Иммуноглобулины.

10

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространены в органах и тканях животных. В плазме крови человека в норме содержится 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимости в дистиллированной воде и полунасыщенном растворе (NH₄)₂SO₄. Однако, как показывают данные табл. 1.6, глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах.

Различную растворимость альбуминов и глобулинов сыворотки крови раньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белков определяют с помощью электрофореза на бумаге и в полиакрил-амидном геле в небольшом количестве сыворотки крови. Альбумины и глобулины отличаются друг от друга также по молекулярной массе – соответственно 40000–70000 и 150000 и более.

Глобулины (globulinum; лат. globulus, уменьшительное от globus шар)

 — общее название белков, растворимых в слабых растворах нейтральных солей, кислот и щелочей, как правило, нерастворимых в дистиллированной воде и выпадающих в осадок при 50% насыщении растворов сульфатом аммония; глобулины составляют около 40% всех белков сыворотки крови человека.

Гамма-глобулин — любой белокБЕЛОК (protein) — органическое соединение, в состав которого входят углерод, водород, кислород и азот (…,  присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по характерной скорости его движения в электрическом полеПОЛЕ — 1) в социологии — изучаемая среда, аудитория, которую опрашивают в ходе полевых исследований (в…  Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно множество антител, различающихся первичной структурой. Электрофоретически они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β₂-глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулинов относятся белки с самой низкой электрофоретической подвижностью. К ним относится большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают ферментативной активностью. Так как потребности в белках, выполняющих такие специальные функции, бывают различны, размеры и состав фракции гамма-глобулинов может значительно изменяться. Почти при всех заболеваниях, особенно воспалительных , содержание гамма-глобулинов в плазме крови повышается. В то же время общее количество белков в плазме обычно остается примерно одинаковым, так как повышение содержания гамма-глобулинов сопровождается уменьшением фракции альбумина, в результате снижается так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. Почти все гаммаглобулины

ГАММАГЛОБУЛИН (gamma globulin) — любой белок, присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по …  являются иммуноглобулинами

История открытия.

Иммуноглобулины представляют собой белки человека (животных), которые обычно обладают свойствами антител, т.е. специфической способностью соединяться с антигеном, который стимулирует их образование. Иммуноглобулины присутствуют в крови, цереброспинальной жидкости, лимфоузлах, селезенке, слюне и других тканях, а так же в виде рецепторов на поверхностных мембранах клеток. Синтезируются они в В-лимфоцитах, содержат углеводные группировки и могут рассматриваться как гликопротеины. По электрофоретической подвижности иммуноглобулины относятся в основном к гамма-глобулинам и бета

2-глобулинам. Биологическая роль иммуноглобулинов в организме связана с участием в процессах иммунитета. Их защитная функция обусловлена способностью специфически взаимодействовать с антигенами. До середины 50-х годов прошлого столетия о структурной организации иммуноглобулинов ничего не знали. Первый шаг в этом направлении сделал английский иммунохимик Р.Портер в 1959 г. Он показал, что при обработке очищенных иммуноглобулинов протеолитическими ферментами образуются три фрагмента, два из которых взаимодействуют с антигеном (патогеном) и потому названы антигенсвязывающими (Fab), и один, неспособный к такому взаимодействию (Fc).

Но это ничего не говорило о причинах их специфичности по отношению к разным антигенам. Для получения информации о молекулярных основах вариабельности нужно было значительное количество полностью идентичных белков. Сывороточные иммуноглобулины, в массе образующиеся после иммунизации, не давали такой возможности, поскольку они — производные нескольких клеточных клонов, каждый из которых продуцирует белки только одного класса и только одной, свойственной ему, специфичности. Иначе говоря, иммуноглобулины, выделяемые от иммунизированных животных, есть смесь молекул с разной специфичностью и разной принадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальная модель, позволяющая работать с одним клоном, образующим иммуноглобулины только одной специфичности и только одного класса. Природа предоставила такую возможность — злокачественно трансформированные плазматические клетки больных миеломой. В настоящее время существует большой набор клонированных плазмоцитов человека и животных, продуцирующих соответствующие миеломные белки.

Строение.(см. пример: строение IgG)

Изучение аминокислотной последовательности иммуноглобулинов выявило принципиальные особенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Они построены из «легких» (около 220 аминокислотных остатков, молекулярная масса 25000 для IgG) и «тяжелых» (450-600 аминокислотных остатков, молекулярная масса для IgG— 50000) полипептидных цепей (соотв. L- (light) и Н-цепи (heavy)), скрепленных дисульфидными связями и нековалентными взаимодействиями. В антителах человека обнаружено два вида легких цепей ( и ) и пять видов тяжелых цепей ( и ), отличающихся аминокислотной последовательностью. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов иммуноглобулинов, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту (степень гликозилированности отражается на биологических свойствах иммуноглобулинов).

Рис.1. Строение иммуноглобулина G.

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кД и две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединены в единую молекулу с помощью ковалентных дисульфидных связей. Каждая цепь содержит вариабельную область (VL и VH для L- и H-цепей соответственно) и константную (С), подразделяющуюся у Н-цепей на гомологичные участки (домены): Ch2, Ch3, CН3. L-цепь имеет один константный участок — CL. От взаимодействия VH- и VL-областей зависит специфичность иммуноглобулинов как антител. В аминокислотной последовательности V-доменов имеются гипервариабельные участки, характеризующиеся частой заменой аминокислот от белка к белку, и более консервативные. Между СН1 и СН2 доменами Н-цепи находится шарнирная область, обеспечивающая подвижность антигенсвязывающего Fab-фрагмента. СН2-домен служит местом присоединения углеводов и связывания комплемента. СН3-домен взаимодействует с Fc-рецептором (не способным связывать антиген) на поверхности клеток, принимающих участие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаются друг от друга С — концевой последовательностью аминокислот. С — концевая половина полипептидной цепи имеет постоянную аминокислотную последовательность, а ее N — концевая часть — вариабельную. Каждый постоянный (Сl) и вариабельный (Vl) участок легкой цепи включает 107-110 аминокислотных остатков. Тяжелые цепи построены их четырех участков — VH, C1H, C2H, C3H. Вариабельные участки их состоят приблизительно из 110-114 аминокислотных остатков, постоянные — 330.

В вариабельной части полипептидных цепей находятся определенные, так называемые «гипервариабельные участки», с наибольшим числом аминокислотных замен. В легких цепях они расположены между 24-34; 52-55; 89-97 аминокислотными остатками. Гипервариабельные участки тяжелых цепей занимают аналогичные положения, но точная локализация их пока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелых цепей определяет эффекторные функции молекул к поверхностям макрофагов, В-лимфоцитов, тучных клеток, а также проникновение через плацентарную мембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов, обеспечивающая приспособляемость к различным конфигурациям молекул антигена, обусловливается также наличием особого «шарнирного участка» в середине тяжелых цепей, содержащего много остатков аминокислоты пролина и препятствующего образованию вторичной структуры. Шарнирная область чувствительна к протеолитическим ферментам. При расщеплении ими (например, папаином) иммуноглобулин распадается на два идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящее время на основании изучения первичной структуры полипептидных цепей выдвинута так называемая «доменная» гипотеза строения иммуноглобулинов, согласно которой молекулу иммуноглобулинов можно разбить на участки с относительно независимыми конфигурациями в виде глобул. Каждый домен состоит приблизительно из 100-110 аминокислотных остатков и имеет одну дисудьфидную связь, которая связывает участки цепей, образуя петлю из 60 аминокислотных остатков.

Молекулы иммуноглобулинов связанные с поверхностью лимфоцитов, имеют дополнительные гидрофобные «хвосты» на С-концах тяжелых цепей, которые встроены в мембраны клеток. Пептидные цепи иммуноглобулинов и ряда белков клеточных мембран (антигены гистосовместимости, рецепторы для антигенов Т-лимфоцитов) по своей первичной структуре сходны между собой, что указывает на общее эволюционное происхождение всех этих белков.

Связывание с антигенами.

На N-концах тяжелых и легких цепей расположены те самые вариабильные области, которые в сочетании и образуют антигенсвязывающую структуру — паратоп в составе Fab-фрагмента. Три или четыре домена со стороны С-концов тяжелых цепей составляют константную часть молекулы — Fc-фрагмент (не связывают антиген). Fc-Фрагмент состоит из четырех или шести доменов двух тяжелых цепей и определяет такие свойства иммуноглобулинов, как связывание ими комплемента, возможность проникать через плаценту, присоединяться к клеткам и фиксироваться в коже. Поскольку в состав молекулы иммуноглобулина входят две легкие и две тяжелые цепи, они формируют два паратопа (области, контактирующие с антигеном) в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антитело бивалентно: может соединиться с двумя идентичными антигенными эпитопами. Этому способствует наличие шарнирной области между первым и вторым доменами константного фрагмента тяжелых цепей, благодаря которой обеспечивается возможность пространственной ориентации Fab-фрагментов для связывания с антигенными эпитопами. Комплекс с антигеном образуется в результате нековалентных взаимодействий, характер которых может варьировать в зависимости от специфичности антитела- связи могут быть ионными, вандерваальсовыми, водородными, при помощи солевых мостиков и гидрофобных взаимодействий.. Сила связывания с антигеном увеличивается на несколько порядков, если молекула антитела реагирует сразу двумя (или более) областями связывания с несколькими детерминантами одной молекулы антигена.

Каждая индивидуальная клетка вырабатывает антитела только одной

специфичности по правилу «одна клетка » одно антитело» (Петров , 1987). Это

означает, что в клетке активно функционируют только один вариант гена VH,

один — гена СH и по одному соответствующему гену одной из легких цепей. Все

остальные структурные гены выключены. В каждой отдельно взятой антитело-

образующей клетке из всего множества структурных генов иммуноглобулинов

функционирует их минимальное количество, необходимое для синтеза антител

одной специфичности и одного типа. Таким образом, в основе многообразия

специфичности антител лежит функционирование в лимфоидной системе большого

количества клеток и их потомков — клонов клеток — продуцентов одного вида

антител. Следовательно, количество специфичностей антител соответствует

количеству клонов клеток-антителопродуцентов, различающихся генами,

функционирующими в них.

Генетика.

Особенностью этих полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена происходит из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор (репертуар) специфических участков связывания в популяции иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего фрагмента (Fab — фрагмента) какого-то иммуноглобулина. Поэтому говорят, что легкие и тяжелые пептидные цепи каждого класса иммуноглобулинов построены из двух основных областей — вариабельной и постоянной.

Все их антигенные детерминанты кодируются тремя несцепленными группами аутосомных генов. Одна группа кодирует тяжелую цепь

того или иного класса, другая — легкую k- типа, третья – легкую -типа. Так как полипептидные цепи состоят из двух различных участков — вариабельного (V) и постоянного (С), каждая из трех групп генов включает набор генов вариабельной — V и постоянной областей -С-гены. Таким образом, синтез каждой полипептидной цепи молекулы иммуноглобулина контролируется двумя структурными генами, а не одним, как при синтезе других белков. Один ген кодирует вариабельную область цепи, другой- постоянную. Причем существуют многие гены для вариабельных

областей полипептидной цепи, что связано с многообразием специфических

активных центров.

Гамма-глобулин — Medside.ru

Закрыть

• Болезни
  • Инфекционные и паразитарные болезни
  • Новообразования
  • Болезни крови и кроветворных органов
  • Болезни эндокринной системы
  • Психические расстройства
  • Болезни нервной системы
  • Болезни глаза
  • Болезни уха
  • Болезни системы кровообращения
  • Болезни органов дыхания
  • Болезни органов пищеварения
  • Болезни кожи
  • Болезни костно-мышечной системы
  • Болезни мочеполовой системы
  • Беременность и роды
  • Болезни плода и новорожденного
  • Врожденные аномалии (пороки развития)
  • Травмы и отравления
• Симптомы
  • Системы кровообращения и дыхания
  • Система пищеварения и брюшная полость
  • Кожа и подкожная клетчатка
  • Нервная и костно-мышечная системы
  • Мочевая система
  • Восприятие и поведение
  • Речь и голос
  • Общие симптомы и признаки
  • Отклонения от нормы
• Диеты
  • Снижение веса
  • Лечебные
  • Быстрые
  • Для красоты и здоровья
  • Разгрузочные дни
  • От профессионалов
  • Монодиеты
  • Звездные
  • На кашах
  • Овощные
  • Детокс-диеты
  • Фруктовые
  • Модные
  • Для мужчин
  • Набор веса
  • Вегетарианство
  • Национальные
• Лекарства
  • Антибиотики
  • Антисептики
  • Биологически активные добавки
  • Витамины
  • Гинекологические
  • Гормональные
  • Дерматологические
  • Диабетические
  • Для глаз
  • Для крови
  • Для нервной системы
  • Для печени
  • Для повышения потенции
  • Для полости рта
  • Для похудения
  • Для суставов
  • Для ушей
  • Желудочно-кишечные
  • Кардиологические
  • Контрацептивы
  • Мочегонные
  • Обезболивающие
  • От аллергии
  • От кашля
  • От насморка
  • Повышение иммунитета
  • Противовирусные
  • Противогрибковые
  • Противомикробные
  • Противоопухолевые
  • Противопаразитарные
  • Противопростудные
  • Сердечно-сосудистые
  • Урологические
  • Другие лекарства
  ДЕЙСТВУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
• Врачи
• Клиники
• Справочник
  • Аллергология
  • Анализы и диагностика
  • Беременность
  • Витамины
  • Вредные привычки
  • Геронтология (Старение)
  • Дерматология
  • Дети
  • Женское здоровье
  • Инфекция
  • Контрацепция
  • Косметология
  • Народная медицина
  • Обзоры заболеваний
  • Обзоры лекарств
  • Ортопедия и травматология
  • Питание
  • Пластическая хирургия
  • Процедуры и операции
  • Психология
  • Роды и послеродовый период
  • Сексология
  • Стоматология
  • Травы и продукты
  • Трихология
  • Другие статьи
• Словарь терминов
  • [А] Абазия .. Ацидоз
  • [Б] Базофилы .. Булимия
  • [В] Вазектомия .. Выкидыш
  • [Г] Галлюциногены .. Грязи лечебные
  • [Д] Дарсонвализация .. Дофамин
  • [Е] Еюноскопия
  • [Ж] Железы .. Жиры
  • [З] Заместительная гормональная терапия
  • [И] Игольный тест .. Искусственная кома
  • [К] Каверна .. Кумарин
  • [Л] Лапароскоп .. Лучевая терапия
  • [М] Магнитотерапия .. Мутация
  • [Н] Наркоз .. Нистагм
  • [О] Общий анализ крови .. Отек
  • [П] Паллиативная помощь .. Пульс
  • [Р] Реабилитация .. Родинка (невус)
  • [С] Секретин .. Сыворотка крови
  • [Т] Таламус .. Тучные клетки
  • [У]

что это такое? :: SYL.ru

Под определение гамма-глобулин попадают специальные сыворотки, которые вводится пациенту с целью лечения или профилактики каких-либо заболеваний инфекционного характера. Нельзя обобщать препараты этого типа. Различают такие виды: антистафилококковый гамма-глобулин, антирабический (против бешенства), антирезусный (используют в случае резус-конфликта матери и плода), противокоревый, противококлюшевый.

Когда его используют?

Известно, что в нашей стране соответствующие гамма-глобулины применяют для профилактики таких заболеваний, как корь и краснуха, гепатит А, коклюш, полиомиелит. Для этого препарат вводится внутримышечно, в последнем случае обычно перрорально Перечень заболеваний, при которых эффективным является внутривенное введение, заметно шире, среди них дерматомиозит, хронический лимфолейкоз, ВИЧ, болезнь Кавасаки, идиопатическая тромбоцитопеническая пурпура, послеоперационные осложнения (вплоть до сепсиса). В отдельных случаях препараты вводятся в спинномозговой канал.

Что собой представляет гамма-глобулин?

По сути, данные препараты являются иммуноглобулинами. Они созданы на основе белка, человеческого или животного. Могут считаться гликопротеинами. Основная функция иммуноглобулинов – защита организма от разнообразных вирусов и инфекций. На сегодняшний день в медицине используются очищенные и концентрированные препараты сывороточных белков (гамма-глобулиновая фракция). Их особенность – высокое содержание титров антител. Основная задача – создать пассивный иммунитет, который возникает в течение всего лишь нескольких часов после укола. Отметим, что этот вид иммунитета, как правило, работает не более 14 дней, в отличие от активного.

Когда вводить гамма-глобулин нельзя?

Как и у любого другого лекарственного средства, у данного препарата есть противопоказания. Их не так много, но они достаточно серьезны:

В каждом конкретном случае решение о том, является ли противопоказание абсолютным или относительным решение должен принимать врач.

Каковы побочные эффекты?

После того, как гамма-глобулин введен в организм, могут наблюдаться разного рода неприятные явления. Тошнота, рвота, головокружение, скачки артериального давления, диарея, нарушения сердечного ритма – довольно распространенные реакции. Заметно реже встречаются потеря сознания, необоснованное чувство жара или холода, гиперемия в месте укола, коллапс, анафилактический шок.

Можно ли избежать осложнений при введении?

Да, в некоторой степени. Один из постулатов – относительно медленное введение препарата. Эта тактика позволяет наблюдать состояние пациента, и вовремя среагировать, если будет выявлена непереносимость средства. Кроме того, крайне желательно, чтобы пациент не менее 1 часа после укола находился под наблюдением медиков. Во избежание порчи препарата его необходимо хранить только так, как указано производителем. В ином случае лекарство применять нельзя!

Что делать, если гамма-глобулин повышен?

Для начала следует усвоить, что нормальный показатель – от 12 до 22%. Все, что выше этой границы, считается повышением. Причиной таких показателей могут стать воспалительные процессы, хронические (в том числе, аутоимунные) заболевания.

Что такое гамма-глобулин 🚩 влиянте гаммаглобулина на детородную функцию мальчиков 🚩 Лекарственные препараты

Гамма-глобулин — представитель фракции сывороточных белков иммуноглобулинов крови, которые содержат антитела. Существует 3 основных типа гамма-глобулинов. На их поверхности присутствуют различные противовирусные и противобактериальные антитела: против вирусов полиомиелита, кори, брюшнотифозные и коклюшные агглютинины, а также антитоксины — дифтерийный или стафилококковый. Этим и определяется профилактическое и лечебное действие гамма-глобулина.

Готовят препараты гамма-глобулина из донорской или плацентарной крови здоровых людей. Форма выпуска — 10% раствор. В качестве растворителя используют 0,85% раствор хлорида натрия. Перед применением препарат проверяют на безвредность, стерильность и апирогенность, которая представляет собой отсутствие способности повышать температуру тела после введения.

Гамма-глобулин — эффективное средство иммунизации, приводящее к созданию временного пассивного иммунитета против ряда инфекционных заболеваний.

Гамма-глобулин чаще всего используется для лечения и профилактики инфекционных заболеваний у детей. Профилактика кори заключается в однократном введении 3 мл препарата здоровым детям от 3 мес. до 4 лет, всем больным, а также ослабленным лицам, контактировавшим с больными корью. Формируется пассивный иммунитет и сохраняется в течение месяца.

Профилактика коклюша и паракоклюша заключается во введении гамма-глобулина здоровым детям, имевшим контакт с больными. Для лечения заболевания вводят по 3 мл препарат три раза через каждые 2 дня. Его применение в катаральном периоде снижает частоту и тяжесть приступов кашля.

Гамма-глобулин используются для массовой иммунизации и профилактики ряда инфекций в детских коллективах. Так, при вспышке аденовирусной инфекции в детском саду детей прививают из расчета 0,3 мл препарата на 1 кг веса ребенка. Подобное мероприятие снижает риск заражения здоровых детей, а заболевшим обеспечивает более легкое течение болезни.

Для лечения и профилактики эпидемического гепатита или болезни Боткина всем детям от ясельного до младшего школьного возраста планово вводят гамма-глобулин в дозе 1 мл. Это обеспечивает защиту от заболевания гепатитом в течение полугода. Используют гамма-глобулин для лечения тяжелой формы гепатита, что способствует сокращению желтушного периода, восстановлению функции печени и уменьшению вероятности осложнений.

Гамма-глобулин оказывает стимулирующее действие, поэтому его применение оправдано для лечения детей с хроническими воспалительными заболеваниями наряду с антибиотиками.

нормы, повышенный и пониженный уровень

Когда его используют?

Известно, что в нашей стране соответствующие гамма-глобулины применяют для профилактики таких заболеваний, как корь и краснуха, гепатит А, коклюш, полиомиелит. Для этого препарат вводится внутримышечно, в последнем случае обычно перрорально Перечень заболеваний, при которых эффективным является внутривенное введение, заметно шире, среди них дерматомиозит, хронический лимфолейкоз, ВИЧ, болезнь Кавасаки, идиопатическая тромбоцитопеническая пурпура, послеоперационные осложнения (вплоть до сепсиса). В отдельных случаях препараты вводятся в спинномозговой канал.

Что собой представляет гамма-глобулин?

Глобулин и альбумин являются сывороточными белками плазмы крови, продуцируемыми иммунной системой или печенью. Их соотношение в крови относительно постоянно – 1,5–2,3.

Глобины делят на альфа-1-глобулины, альфа-2-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины. Эти компоненты можно отделить и откалибровать в лаборатории.

Соотношение белков обоих альбуминов и глобулинов очень важно при диагностировании инфекционных заболеваний.

Содержание белка может увеличиться по следующим причинам:

• Повреждения печени и почек.
• Туберкулез, респираторные проблемы.
• Лейкемия.
• Обезвоживание.
• Алкоголизм.
• Ревматоидный артрит.

Содержание белка может снизиться из-за:

• Недоедания.
• Проблем с пищеварением.
• Сильных ожогов и диареи.
• Гормонального дисбаланса.
• Болезней печени и почек.

Для проведения проверки на иммуноглобулин берется образец крови из вены. Нормальные значения таковы:

• IgA: 0,4–2,5 г/л.
• IgG: 7–16 г/л.
• IgM: у женщин старше 10 лет – 0,7–2,8 г/л; у мужчин старше 10 лет – 0,6–2,5 г/л.
• IgD: 0,008 г/л или ниже.
• IgE: 20–100 кЕ/л.

Высокое или низкое значение не являются нормой и может быть признаком основного заболевания. Высокое значения иммуноглобулина A может быть признаком множественной миеломы, цирроза печени, хронического гепатита, ревматоидного артрита и системной красной волчанки – СКВ. Низкое значение IgA может быть признаком повреждения почек, некоторых типов лейкемии и энтеропатии.

Высокий уровень IgG может быть признаком СПИДа, рассеянного склероза и хронического гепатита. Низкое значения иммуноглобулина G может быть признаком макроглобулинемии, нефротического синдрома и некоторых видов лейкемии.

Высокий показатель IgM может быть признаком макроглобулинемии, вирусного гепатита, поражения почек, мононуклеоза, паразитарных инфекций и повреждения почек. Низкое значение иммуноглобулина M может быть признаком множественной миеломы, некоторых видов лейкемии и унаследованных иммунных заболеваний.

Высокий уровень иммуноглобулина E может быть признаком астмы, паразитарных инфекций и атопического дерматита. В то время как низкое значения IgE является показателем болезни, называемой синдром атаксии-телеангиэктазии или синдром Луи-Бар. Это редкое заболевание, которое влияет на движение мышц.

Анализ, позволяющий подсчитать количество белковых фракций в крови, носит название протеинограммы. Врача будет интересовать уровень альбумина в крови (этот белок растворяется в воде) и глобулинов (эти белки в воде не растворяются, но распадаются при попадании в щелочную или солевую среду).

Высокий и низкий уровень белков в крови не является нормой. Их дисбаланс характеризует определенные нарушения: иммунные, обменные или метаболические.

При недостаточном содержании в крови альбуминов можно подозревать дисфункцию печени, которая не в состоянии обеспечить организм протеинами. Также возможны нарушения в работе почек или органов пищеварительной системы, в результате чего альбумины будут слишком быстро выводиться из организма.

Если уровень белка в крови повышен, то это может быть связано с воспалительными процессами. Однако иногда подобная ситуация наблюдается у вполне здоровых людей.

Чтобы подсчитать, каких именно белков в организме дефицит или переизбыток, их разделяют на фракции, используя метод электрофореза. В этом случае в бланке анализа будет указано количество общего белка и фракций. Чаще всего врачей интересуют значения альбуминов глобулинов (альбумин-глобулиновый коэффициент). Его значения нормы варьируются в пределах 1,1-2,1.

Нормы белковых фракций

Белковая фракция	Норма г/л	Соотношение групп в процентах
Общий белок	65-85
Альбумин	35-55	54-65
Альфа-1	1,4-3,0	2-5
Альфа-2	5,6-9,1	7-13
Бета-глобулины	5,4-9,1	8-15
Гамма глобулины	8,1-17,0	12-22
Фибриноген*	2,0-4,0
Альбумин-глобулиновый коэффициент	1,1-2,1

Количество белковых фракций будет отличаться в зависимости от возраста человека

Возрастная группа	Уровень альбумина в г/л	Альфа-1 в г/л	Альфа-2 в г/л	Бета в г/л	Гамма в г/л
Новорожденный ребенок (первые семь дней жизни)	32,5-40,7	1,2-4,2	6,8-11,2	4,5-6,7	3,5-8,5
Ребенок старше семи дней и до года	33,6-42,0	1,24-4,3	7,1-11,5	4,6-6,9	3,3-8,8
1-5 лет	33,6-43,0	2,0-4,6	7,0-13,0	4,8-8,5	5,2-10,2
5-8 лет	33,0-47,1	2,0-4,2	8,0-11,1	5,3-8,1	5,3-11,8
8-11 лет	40,6-45,6	2,2-3,9	7,5-10,3	4,9-7,1	6,0-12,2
11-21 год	38,9-46,0	2,3-5,3	7,3-10,5	6,0-9,0	7,3-14,3
Старше 21 года	40,2-50,6	2,1-3,5	5,1-8,5	6,0-9,4	8,1-13,0

Следует учесть, что значения нормы могут отличаться от представленных выше цифр, так как у каждой лаборатории будут собственные референсные показатели.

Больше всего в крови альбумина.

В зависимости от доли белковой фракции, представленной в сыворотке крови, они распределяются следующим образом (по убыванию):

• Альбумины – 55-65%.

• Гамма-глобулины – 12-22%.

• Бета-глобулины – 8-12%.

• Альфа-2-глобулины – 6-12%.

• Альфа-1-глобулины – 2-4%.

• Фибриноген – около 2%.

Альфа глобулины заряжены также, как и альбумины, но по своим размерам они их превосходят. Если в организме человека развивается воспаление, то их количество резко возрастает. Поэтому альфа-белки считаются протеинами острой фазы, что обусловлено их качественным составом.

Альфа-1-глобулины содержат в себе следующие компоненты:

• Альфа-1-антитрипсин, который вырабатывает протеолитические ферменты.

• Альфа-кислый-гликопротеин, который способствует снижению интенсивности воспаления.

• Протромбин, который отвечает за процессы свертывания крови.

• Альфа-1-липопротеины, которые транспортируют к клеткам тканей липиды.

• Тироксинсвязывающий белок, который находит в крови тироксин (белок, вырабатываемый щитовидной железой) и транспортирует его к нужным клеткам.

• Транскортин – это глобулин, который отвечает за транспортировку кортизола.

Альфа-2-глобулины представлены следующими компонентами:

• Альфа-2-макроглобулин, который отвечает за иммунную реакцию организма. Он начинает активно работать при развитии в организме воспалительной реакции или при попадании в него инфекции.

• Гликопротеин – это гаптоглобулин, который представлен связкой с гемоглобином. При разрушении эритроцитов в крови повышается уровень свободного гаптоглобулина.

• Церулоплазмин – металлогликопротеин, который отвечает за перенос меди из крови к клеткам тканей. Также этот компонент альфа-2-глобулинов является антиоксидантом, а еще он учувствует в оксидации серотонина, витамина С, норадреналина и иных веществ.

• Аполипопротеин В, которые переносит на себе молекулы «плохого»холестерина.

Альфа-глобулины вырабатываются гепатоцитами. Их в организме становится больше при аллергической реакции, на фоне воспаления, стресса, полученной травмы. Поэтому такие белки называют острофазными.

Уровень альфа-протеинов в крови может повышаться не только при остром воспалении, но и при подостром и даже хроническом течении болезни.

Скачки этих белковых фракций характерны для следующих патологических состояний:

• Пневмония и иные воспалительные реакции в ткани легких.

• Туберкулез с выделением экссудата.

• Проникновение в организм любой инфекции.

• Травматические повреждения тканей организма, ожоги и перенесенные операции.

• Острое воспаление суставов, ревматическая лихорадка.

• Раковые новообразования злокачественной природы.

• Сепсис.

• Некротические повреждения тканей.

• Прием мужских половых гормонов.

• Заболевания почек. При этом альфа-протеины будут в крови повышаться, а остальных белковых фракций наблюдается дефицит.

Низкий уровень альфа-глобулинов наблюдается при дыхательной недостаточности и при внутрисосудистом гемолизе.

Бета-глобулины представлены бета-1 и бета-2 белковыми фракциями.

В совокупности, они выполняют в организме следующие функции:

• Трансферрин в составе бета-глобулинов отвечает за транспортировку железа.

• Гемопексин связывается с гемоглобином и выводит его излишки из организма.

• Бета-фракции белкового компонента крови принимают участие в формировании иммунологической реакции.

• Бета-липопротеины переносят холестерин и фосфолипиды, принимают непосредственное участие в обменных процессах и развитии атеросклероза.

Если уровень бета-фракций в организме повышается, то это может указывать на заболевание, которое сопровождается накоплением липидов в организме, а также на патологии сердечно-сосудистой системы.

Иногда количество бета-протеинов возрастает в организме женщины, вынашивающей ребенка.

Кроме того, к повышению уровня бета-протеинов способны приводить следующие заболевания:

• Злокачественные раковые опухоли.

• Прогрессирующий туберкулез.

• Гепатит.

• Механическая желтуха.

• Железодефицитная анемия.

• Миеломы и моноклональные гаммапатии.

• Прием эстрогенов.

Снижается уровень бета-глобулинов при воспалительных заболеваниях, при инфекционных процессах в организме, при диетах с ограниченным поступлением пищи в организм, при патологиях органов ЖКТ.

В гамма-глобулины входят приобретенные и естественные антитела, которые отвечают за работу гуморального иммунитета. Современной науке известно 5 классов гамма-глобулинов, которые представлены в таблице.

Иммуноглобулины	Процентное содержание глобулинов в сыворотке крови	Описание гамма-глобулинов
lgG	Около 75%	Обладают антиоксидантным действием, борются с вирусами и грамположительной бактериальной флорой
lgA	Около 13%	Активны в отношении капусльных бактерий, а также в отношении антиинсулярных антител, которые появляются в крови при сахарном диабете
lgM	Около 12%	Активны в отношении грамотрицательной флоры, принимают участие в подавлении сывороточной болезни и сифилиса
lgE	0,0…	Появляются в крови в ответ на аллергическую реакцию
lgD	Присутствует в крови плода, у взрослых и детей возможно обнаружение только следов этих гамма-глобулинов	Не обладают какой-либо клинической значимостью

Количество гамма-глобулинов изменяется в крови в зависимости от возраста человека.

Возраст человека	Уровень иммуноглобулинов в крови в г/л
	lgM	lgA	lgG
Дети младше 3 лет	0,5-0,2	0,2-1,5	4,5-11,0
Дети 4-5 лет	0,4-2,0	0,25-1,5	4,5-12,5
Дети 6-8 лет	0,5-2,0	0,3-2,0	6,3-13,0
Дети 9-10 лет	0,5-2,5	0,45-2,5	6,0-16,0
Взрослые люди и дети старше 10 лет	0,55-3,5	0,7-3,15	0,7-3,5

Высокий уровень гамма глобулинов будет наблюдаться при следующих патологических состояниях:

• Любой воспалительный процесс, протекающий в хронической форме с локализацией в области суставов, желчевыделительной или мочевыделительной системы.

• Инфекции, поражающие клетки печени.

• Отравления, сопровождающиеся поражением печеночной паренхимы.

• Цирроз печени.

• Механическая желтуха.

• Туберкулез легких.

• Заражение организма паразитами.

• Аутоиммунные заболевания.

• Бронхиальная астма.

• Саркоидоз легких.

• Миеломная болезнь, лимфолейкоз хронического течения, макроглобулинемия Вальденстрема.

• Последняя стадия ВИЧ.

клубок альфа и бета белков на примере гемоглобина

Когда вводить гамма-глобулин нельзя?

• известная повышенная чувствительность к лекарству;
• дефицит у больного IgA;
• сахарный диабет;
• нарушения в работе почек;
• беременность и период кормления грудью;
• хроническая сердечная недостаточность.

В каждом конкретном случае решение о том, является ли противопоказание абсолютным или относительным решение должен принимать врач.

Можно ли избежать осложнений при введении?

Да, в некоторой степени. Один из постулатов – относительно медленное введение препарата. Эта тактика позволяет наблюдать состояние пациента, и вовремя среагировать, если будет выявлена непереносимость средства. Кроме того, крайне желательно, чтобы пациент не менее 1 часа после укола находился под наблюдением медиков. Во избежание порчи препарата его необходимо хранить только так, как указано производителем. В ином случае лекарство применять нельзя!

ГЛОБУЛИНЫ — это… Что такое ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ?

га́мма-глобули́ны, глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека, являющиеся носителями основной массы антител. По сравнению с другими белковыми фракциями сыворотки крови (альбумины, α- и β-глобулины) Г.-г. обладают наименьшей электрофоретической подвижностью.

Г.-г. представляют собой группу белков с близкими физико-химическими свойствами, в состав которых входят также углеводы. В то же время Г.-г. неоднородны по молекулярной массе и химическому составу. Методом электрофореза установлено, что содержание Г.-г. в сыворотке крови составляет (в % к общему количеству сывороточных белков): у лошади 18—26; крупного рогатого скота 14—35; овцы 15—30; свиньи 12—30; собаки 10—25; кролика 8—20; курицы 16—30; крысы 6—15; мыши 10—15; карповых рыб 2—10. Содержание Г.-г. зависит также от возраста, пола, породы, физиологического состояния животного и других факторов. Новорождённые телята не содержат в крови Г.-г., они получают их с первой порцией молозива матерей. Количество Г.-г. в крови увеличивается при патологических процессах. Накопление Г.-г. происходит также после иммунизации животных.

Г.-г., являющиеся носителями антител, называются иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 основных классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Их молекулы построены из двух лёгких и двух тяжёлых полипептидных цепей. Лёгкие цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими, тяжёлые — специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых полипептидных цепей, физико-химическим свойствам (молекулярная масса и констант седиментации) и антигенной специфичности.

Основную массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Около 90% антитоксинов, противобактериальных и противовирусных антител относится к классу IgG, их молекулярная масса 150000—160000, константа седиментации 7 S. IgM, имеющие молекулярную массу 900000—1000000, константу седиментации 19 S, составляют 10% антител, образуются на более ранних стадиях иммунной реакции. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты. IgB составляют антитела, участвующие в аллергической реакции. При расщеплении протеолитическими ферментами молекула иммуноглобулина распадается на 3 части: два одинаковых фрагмента (они сохраняют способность к связыванию с антигеном) и один фрагмент, способствующий прохождению иммуноглобулинов через биологические мембраны. Участки молекулы, осуществляющие связывание антитела с активным центром антигена, образованы N-концевыми отрезками тяжёлых и лёгких цепей.

Для получения Г.-г. применяют спиртовой, солевой, риваноловый, эфирно-спиртовой методы, а также осаждение их солями тяжёлых металлов и выделение при помощи ионообменных смол и др. Г.-г. получают из донорской или плацентарной крови, а специфические Г.-г. выделяют из сывороток животных, иммунизированных соответствующими антигенами.

Г.-г. используют для профилактики и лечения инфекционных болезней животных: сибирской язвы, чумы и рожи свиней, болезни Ауески и ящура, а также желудочно-кишечных болезней телят и поросят и др. Г.-г. выпускают в СССР в виде 10%-ного раствора, вводят его внутримышечно.

Литература:
Балашенко С. Г., Урбан В. П., Иммунные глобулины в ветеринарии, Минск, 1972;
Незлин Р. С., Строение и биосинтез антител, М., 1972.

Ветеринарный энциклопедический словарь. — М.: «Советская Энциклопедия». Главный редактор В.П. Шишков. 1981.

глобулин — это… Что такое Гамма-глобулин?



Гамма-глобулин

Гамма-глобулин — лекарственный препарат, содержащий противобактериальные и противовирусные антитела, применяется с лечебной и профилактической целями.

Ежемесячными инъекциями гамма-глобулина успешно лечат некоторые формы агаммаглобулинемии. В основе ее лежит дефект лимфоцитов и плазматических клеток, в функцию которых входит продукция антител. Известны как врожденные формы данной болезни, так и приобретённые.

Wikimedia Foundation. 2010.

Синонимы:

• Гамма-алгоритм
• Гамма-плант

Смотреть что такое «Гамма-глобулин» в других словарях:

• ГАММА-ГЛОБУЛИН — ГАММА ГЛОБУЛИН, гамма глобулина, муж. Препарат белков плазмы (в 1 знач.), применяемый как лечебное и профилактическое средство. | прил. гамма глобулиновый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 …   Толковый словарь Ожегова

• гамма-глобулин — сущ., кол во синонимов: 2 • гаммаглобулин (1) • глобулин (9) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

• гамма-глобулин — гамма глобулин, гамма глобулина …   Орфографический словарь-справочник

• ГАММА-ГЛОБУЛИН — в медицине фракция белков плазмы крови (человека или животных), содержащая противобактериальные и противовирусные антитела. Применяется с лечебной и профилактической целью …   Большой Энциклопедический словарь

• гамма-глобулин — Тип белков крови, участвующих в иммунном ответе [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN gamma globulin …   Справочник технического переводчика

• гамма-глобулин — {{гамма глобул{}и{}н}} а; м. Один из белков плазмы крови, содержащий антитела (применяется как лечебно профилактический препарат при некоторых инфекционных заболеваниях). * * * гамма глобулин (мед.), фракция белков плазмы крови (человека или… …   Энциклопедический словарь

• гамма-глобулин — ГАММА ГЛОБУЛИН, а, м Лекарство, изготавливаемое из белков плазмы; используется как лечебное и профилактическое средство. После укуса клеща мальчику ввели гамма глобулин …   Толковый словарь русских существительных

• Гамма-глобулин — м. Группа белков плазмы крови, содержащая антитела и применяемая как лечебно профилактический препарат при некоторых инфекционных заболеваниях. Толковый словарь Ефремовой. Т. Ф. Ефремова. 2000 …   Современный толковый словарь русского языка Ефремовой

• ГАММА-ГЛОБУЛИН — (мед.), фракция белков плазмы крови (человека или животных), содержащая противобактериальные и противовирусные антитела. Применяется с леч. и профилактич. целью …   Естествознание. Энциклопедический словарь

• гамма-глобулин — г амма глобул ин, а …   Русский орфографический словарь