Что такое липаза: что это такое, причины, по которым может быть повышен ее уровень в крови, виды фермента, функции и прочие аспекты – Липаза: основная характеристика фермента, функция, норма анализа крови и лечение лекарствами

Содержание

норма, повышенный и пониженный уровень

Липаза — синтезируемый человеческим организмом водорастворимый фермент, катализирующий гидролиз нерастворимых эстеров (липидных субстратов) и способствующий перевариванию, растворению и фракционированию нейтральных жиров.

Вместе с желчью липаза стимулирует переваривание жиров, жирных кислот, жирорастворимых витаминов А, Е, D, К, трансформируя их в энергию и тепло.

Назначением липопротеинлипазы является расщепление триглицеридов (липидов) в липопротеинах крови, благодаря чему обеспечивается доставка жирных кислот к тканям.

Липазу вырабатывают:

поджелудочная железа;
печень;
легкие;
кишечник
особые железы, расположенные в ротовой полости детей грудного возраста.

В последнем случае синтезируется так называемая лингвальная липаза. Каждый из перечисленных ферментов способствует расщеплению определенной группы жиров.

Функции липазы в организме

Основной функцией любого типа липазы является переработка жиров, их расщепление и фракционирование. Кроме того, этот энзим участвует в энергетическом обмене, процессах усваивания полиненасыщенных жирных кислот и некоторых витаминов.

Самым важным энзимом, благодаря которому обеспечивается полноценное и своевременное усвоение липидов, является панкреатическая липаза (вырабатываемая поджелудочной железой). Фермент поступает в пищеварительный тракт в виде неактивного энзима – пролипазы, где под воздействием колипазы (еще одного фермента поджелудочной железы) и желчных кислот трансформируется в активную форму. Панкреатическая липаза расщепляет эмульгированные печеночной желчью жиры. Она является катализатором расщепления содержащихся в продуктах триглицеридов (нейтральных жиров) на высшие жирные кислоты и глицерин.

Печеночная липаза способствует усвоению хиломикронов и липопротеинов низкой плотности, а также регулирует содержание липидов плазмы.

Желудочная липаза стимулирует расщепление трибутирина масла.
Лингвальная разновидность липазы расщепляет жиры, содержащиеся в грудном молоке.

Есть определенные критерии нормы содержания липазы в составе крови.
Для взрослых как женского, так и мужского пола (старше 17 лет) показатель составляет от 0 до 190 единиц на 1 миллилитр крови.
У детей и подростков до 17 лет нормой считается уровень липазы в диапазоне от 0 до 130 единиц на 1 миллилитр.
Что касается конкретно панкреатической липазы, то нормальным считается содержание 13-60 единиц фермента поджелудочной железы на 1 мл крови.

На что указывает повышение уровня липазы в крови?

С точки зрения значимости при постановке диагноза важную роль играет липаза, вырабатываемая поджелудочной железой. Колебания ее уровня в составе сыворотки крови в ту или иную сторону являются показателем наличия определенных нарушений в работе поджелудочной железы.

Повышение уровня фермента отмечается при:

панкреатите, протекающем в острой форме, или при обострении хронического процесса;
желчных коликах;
травме поджелудочной железы;
наличии в поджелудочной железе новообразований;
хронических патологиях желчного пузыря;
образовании кисты или псевдокисты в поджелудочной железе;
закупорке панкреатического протока рубцом или камнем;
внутрипеченочном холестазе;
острой кишечной непроходимости;
инфаркте кишечника;
перитоните;
прободении язвы желудка;
перфорации внутреннего (полого) органа;
острой или хронической почечной патологии;
эпидемическом паротите, при котором происходит поражение поджелудочной железы;
нарушениях обменных процессов, имеющих место при сахарном диабете, ожирении или подагре;
циррозе печени;
длительном приеме медицинских препаратов – в частности, барбитуратов, анальгетиков наркотического ряда, гепарина, индометацина;

операции по трансплантации органов.

В редких случаях процесс активизации липазы оказывается связанным с некоторыми травмами – например, переломами трубчатых костей. Но в этом случае колебания уровня фермента в крови не могут считаться специфическим показателем наличия физического повреждения. По этой причине анализы на липазу не учитываются при диагностике травм различного происхождения.

Определение уровня липазы в сыворотке обретает особую важность при любом поражении поджелудочной железы. В этом случае анализ крови на содержание данного энзима вместе с анализом на амилазу (фермент, способствующий расщеплению крахмала до олигосахаридов) с высокой степенью достоверности указывает на наличие патологического процесса в тканях поджелудочной железы: оба показателя оказываются выше нормы). В процессе нормализации состояния больного названные ферменты возвращаются к адекватным показателям не одновременно: как правило, уровень липазы остается на высоком уровне дольше, чем уровень амилазы.

В ходе исследований было выявлено, что при панкреатите в первые сутки уровень липазы повышается лишь до умеренных отметок и в очень редких случаях доходит до уровня, при котором можно с высокой степенью уверенности ставить диагноз. В основном наличие болезни на основе показателей активности липазы можно определить лишь на третьи сутки. При этом следует учесть некоторые моменты:

при отечной разновидности заболевания уровень липазы остается в пределах нормы;
среднее повышение уровня фермента отмечается при наличии жирового панкреонекроза;
активность липазы повышается в 3,5 раза при геморрагической форме панкреонекроза.

Высокий уровень липазы сохраняется от 3 до 7 суток с начала развития воспаления. Тенденция к снижению фиксируется только спустя 7-14 дней.

При повышении уровня липазы в 10 и более раз прогноз заболевания считают крайне неблагоприятным, особенно если активность сохраняется на протяжении нескольких суток и не опускается ниже трехкратного превышения нормального показателя.

Повышение уровня панкреатической липазы имеет свою специфику в зависимости от вызвавшей ее конкретной причины:

При остроой форме панкреатита уровень фермента начинает подниматься спустя несколько часов (от 2 до 6) после поражения поджелудочной железы. Через 12-30 часов он достигает максимальной отметки и начинает снижаться. Нормализация активности энзима наблюдается спустя 2-4 дня.
При хронической форме панкреатита сначала фиксируется умеренное повышение уровня липазы. Но по мере развития патологии показатель приходит в норму.

Причины пониженного уровня липазы в сыворотке крови

Низкий уровень липазы фиксируется:

при наличии злокачественного новообразования в любой части организма, кроме самой поджелудочной железы;
вследствие снижения функции поджелудочной железы;
при кистозном фиброзе (муковисцидозе) – генетическом заболевании с тяжелым течением, возникающем в результате патологического поражения желез внешней секреции (ЖКТ, легких).

после оперативного вмешательства по удалению поджелудочной железы;
при избыточном содержании триглицеридов в крови, возникающем по причине неправильного питания с обилием жирных продуктов в рационе или вследствие наследственной гиперлипидемии.

В некоторых случаях снижение уровня липазы является маркером перехода панкреатита в хроническую форму.

ЛИПАЗЫ — Большая Медицинская Энциклопедия

ЛИПАЗЫ (КФ 3.1.1.3) — ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление триглицеридов (нейтральных жиров) на составляющие их жирные кислоты и глицерин, которые используются организмом в качестве энергетического и пластического материала. Кроме того, Л. выполняют ряд специфических функций. Так, гормоночувствительная липаза участвует в мобилизации жирных к-т из жировых депо, а панкреатическая липаза играет большую роль в процессе всасывания жира в пищеварительном тракте (см. Жировой обмен). Определение активности панкреатической липазы в сыворотке крови имеет большую диагностическую ценность для выявления заболеваний поджелудочной железы (см.). Генетически обусловленная недостаточность некоторых Л. является причиной ряда наследственных заболеваний.

Препараты Л. находят применение в медицине в качестве лекарственных средств, используемых для заместительной терапии при заболеваниях поджелудочной железы, а также при заболеваниях печени и желчного пузыря. Л., получаемые из микроорганизмов, применяются в животноводстве в качестве кормовых добавок, усиливающих липолиз в кишечнике у молодых животных, в парфюмерии — как составная часть косметических кремов, в пищевой промышленности — для придания сырам специфического вкуса и аромата. Кроме того, препараты Л. используются для обезжиривания кож, растительных волокон, шелка-сырца, в производстве моющих средств, содержащих ферментные добавки.

Л. изучены не так глубоко и подробно, как некоторые ферменты белкового и углеводного обмена. Тем не менее высокоочищенные Л. получены из поджелудочной железы человека, свиней, крупного рогатого скота, крысы, из молока, из микроорганизмов Geotrichum candidum, Rhizopus arrhizus, из семян хлопчатника, из рисовых отрубей. Было установлено, что панкреатическая липаза и липаза из Rhizopus arrhizus представляют собой гликопротеиды (см.). В составе панкреатической липазы обнаружен специфический кофактор белковой природы, названный колипазой. Изучен аминокислотный состав некоторых Л. Для большинства Л. доказано, что они являются серин-гистидиновыми ферментами.

Характерной особенностью Л. является их способность функционировать на поверхности масляной капли, образуемой совершенно безводным субстратом. Т. о., ферментсубстратное взаимодействие протекает на поверхности раздела между агрегированным субстратом и водой. Анализ кинетики ферментативных реакций, катализируемых Л., находится в самой начальной стадии.

Большинство Л. способно гидролизовать в триглицеридах только первичные эфирные связи. Как правило, стереоспецифичность у Л. отсутствует, и они одинаково хорошо гидролизуют обе первичные сложноэфирные связи. Л. плохо гидролизуют сложноэфирные связи, образованные жирными к-тами и другими спиртами. Напр., максимальная скорость гидролиза фенил-карбоновых эфиров панкреатической липазой составляют только 2% от той скорости, с к-рой она гидролизует триолеин. Считает, что Л. мало специфичны по отношению к жирным к-там различной степени ненасыщенности и длины углеродной цепи. Однако имеются и исключения, напр, липаза Geotrichum candidum обладает уникальной субстратной специфичностью по отношению к tyuc-9-ненасыщенным жирным к-там, особенно к остатку олеиновой к-ты независимо от его положения в молекуле.

Оптимальное значение pH для большинства Л. равно 8,0—9,0. Однако имеются кислые и нейтральные Л. Напр., Л. из лейкоцитов человека наиболее активна при pH 5,25. Гормоночувствительная Л. проявляет максимальную, активность при pH 6,8. Необходимо заметить, что на оптимум pH липаз сильное влияние оказывает состояние субстрата на межфазной поверхности липид — вода. Л. могут действовать в широком диапазоне температур. Особенно это относится к бактериальным Л. Напр., оптимум температуры для действия Л. из Mucor pusillus равен 50°, а для Л. из Puccinia graminis tritici — 15°.

Генетически обусловленная (врожденная) недостаточность панкреатической Л. приводит к утрате способности переваривать жиры. В этом случае содержание Л. в кишечном соке составляет ок. 10% от нормального. От 50 до 80% всех поступающих с пищей жиров выделяется с испражнениями: при этом заболевании бывает обильный маслянистый кал.

Генетическая недостаточность кислой лизосомной Л. является причиной тяжелого наследственного заболевания — болезни Вольмана. Заболевание характеризуется ксантоматозом (см.), обызвествлением надпочечников и гепатоспленомегалией. При этой болезни во внутренних органах обнаруживают своеобразные пенистые клетки, содержащие большое количество триглицеридов и этерифицированного холестерина.

Биохимические методы исследования активности липаз

Биохимические методы исследования активности липаз, применяемые в клинике, основаны либо на нефелометрической регистрации убыли субстрата в ходе реакции, либо на количественном определении образующихся продуктов гидролиза: спирта или неэтерифицированных жирных к-т.

Нефелометрические методы, основанные на измерении просветления жировой эмульсии под действием фермента, удобны и просты; однако точность их невысока и в процессе гидролиза не сохраняется пропорциональность между концентрацией фермента и скоростью гидролиза. Поэтому эти методы пригодны только для быстрого получения качественных и сравнительных данных; к ним относится метод Боргстрема, предложенный для быстрого определения активности панкреатической Л. в дуоденальном содержимом. Он основан на фотометрическом измерении снижения оптической плотности (мутности) эмульсии триолеина под действием содержимого тонкого кишечника. Во время пищеварения в содержимом тонкого кишечника этим методом обнаружено 50 — 100 ед. липазной активности (за единицу активности условно принято то количество фермента, к-рое уменьшает оптическую плотность эмульсии триолеина с 0,90 до 0,80 за 1 мин.).

Большинство методов определения активности Л. основано на титриметрическом определении количества жирных к-т, образовавшихся в результате гидролиза субстрата (напр., метод Титца, по к-рому жирные к-ты титруют щелочью). Одним из лучших методов определения количества жирных к-т является описанный Доулом (V. P. Dole) метод микротитрования, включающий экстрагирование жирных к-т из реакционной смеси органическими растворителями при кислом значении pH. Хорошие результаты дают также методы Титца и Роу. Они менее трудоемки, чем метод Доула, за счет исключения стадии экстрагирования жирных к-т из реакционной смеси. Свободные жирные к-ты титруют 0,05 н. NaOH в присутствии индикатора. У здорового человека липазная активность сыворотки крови, определяемая по методу Титца, составляет 4.5 ±2,7 ед. (мкмоль/час/мл). При остром панкреатите наблюдается повышение липазной активности до 20—55 ед. (мкмоль/час/мл).

Все упомянутые методы основаны на использовании в качестве субстрата для действия Л. эмульсии оливкового масла. Описаны методы определения активности липазы с применением трибутирина в качестве субстрата. Однако необходимо помнить, что трибутирин не отвечает требованиям, которые предъявляются к субстрату Л. По-видимому, ферментативная активность, к-рую обнаруживают в биол, жидкости или экстракте по отношению к трибутирину, принадлежит совместно липазе и эстеразе. Еще менее специфичен метод определения липолитической активности сыворотки крови с использованием в качестве субстрата твина-80 (метод Шатерникова — Савчука). Твин-30, представляющий собой сложный эфир жирных к-т — пальмитиновой и олеиновой, в которых место алифатического спирта занимают производные углеводоспиртов — сорбита или маннита, не является адекватным субстратом для Л. и в значительной степени гидролизуется присутствующими в сыворотке крови эстеразами.

Чувствительность метода определения продукта липолитической реакции — жирных к-т — можно повысить, применяя колориметрические методы (см. Колориметрия). Колориметрические методы основаны на том, что освобождающиеся в результате липолиза жирные к-ты экстрагируются, омыляются и собираются в фазе органического экстрагента. Затем добавляют краситель и окрашенный комплекс регистрируют спектрофотометрически. Хорошие результаты дают колориметрические методы — метод Дамкумба, метод Дирстина с соавт., метод Медковой с соавт., основанные на образовании медных солей жирных к-т, экстрагировании их органическим растворителем и последующем определении меди в виде окрашенного комплекса с диэтилдитиокарбаматом натрия. Существуют более чувствительные модификации этих методов. Установлено, что чувствительность метода можно повысить в 4—0 раз, применяя вместо диэтилдитиокарбамата натрия 1,5-дифенилкарбогидразид.

Нормальные значения активности Л. в крови человека, определяемые колориметрическими методам и, колеблются от 0 до 199 мкмоль/мин•л. При заболеваниях поджелудочной железы активность липазы в крови может резко повышаться, особенно при остром панкреатите — до 16 000 — 68 000 мкмоль/мин•л.

Чтобы сделать определение Л. менее трудоемким и повысить его чувствительность, были предложены методы с использованием в качестве субстратов хромогенных соединений, таких как эфиры жирных к-т с эозином, флюоресцеином, нафтолом (метод Зелигмана — Крамера) и др. Под действием Л. из таких соединений освобождается спирт (эозин, флюоресцеин, нафтол и др.), который определяют или непосредственно в реакционной смеси или после проведения реакции диазосочетания. Однако эти методы, какими бы удобными они ни были, не дают надежных результатов, т. к. хромогенные субстраты плохо расщепляются истинными Л. и наблюдаемая ферментативная активность принадлежит в значительной мере неспецифическим эстeразам.

Гистохимические методы определения липаз в тканях

Л. локализуются преимущественно на мембранах эндоплазматического ретикулума и в лизосомах. В связи с большой способностью к диффузии и нестабильностью этих ферментов перед проведением гистохим, реакций необходима соответствующая фиксация материала. Для этой цели наиболее часто используют замораживание ткани или ее фиксацию в холодном нейтральном р-ре формалина с последующим приготовлением замороженных срезов.

Гистохим, определение Л. в тканях основано на реакции гидролиза специально подобранного субстрата, подвергающегося расщеплению под действием этого фермента. Образующийся продукт гидролиза связывается ионами металлов с образованием нерастворимых окрашенных солей. В качестве основной методики для выявления Л. в тканях используют реакцию Гомори, к-рая заключается в отщеплении тканевой Л. жирной к-ты от твина-80. Преимуществом твинов перед естественными субстратами Л.— жирами — является их водорастворимость. Срезы инкубируют в р-ре с pH 7,2 —7,4, содержащем твин-80. Под действием фермента из соединения с сорбитом (или маннитом) освобождается жирная к-та, к-рая осаждается присутствующими в среде ионами кальция с образованием кальциевых мыл. В дальнейшем неокрашенные кальциевые мыла в результате реакции с сернистым натрием и азотнокислым свинцом переводятся в нерастворимый сернистый свинец, осадок к-рого окрашен в коричневый цвет.

Недостаток описанных гистохим, реакций заключается в их малой специфичности: большинство этих реакций являются не избирательными для истинных Л. реакциями, а групповыми. Применение специфических ингибиторов эстераз, а также использование различных субстратов дает возможность повысить информативность гистохим. реакций на Л.

См. также Гидролазы, Ферменты.

Библиография: Биохимические методы исследования в клинике, под ред. А. А. Покооп-ского, с. 186, М., 1969; Б о г e p М. М., Корни л о в а В. А. и Д и к у л ь H. М. К методике определения активности липавы крови и дуоденального содержимого, Лаборат, дело, № 8, с. 480, 1973; Б р о-к e р х о ф X. и Дженсен Р. Л аполитические ферменты, пер. с англ.. М., 1978; Л e йтес Ф. Л. Гистохим ин липо-литических ферментов в норме и при патологии липоидного обмена, М., 1907, библиогр.; М а к к ь ю с и к В. А. Наследственные признак-и человека, пер. с англ., М., 1976; M e д к о в а И. Л. и д р. Метод определения активности панкреатической липазы в сыворотке крови, моче, дуоденальном содержимом и ткани поджелудочной железы, Лаборат, дело, № 3, с. 142, 1978; Принципы и методы гистоцитохимического анализа в патологии, под ред. А. П. Авцына и др., с. 191, Л., 1971; Рахимов М. М. и Джан- б а e в a H. Р. Липолитические ферменты, Усп. совр, биол., т. 81, в. 3 (6), с. 323, 1977, библиогр.; Харрис Г. Основы биохимической генетики человека, пер. с англ., М., 1973; ШатерниковВ.А. и С а в ч у к Л. А. Определение липолитической активности сыворотки крови, Лаборат, дело, № 2, с. 84, 1966; В о г g-strom В. Determination of pancreatic lipase in human small intestina content, Scand. J. Clin. Lab. Invest., v. 9, p. 226, 1957; D esnuelle P. The lipases, в кн.: The enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 7, p. 575, N.Y., 1972; Dirstine P. H., S o b e 1 С. a. Henry R. J. A new rapid method for the determination of serum lipase, clin. Chem., v. 14, p. 1097, 1968; Dole V. P. a. M e i n e r t z H. Microdetermination of long-chain fatty acids in plasma and tissues, J. biol. Chem., v. 235, p. 2595, 1960; Erlanson C. a. B o r g-strom B. Tributyrine as a substrate for determination of lipase activity of pancreatic juice and small intestinal content. Scand. J. Gastroenterol., v. 5, p. 293, 1970; M a-h a d e v a n S., D i 1 1 a r d C. J. a. T a p-p e 1 A. L. A modified colorimetric micromethod for long-chain fatty acids and its application for assay of lipolytic enzymes, Ann. Biochem., v. 27, p. 387, 1969; Roe J. H., T i с k t i n H. E. a. Schneider M. Determination and clinical significance of serum lipase, Enzym. biol, clin., t. v, p. 73, 1966; T i e t z N. W. a. Fiereck E. A. A specific method for serum lipase determination, Clin. chim. Acta, v. 13, p. 352, 1966; W i 1 1 s E. D. Lipases, Advanc. Lipid Res., v. 3, p. 197, 1965.

Т.П. Левчук; Г .М. Могилевский (гистохим.).

Липаза — это… Что такое Липаза?

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Липаза (англ. Lipase), иногда Стеапсин (англ. steapsin) — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров -липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в тепло и энергию.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

Литература на английском языке

Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

Липаза — это… Что такое Липаза?

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

Литература на английском языке

Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

Липаза — Википедия. Что такое Липаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Липаза (англ. Lipase), иногда Стеапсин (англ. steapsin) — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров-липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Липаза вместе с желчью расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

Литература на английском языке

Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75% are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

норма, повышенный и пониженный уровень

Функции липазы в организме

На что указывает повышение уровня липазы в крови?

Причины пониженного уровня липазы в сыворотке крови

ЛИПАЗЫ — Большая Медицинская Энциклопедия

Биохимические методы исследования активности липаз

Гистохимические методы определения липаз в тканях

Липаза — это… Что такое Липаза?

Классификация

Применение

Литература на английском языке

Липаза — это… Что такое Липаза?

Классификация

Применение

Литература на английском языке

Липаза — Википедия. Что такое Липаза

Классификация

Применение

Литература на английском языке

Добавить комментарий Отменить ответ