Простые белки — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

1. альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
3. гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

— простые белки — Биохимия

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул — простым белком.

Альбумины 

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд

при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

В природе альбумины входят в состав не только плазмы крови (сывороточные альбумины), но и яичного белка (овальбумин), молока (лактальбумин), являются запасными белками семян высших растений.

Глобулины

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Несмотря на то, что их обычно относят к простым, многие глобулины содержат углеводные или иные небелковые компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α₁

-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу) 

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны: 

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α₁-антитрипсин, α₁-антихимотрипсин, α₂-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны

Взаимодействие гистонов и ДНК

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, h3b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, h3b, НЗ, Н4. Гистон h2 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей «соскользнуть» с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в

суперспираль и в более сложную структуру нуклеопротеина.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10^–1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10^–6).

Протамины

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб (молóках) они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. «пролиновый излом». Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка. 

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Этапы синтеза молекулы коллагена

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Эластин

Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является

тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Роль десмозина в соединении белков

Альбумин белок, как основной белок плазмы

Альбумин (от лат. аlbus, что означает  «белый») — это основной белок крови человека. Его молекулярная относительная масса составляет 65 000 Да. Он растворим в воде, соляных растворах, щелочах и кислотах. Легко свёртывается при нагревании. Норма содержания альбумина у взрослого 200−300г. Синтезируется он в печени, и каждый день около 12 г этого белка вырабатывается в организме человека. Кроме того, это единственный белок крови, который не содержит углеводные остатки.

Период полураспада в крови — 18−20 суток. Альбумин белок, содержащийся у каждого человека в крови, называют сывороточным.

Альбумин белок: значение

Как известно, значение альбумина реализуется в его функциях. Так, альбумин является основным регулятором так называемого коллоидно-осмотического (иными словами -онкотического) давления плазмы крови и некоторых других биологических жидкостей. При его уменьшении  онкотическое давление будет снижаться.

Кроме того, альбумин выступает как богатый резерв свободных аминокислот, которые появляются в результате распада белков. Организм человека прибегает к данному резерву при недоедании и значительных травмах.

Следует отметить, что одной из основных функций альбумина является транспортная.  Так он может переносить молекулы жиров, а так жежелчных кислот, микроэлементы, красители, медикаменты и др. Способность альбумина связывать различные химические вещества реализует огромное количество обменных процессов в организме человека. Он связывает и нейтрализует токсины, ионы кальция и хлора, гормоны различных типов, свободные радикалы и пигмент билирубин.

Альбумин белок: уровень в крови

Поскольку альбумин обладает явными конъюгирующими, а так же инактивирующими свойствами, любое его снижение и изменение его концентрация может свидетельствовать о повышении содержания так называемых свободных биологических (активных) веществ. Следовательно, значение его концентрации определяет состояния белкового обмена человека. Нормальный уровень альбумина у взрослого человека — примерно 35−50 г/л, а  у маленьких деток до 3-х лет — около 25−55 г/л. Для анализа используется кровь, взятая натощак.

Биохимический анализ по альбумину может показать пониженное его содержание у беременной женщины, в период лактации и у тех людей, которые курят.

Гипо- и гиперальбуминемия

Уровень альбумина в крови является лакмусовой бумажкой благополучия организма.  Низкий уровень может быть вызван:

• недостаточным потреблением белка с продуктами питания;
• заболеваниями почек;
• болезнью печени, а так же недугами желудочного и кишечного тракта;
• травмами;
• кровопотерей;
• термическими ожогами;
• и инфекционными заболеваниями.

Гиперальбуминемия практически всегда наблюдается при обезвоживании организма.

Препараты, содержащие альбумин

Основным признаком качества препаратов, содержащих альбумин, является стабильность растворов. Этот показатель зависит непосредственно от качества плазмы, которую использовали при производстве альбумина, степени очистки, соблюдения температурных режимов производства и хранения. Рекомендуемая температура для хранения раствора альбумина варьируется от +2 до +8 °С.

Альбумин содержится в таких лекарственных препаратах, как Плазбумин, Постаб, Зенальб-20 и других, которые назначаются при ожогах, гипопротеинемии, гипоальбуминемии, шоке (травматическом, операционном или токсическом) или при поражениях кишечного или желудочного тракта с расстройствами пищеварения.

Продукты

Вещества, содержащие альбумин, называются альбуминоиды. К ним, например, относится белок куриного яйца, в котором альбумин содержится в наиболее чистом виде. Яичный желток также содержит альбумин, но связанный непосредственно с жировым веществом.

Это важно! Альбумины получили различные названия в зависимости от того, в каких продуктах они присутствуют. Они, встречающейся в яйцах, называ­ется просто альбумином. Мышечный альбумин, миозин или фибрин присутствует в мясе. Этот же белок в хлебе называют глютином, а в овощах таких, как горох, фасоль, чечевица, бобы — легумином и, наконец, в мо­локе и сыре — казеином.

В большом количестве альбумин содержится в следующих доступных каждому продуктах: варёной или жареной говядине и сушёных грибах, твороге и сыре, горохе, чечевице и  гречневой крупе, селёдке и треске. В меньшем количестве  присутствует в молоке, картофеле и свежих грибах.

Оцените статью:  Loading …

Записи по теме:

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

1. альбумины;

2. глобулины;

3. протамины;

4. гистоны;

5. проламины;

6. глютелины;

7. протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н₁и Н₂ богаты лизином, гистоны Н₃— аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины — белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α — кератинах три α — спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β — кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

Простые белки

Простой белок ^[1] – это белок, построенный исключительно из остатков ^5,-аминокислот (при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты ^[2]), не требующий для функционирования наличия небелковых простетических групп.

Простые белки, по растворимости в солевых растворах и воде, условно подразделяются на несколько групп:

• глобулины,
• альбумины,
• гистоны,
• протамины,
• глютелины,
• проламины.

По пространственному строению и растворимости, простые белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

• глобулярные простые белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), хорошо растворяются как в воде, так и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, благодаря чему обеспечивается тесный контакт с растворителем. К глобулярной группе также относятся все ферменты ^[3] и подавляющее большинство иных биологически активных белков, исключая структурные,
• фибриллярные простые белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы как в воде, так и в солевых растворах. Полипептидные цепи ^[4] в молекулах фибриллярных белков располагаются параллельно одна другой. Данные простые белки принимают участие в образовании структурных элементов соединительной ткани: в эластинах, кератинах, коллагенах.

Белки альбумины и глобулины

Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном мире, и, как правило, встречаются совместно, составляя основу протоплазмы ( цитоплазмы ^[5] и ядра клетки ^[6]).

Наибольшее количество альбуминов и глобулинов содержится в плазме крови ^[7], тканях организма, сыворотке молока. Альбумины и глобулины в здоровом организме всегда находятся в определенных пропорциях (альбумин – глобулиновый коэффициент ^[8]).

Альбумины отличаются от глобулинов, как физико-химическими свойствами, так и химическим составом. В частности, альбумины, в отличие от глобулинов, содержат существенно меньшее количество глицина ^[9] и большее количество серосодержащих аминокислот.

Характерной особенностью белка альбумина является меньшая молекулярная масса в сравнении с глобулинами: молекулярная масса альбумина плазмы крови равна 68000, глобулина – 180000.

Белки глобулины – менее дисперсные и менее гидрофильные (скорее более гидрофобные), чем альбумины, поэтому коллоидные растворы глобулинов не настолько устойчивы, как растворы альбуминов.

Альбумины растворимы в воде в широком диапазоне pH (от 4 pH до 8,5 pH), выпадают в осадок при 70-100% концентрации раствора сульфатом аммония (глобулины – при 50% концентрации). Глобулины сложнее растворяются в воде, при этом растворимы в солевых растворах, обычно содержат углеводную часть.

Белки гистоны и протамины

Глобулярные простые белки гистоны и протамины являются наиболее простыми белками, характерной особенностью которых является слабощелочные свойства растворов. Данный факт обусловлен наличием в составе гистонов и протаминов значительного количества диаминокарбоновых кислот – аргинина ^[10], лизина ^[11] и гистидина ^[12].

Гистоны – низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков лизина и аргинина, что обусловливает их основные свойства, содержат 20-35% основных аминокислот, (белки протамины – 50-80%, в связи с чем, протамины проявляют более щелочные свойства, нежели гистоны).

Характерным признаком протаминов является то, они имеют большую молекулярную массу, в сравнении с другими простыми белками. Протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), и, как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты ^[13] с нуклеиновыми кислотами ^[14], выступая в качестве репрессорных и регуляторных белков – составной части нуклеопротеинов.

Гистоны и протамины в значительных количествах содержатся в зобной железе, в икре и сперме рыб, в селезенке. Названия представителей этих простых белков происходят от источника их получения: протамины, выделенные из скумбрии, так и называются – скумбрии, из молоки сельди – клупеином, из молок семги – сальмии.

Гистоны и протамины входят в состав сложных белков в частности нуклеопротеиновых ядер.

Белки глютелины и проламины

Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).

Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием гликокола, аргинина, гистидина. По аминокислотному составу белки глютелины сбалансированы лучше, чем белки проламинов.

Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.

К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).

Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Белки протеиноиды (склеропротеины)

Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей, хрящей, волос. Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.

Представителями протеиноидов (склеропротеинов) является эластин, коллаген ^[15], кератины, фиброин.

---

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Простые белки».

При написании статьи о простых белках, в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, ProteinStructures.com, MedicalNewsToday.com, Phys.MSU.ru, IBCh.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

• Гауровиц Ф. «Химия и функции белков». Издательство «Мир», 1965 год, Москва,
• Степанов В. М. «Молекулярная биология. Структура и функции белков. Классический университетский учебник». Издательство «Издательство Московского государственного университета», 2005 год, Москва,
• Ченцов Ю. С. «Введение в клеточную биологию. Классический университетский учебник XXI века». Издательство «Академкнига», 2005 год, Москва,
• Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва.

Жми и поделитесь статьей с друзьями:

АЛЬБУМИНЫ — это… Что такое АЛЬБУМИНЫ?

(от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в состав сыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).

Сывороточный А. составляет 50% от массы всех содержащихся в сыворотке крови белков. Состоит из одной по-липептидной цепи (мол. м. 66,5 тыс.), включающей 585 аминокислотных остатков и образующей 9 петель, фиксированных 17 дисульфидными связями. Предполагается, что цепь уложена в три более или менее независимых кооперативных домена. В молекуле имеется одна своб. меркапто-группа, к-рая может участвовать в образовании дисульфидов, что лежит в основе пускового механизма денатурации этого белка.

Полипептидная цепь синтезируется в гепатоцитах печени в виде предшественника — проальбумина, из к-рого А. образуется путем отщепления N-концевого пептида. Сильно подвержен пост-трансляционной модификации, в результате к-рой возникает множество фракций, различающихся изо-электрич. точкой.

Сывороточный А. обеспечивает ок. 80% осмотич. давления крови, создаваемого высокомол. компонентами. Предполагается, что его осн. ф-ция — транспорт в организме низкомол. в-в, напр. жирных к-т, липидов, билирубина, ионов нек-рых металлов, аминокислот. Он связывает также почти все лек. ср-ва и т. обр. пролонгирует их действие.

Получают А. осаждением из плазмы крови или др. биол. объектов разведенным водным р-ром этанола на холоду. Сывороточный А. человека широко используется как кровезаменитель и компонент питательных сред, А. из яичного белка и молока — в кондитерской пром-сти.

Лит.: Луйк А. И., Лукьянчук В. Д., Сывороточный альбумин и биотранспорт ядов, М., 1984; Albumin. Structure, biosynthesis, function, ed. by T. Peters, I. Sjoholm, Oxf., 1978. Г. Ю. Амсицкий.

Химическая энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. Под ред. И. Л. Кнунянца. 1988.

— классификация — Биохимия

Благодаря необъятному количеству возможных комбинаций при синтезе белка из 20 аминокислот существует множество разнообразных аминокислотных последовательностей, каждая из которых потенциально соответствует определенному белку. Все эти белки легко сгруппировать по отдельным классам, выделяя определенный признак – функцию или особенности строения.

Классификация по функции

В соответствии с биологическими функциями выделяют:

• структурные белки (коллаген, кератин),
• ферментативные (пепсин, амилаза),
• транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),
• резервно-пищевые (белки яиц и злаков),
• сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),
• защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),
• регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).

Классификация по строению

В зависимости от формы молекулы выделяют глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках соотношение продольной и поперечной осей составляет менее 10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови.

Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.

По количеству белковых цепей в одной молекуле выделяют мономерные белки, которые имеют одну субъединицу (протомер) и полимерные белки, имеющие несколько субъединиц. Например, к мономерным белкам относятся альбумины, миоглобин, к полимерным — гемоглобин (4 субъединицы), ферменты лактатдегидрогеназа и креатинкиназа (4 и 2 субъединицы, соответственно), гексокиназа (2 субъединицы). Субъединицы в белке могут быть как одинакового, так и различного строения.

Есть и более крупные белки. К ним относятся РНК-полимераза E.coli – 5 цепей, аспартаткарбамоилтрансфераза – 12 протомеров, глутаминсинтетаза – 12 протомеров, пируватдегидрогеназа – 72 белковых цепи.

По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты: