Миоглобин представитель – структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного и количественного состава крови. Гемоглобин А-IC и его клиническое значение. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины.

Содержание

2. Строение миоглобина

Миоглобин содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).

Гем — молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями с Fe²⁺, находящимся в центре молекулы (рис. 1-29).
Апомиоглобин — белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 ?-спиралей. ?-Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис
64, Фен₁₃₈), либо букву ?-спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис F₈).
Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.

3.Связывание гема с апомиоглобтом

Гем — специфический лиганд апомиоглобина, присоединяющийся к белковой части в углублении

между двумя ?-спиралями F и Е. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца тема. Две боковые группы пропионовых кислот, ионизированные при физиологических значениях рН, выступают на поверхности молекулы.

В активный центр апомиоглобина кроме гидрофобных аминокислот входят также 2 остатка Гис (Гис₆₄ и Гис₉₃ или Гис Е₇ и Гис F₈), играющие важную роль в функционировании белка. Они расположены по разные стороны от плоскости тема и входят в состав спиралей F и Е, между которыми располагается гем. Атом железа в теме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe²⁺ в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe²⁺ и атомом азота имидазольного кольца Гис F₈ (рис. 1-30).

Гис Е₇ хотя и не связан с гемом, но необходим для правильной ориентации и присоединения другого лиганда — О

2 к миоглобину.

Аминокислотное окружение тема создаёт условия для довольно прочного, но обратимого связывания О₂ с Fe²⁺ миоглобина. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие гем, препятствуют проникновению в центр связывания миоглобина воды и окислению Fe²⁺ в Fe³⁺. Трёхвалентное железо в составе тема не способно присоединять О₂.

Структура и функции гемоглобина

Гемоглобины — родственные белки, находящиеся в эритроцитах человека и позвоночных животных. Эти белки выполняют 2 важные функции:

перенос О₂ из лёгких к периферическим тканям;
участие в переносе СО₂ и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма.

Кровь ежедневно должна переносить из лёгких в ткани около 600 л ,О

2. Так как О₂ плохо растворим в воде, то практически весь кислород в крови связан с гемоглобином эритроцитов. От способности гемоглобина насыщаться О₂ в лёгких и относительно легко отдавать его в капиллярах тканей зависят количество получаемого тканями О₂ и интенсивность метаболизма. С другой стороны, О₂ — сильный окислитель, избыток поступления О₂ в ткани может привести к повреждению молекул и нарушению структуры и функций клеток. Поэтому важнейшая характеристика гемоглобина — его способность регулировать сродство к О₂ в зависимости от тканевых условий.

Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но они имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Четвертичная структура гемоглобина

Четыре полипептидные цепи, соединённые вместе, образуют почти правильную форму шара, где каждая ?-цепь контактирует с двумя ?-цепями (рис. 1-32).

Так как в области контакта между ?₁— и ?₁-, а также между ?₂— и ?₂-цепями находится много гидрофобных радикалов, то между этими полипептидными цепями формируется сильное соединение за счёт возникновения в первую очередь гидрофобных, а также ионных и водородных связей. В результате образуются димеры ?₁?₁, и ?₂?₂. Между этими димерами в тетрамерной молекуле гемоглобина возникают в основном полярные (ионные и водородные) связи, поэтому при изменении рН среды в кислую или щелочную сторону в первую очередь разрушаются связи между димерами. Кроме того, димеры способны легко перемещаться относительно друг друга. Так как поверхность протомеров неровная, полипептидные цепи в центральной области не могут плотно прилегать друг к другу, в результате в центре формируется «центральная полость», проходящая сквозь всю молекулу гемоглобина.

Кривые диссоциации О₂ для миоглобина и гемоглобина

Кооперативность в работе протомеров гемоглобина можно наблюдать и на кривых диссоциации О₂ для миоглобина и гемоглобина (рис. 1-35).

Отношение занятых О₂ участков связывания белка к общему числу таких участков, способных к связыванию, называется степенью насыщения этих белков кислородом. Кривые диссоциации показывают, насколько насыщены данные белки О₂ при различных значениях парциального давления кислорода.

Кривая диссоциации О₂ для миоглобина имеет вид простой гиперболы. Это указывает на то, что миоглобин обратимо связывается с лигандом, и на это не оказывают влияние никакие опсторонние факторы (схема ниже).

Процессы образования и распада оксимиоглобина находятся в равновесии, и это равновесие смещается влево или вправо в зависимости от того, добавляется или удаляется кислород из системы. Миоглобин связывает кислород, который в капиллярах тканей высвобождает гемоглобин, и сам миоглобин может освобождать О

2 в ответ на возрастание потребностей в нём мышечной ткани и при интенсивном использовании О₂ в результате физической нагрузки.

Миоглобин имеет очень высокое сродство к О₂. Даже при парциальном давлении О₂, равном 1-2 мм рт. ст., миоглобин остаётся связанным с О₂ на 50%.

Кривая диссоциации О₂ для гемоглобина. видно, что гемоглобин имеет значительно более низкое сродство к О₂; полунасыщение гемоглобина О₂ наступает при более высоком давлении О₂ (около 26 мм рт. ст.). Кривая диссоциации для гемоглобина имеет сигмоидную форму (S-образную). Это указывает на то, что протомеры гемоглобина работают кооперативно: чем больше О

2 отдают протомеры, тем легче идёт отщепление последующих молекул О₂.

В капиллярах покоящихся мышц, где давление О₂ составляет около 40 мм рт. ст., большая часть кислорода возвращается в составе оксигемоглобина обратно в лёгкие. При физической работе давление О₂ в капиллярах мышц падает до 10-20 мм рт. ст. Именно в этой области (от 10 до 40 мм рт. ст.) располагается «крутая часть» S-образной кривой, где в наибольшей степени проявляется свойство кооперативной работы протомеров.

Следовательно, благодаря уникальной структуре каждый из рассмотренных белков приспособлен выполнять свою функцию: миоглобин — присоединять О₂, высвобождаемый гемоглобином, накапливать в клетке и отдавать в случае крайней необходимости; гемоглобин — присоединять О₂ в лёгких, где его насыщение доходит до 100%, и отдавать О₂ в капиллярах тканей в зависимости от изменения в них давления О

2 .

МИОГЛОБИН — Большая Медицинская Энциклопедия

МИОГЛОБИН (myoglobinum; греч, mys, my [os] мышца + лат. globus шарик; Mgb; син.: миогемоглобин, мышечный гемоглобин) — сложный белок красного цвета, относящийся к хромопротеидам; содержится в красных мышцах животных различных классов и видов. Основной функцией М. является накопление кислорода, поступающего в процессе дыхания в мышцы из крови и отдача кислорода по мере необходимости в нем (см. Газообмен).

Факторами, определяющими различия в содержании М., являются видовая принадлежность животных (см. табл.), особенности условий их существования, образ жизни, тип мышцы, степень ее активности, а также трофические влияния нервной системы. Очень высокое содержание М. (до 16—40 г на 100 г высушенной ткани) характерно для водных животных. Значительные количества М. содержатся в красных мышцах нек-рых беспозвоночных (моллюски), в гладких мышцах мускульного желудка птиц, в гладкой мускулатуре бронхов, сосудов, стенок кишечника, а также в паренхиматозных органах, причем последние участвуют в процессах синтеза (печень), распада (селезенка) и выделения пигмента. Однако еще не доказано, что пигмент, выделенный из паренхиматозных органов, идентичен М.

Таблица. Содержание миоглобина в сердечных и скелетных мышцах человека и некоторых классов позвоночных животных (в г на 100 г высушенной ткани)

Класс животных; человек	Мышцы сердца	Скелетные мышцы
Рыбы	0,2—0,5	0, 1—0,4
Амфибии	0, 1—0, 6	0 —0,1
Рептилии	0, 8—2, 6	0,2—2,4
Птицы:
домашние	1, 0-2,0	0,9—1,8
дикие	2,1—6, 5	0, 7—5, 3
Млекопитающие:
домашние	0, 9—4, 4	0,2-8, 5
дикие	1,1-6,2	0,02—5,13
Человек	1,5	1,4-3,9

В крови и моче М. в норме отсутствует. Поэтому его появление в этих биол, жидкостях является признаком заболеваний, сопряженных с деструкцией тканей (инфаркт миокарда, травматические повреждения мышц, генетически обусловленная прогрессивная мышечная дистрофия и т. д.). Определение уровня М. в плазме крови может служить критерием обширности деструкции, динамики процесса и эффективности лечебных мероприятий.

Мол. вес (масса) М. составляет в среднем 17 500, содержание железа 0,34%, Изоэлектрическая точка находится при pH 6,99. М. характеризуется большой растворимостью и высокой устойчивостью к действию щелочей.

Схематическое изображение молекулы миоглобина: цифрами отмечен каждый десятый аминокислотный остаток; светлые кружки — остатки пролина (Про), часто совпадающие с поворотом полипептидной цепи. В виде диска изображена группа гема; буквами С и N обозначены концевые участки цепи, содержащие соответственно свободные карбокси- и аминогруппы.

Изучена третичная структура М. и построена пространственная модель его молекулы (рис.). М. состоит из простого белка— глобина, представляющего собой одну полипептидную цепь, в состав к-рой входит 153 аминокислотных остатка, и простетической (небелковой) группы — гема (железопротопорфириновый комплекс, или протогем). Полипептидная цепь глобина М. на 77% представлена альфа-спиральными участками (всего 8 спиралей), к-рые перемежаются с участками неупорядоченной структуры, расположенными в области четырех изгибов полипептидной цепи. Все полярные группы, образованные лизином, аргинином, глутамином, аспарагином, гистидином, треонином, тирозином и триптофаном, находятся на поверхности и соединены с молекулами воды, а неполярные остатки сконцентрированы в центре. Поэтому молекула М. компактна и устойчива к изменениям pH и ионной силы р-ра.

По своим свойствам глобин М. близок к альбуминам. Гем М. расположен в углублении, находящемся на определенном изгибе полипептидной цепи вблизи поверхности молекулы. Это делает гем более доступным различным воздействиям. Одной координационной связью (пятой) гем соединен с гистидиновым остатком альфа-спирали, а шестая координационная связь железа гема может быть занята водой, кислородом, окисью углерода или другими соединениями. При взаимодействии с кислородом (оксигенации) в глобине молекулы М. не происходит структурных изменений. Пигмент мышц не способен соединяться с двуокисью углерода (CO₂).

Доказано существование двух конформеров (А и В) нативного состояния М., к-рые отличаются по своим свойствам и структуре. Переход конформера А в конформер В протекает при повышении температуры от 20 до 40° и отражается на активности гема. Высокотемпературный конформер В является менее реакционноспособным.

М. человека и животных имеет неодинаковую форму кристаллов: тонкие, игловидные, собранные в пучки (человек), ромбические таблички (рогатый скот) и др. М. подобно гемоглобину (см.) образует различные производные, отличающиеся друг от друга по спектрам поглощения. При соединении с кислородом М. превращается в оксимиоглобин (MgbO₂), в к-ром железо гема является двухвалентным. С помощью метода дифракции рентгеновских лучей показано, что оксигенация М. сопровождается пространственным смещением железа от середины порфиринового кольца по направлению к проксимальному гистидину (F-8) полипептидной цепи на 0,033 нм. В гемоглобине же оксигенация вызывает гораздо большее смещение атома железа (0,04— 0,05 нм) и изменения в четвертичной структуре всей молекулы пигмента крови.

Вдыхание животными воздуха, содержащего окись углерода в повышающихся концентрациях (0,01—0,2%), приводит не только к увеличению содержания карбоксигемоглобина в крови, но и к связыванию окиси углерода миоглобином с образованием карбоксимиоглобина (MgbCO), железо гема к-рого также находится в двухвалентном состоянии. Когда количество карбоксигемоглобина в крови достигает 60%, содержание карбоксимиоглобина в скелетных мышцах составляет 10—50%, а в мышце сердца — от 6 до 44%. MgbCO обнаружен и в мышцах людей, погибших от отравления: угарным газом. Воздействие на М. окислителей обусловливает возникновение метмиоглобина (метMgb). Превращение М. в метMgb при окислении происходит очень легко и при одинаковых условиях в 12—14 раз превышает скорость образовании метгемоглобина. В то же время в мышцах животных эта реакция после внутривенного вливания окисляющих ядов протекает более медленно, чем окисление гемоглобина.

Максимумы полос поглощения М. и его производных расположены при следующих значениях длин волн: для MgbO₂ — 582, 542, 415 нм; для Mgb — 602, 560, 436 нм; для MgbCO — 585, 542, 423 нм; для метMgb — 630, 500, 409 нм. Известный другие производные пигмента: сульфмиоглобин, нитроксимиоглобин, цианмиоглобин и т. д. В реакциях сопряженного окисления М. переходит в зеленый пигмент — вердомиоглобин, а при более глубоком распаде — в желчные пигменты (см.).

Биосинтез М. происходит в мышцах со значительно меньшей скоростью по сравнению с гемоглобином. После введения животным меченого железа оно обнаруживается в гемоглобине уже спустя 6—8 дней, а в М. только через месяц. Продолжительность существования М. составляет 80 дней. В процессе эмбриогенеза М. раньше всего появляется в мышце сердца.

В мышцах позвоночных М. локализуется в саркоплазме на уровне диска А и связан электростатически с наружной мембраной митохондрий или саркоплазматического ретикулума (см. Мышечная ткань).

Создаваемый с помощью М. резерв кислорода в мышцах прежде всего определяется концентрацией в них пигмента и его способностью подвергаться оксигенации и деоксигенации. М. поддерживает постоянный уровень оксигенации во время мышечного сокращения, создавая определенный градиент напряжения кислорода между капиллярами и мышечными клетками, обеспечивая, т. о., возможность его утилизации при усилении окислительных процессов в работающих мышцах. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им М. происходит менее чем за 0,1 сек. (при pO₂ = 3,3 мм рт. ст.). При pO₂, равном 5 мм рт. ст. (минимальное для деятельности цитохромоксидазы), диссоциирует до 40% оксимиоглобина, повышая, т. о., количество кислорода, растворенного в саркоплазме. М. участвует в молекулярном механизме его транспорта в клетку путем создания градиента и ускорения диффузии. Не исключена возможность непосредственного переноса кислорода М. при поступательном движении молекулы пигмента. Благодаря наличию пероксидазных свойств М. обладает ферментативной активностью. Доказана возможность включения М. в работу фосфорилирующей дыхательной цепи в качестве акцептора электронов от восстановленных коферментов пиридинового типа (НАД-H и в меньшей степени НАДФ-Н).

Существующие методы количественной оценки содержания М. включают электрофорез (см.) и ионообменную хроматографию (см.). Разделение М. и гемоглобина достигается благодаря их различной растворимости в 3 М фосфатном буфере при pH 6,6 (гемоглобин при этом значении pH нерастворим). Спектрофотометрическая регистрация количества М. основана на разнице в светопоглощении карбокси- и цианметсоединений М. и гемоглобина в видимой части спектра (см. Спектрофотометрия). Предложены также гистохимические методы определения М., основанные на бензидин-пероксидазной активности пигмента. Они позволяют с достаточной достоверностью выявлять М. в мышечной ткани и устанавливать закономерности в локализации и распределении М. в норме и их изменения при различных патол, состояниях.

Миоглобин в судебно-медицинском отношении

Миоглобин в судебно-медицинском отношении имеет значение в случаях прижизненного поражения скелетных мышц, сопровождающегося высвобождением М. При этом М. накапливается в плазме крови. При концентрации, превышающей 30 мг%, развивается миоглобинурия (см.), к-рая наряду с шоковым и коматозным состоянием, интоксикацией и пр. служит патогенетическим фактором развития миоглобинурийного нефроза (см. Нефротический синдром). Повреждение мышц, сочетающееся с обширными гематомами или внутрисосудистым гемолизом, кроме того, ведет к возникновению гемоглобинемии (см.), приводящей в последующем к миоглобинурии и миоглобинурийному нефрозу. Т. о., миоглобинемия и обусловленные ею процессы служат экспертным критерием поражения скелетной мускулатуры и доказательством его прижизненности.

Миоглобинемия может иметь место при механической травме (одномоментная травма обширных мышечных массивов, так наз. краш-синдром, или синдром раздавливания), отравлении миолитическими ядами, в т. ч. пищевыми (токсический миозит), при нарушении артериального или венозного кровообращения в конечностях (тромбоз или тромбоэмболия крупных артерий, тромбоз вен, синдром жгута, состояние после реплантации конечностей), при длительном пребывании человека в одной и той же позе (позиционное сдавление), при ожогах, обморожениях, при судорожных состояниях (эпилепсия, столбняк и т. д.).

Наличие и содержание М. в крови и моче устанавливают спектрофотометрическим способом или при помощи электрофореза. Для дифференциации пигментов в моче применяют пробу с сульфатом аммония, при к-рой в осадке мочи, содержащем миоглобиновые шлаки, на фильтре наблюдается характерное окрашивание .

Библиография: Атанасов Б. П. Модели конформеров нативного состояния миоглобина, Молек. биол., т. 4, в. 3, с. 348, 1970, библиогр. ; Верболович П. А. и Верболович В. П. Миоглобин и использование кислорода в животном организме, в кн.: Полярографическое определение кислорода в биол, объектах, под ред. В.А. Березовского, с. 123, Киев, 1974, библиогр.; Свадковский Б. С. Острый пигментный нефроз и его судебно-медицинская оценка, М., 1974, библиогр.; Троицкая О. В. Миоглобин, его химическое строение и функции в организме, Вопр, мед. хим., т. 17, в. 5, с. 451, 1971, библиогр.; Murray J. D. On the role of myoglobin in muscle respiration, J. theor. Biol., v. 47, p. 115, 1974, bibliogr.; Wittenberg J. B. Myoglobin — facilitated oxygen diffusion, role of myoglobin in oxygen entry into muscle, Physiol. Rev., v. 50, p. 559, 1970, bibliogr.

П. А. Верболович, В. П. Верболович; М. В. Кисин (суд.-мед.).

Миоглобин

Миоглобин – белок, который связывает кислород и поставляет его скелетным мышцам. Его концентрация в крови возрастает при повреждении скелетных мышц или миокарда.

Синонимы английские

Myoglobin.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Мкг/л (микрограмм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием (можно пить чистую негазированную воду).
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Миоглобин – белок, который содержится в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах. Он способен связывать кислород в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения. В норме миоглобина в крови настолько мало, что он не определяется лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или миокарда миоглобин в больших количествах попадает в кровоток. Он не является специфичным маркером повреждения миокарда, в отличие от креатинкиназы МВ и тропонина, однако реагирует на гибель мышечных клеток сердца одним из первых – через 1-2 часа его концентрация в крови увеличивается.

Миоглобин и гемоглобин относят к гемопротеинам, они содержат порфириновое производное — гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Гемоглобин ответственен за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду. Миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород, создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), он освобождает связанный кислород и «передает» его окислительным системам клеток, где запускается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

Миоглобин фильтруется почками и выводится из организма с мочой. Если происходит массивное повреждение мышц, например, в результате серьезной травмы, он начинает в больших количествах поступать в кровь и может повреждать почки, вызывая острую почечную недостаточность. При отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани он практически не фиксируется в крови. Это его свойство используется для уточнения диагноза «инфаркт миокарда».

Для чего используется исследование?

Анализ на миоглобин, как правило, назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ, и используется для того, чтобы подтвердить или исключить инфаркт миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.

Миоглобин начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает своего пика через 8-12 часов и к концу дня обычно приходит в норму. Тропонин – «золотой стандарт» в определении инфаркта, так как он является более специфичным, однако преимущество миоглобина состоит в том, что он реагирует максимально рано, тем самым позволяя быстрее поставить диагноз. С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин может повышаться и без повреждения сердечной мышцы. Таким образом, отрицательный результат анализа на миоглобин исключает инфаркт, положительный – требует подтверждения тропонином.

Иногда тест на миоглобин необходим людям с серьезными травмами для того, чтобы определить вероятность поражения почек.

Когда назначается исследование?

Анализ на миоглобин назначается при подозрении на острый инфаркт миокарда. Кровь берут сразу при поступлении пациента в стационар и потом еще несколько раз через каждые 2-3 часа.

Такой тест обычно назначается вместе с другими маркерами повреждения сердечной мышцы, такими как креатинкиназа МВ и тропонин, что позволяет более уверенно судить о наличии или, напротив, отсутствии острого повреждения сердечной мышцы.

Кроме того, это исследование может понадобиться после массивных повреждений скелетной мускулатуры, чтобы оценить риск повреждения почек и острой почечной недостаточности.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0 — 70 мкг/л.

Обычно содержание миоглобина в крови настолько несущественно, что даже не может быть измерено.

Повышение уровня миоглобина в крови говорит о недавнем повреждении скелетных или сердечной мышц. Назначение тропонина или креатинкиназы МВ позволяет уточнить причину повышения миоглобина. Если в течение 12 часов боли в грудной клетке повышения миоглобина не произошло, вероятность инфаркта миокарда крайне маловероятна.

Так как миоглобин, помимо сердца, содержится еще в скелетной мускулатуре, он может повышаться и в других ситуациях:

синдром длительного сдавливания (краш-синдром) возникает в результате раздавливания или размозжения мышечной ткани, а также длительного прекращения кровотока по конечности;
любые травмы;
после хирургических операций;
судороги любого происхождения;
любые заболевания, приводящие к повреждению мышц: дерматомиозит, полимиозит, мышечная дистрофия и др.

Что может влиять на результат?

Злоупотребление амфетаминами и алкоголем повышает уровень миоглобина.
Так как миоглобин выводится через почки, его уровень может быть повышен при почечной недостаточности.

Скачать пример результата

Важные замечания

Внутримышечные инъекции и физическая нагрузка не влияют на уровень миоглобина в крови.
Повышенный уровень миоглобина – недостаточное основание для постановки диагноза «инфаркт миокарда». Необходима комплексная оценка состояния пациента, которую может провести только врач. При этом учитывается характер болевого синдрома, история развития заболевания, ЭКГ, результаты других лабораторных и инструментальных обследований.
В норме миоглобин не определяется в моче, настолько его в ней мало. Если уровень миоглобина повышается так, что его становится возможным измерить, то это указывает на вероятность почечной недостаточности.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, кардиолог.

Миоглобин в крови: нормы концентрации, повышен, понижен

Миоглобин это белок, который включает в себе железо (двухвалентное). Миоглобин идентичен гемоглобину по строению, но белковое строение у них различное.

Данный белок не разносит по организму ионы кислорода, а занимается запасом его в организме, образует молекулы оксимиоглобин, и наполняет оксимиоглобином мышечные ткани.

Наполненные кислородом клетки мышечных тканей, способны обеспечить внутреннее их дыхание.

Расход мышечными тканями кислорода полностью зависит от ее функции.

Ткани, которые интенсивно потребляют кислород:

Клетки мышцы сердечного органа,
Серое вещество, которое находится в головном мозге,
Паренхима печеночного органа,
Корковое вещество, которое входит в состав почек.

Только клетки одной единственной ткани могут накапливать молекулы кислорода это мышечная ткань, потому что она владеет молекулами миоглобина в своем составе.

Что такое молекулы мышечного гемоглобина?

Миоглобин это белок, который присутствует в мышцах поперечно-полосатых, аналогично расположеных в миокардовой ткани. Миоглобин входит в состав группы хромопротеиновых молекул.

В миоглобине присутствует ген, который взаимосвязан с частью белков организма и входит в простетическую группу. В молекулу миоглобина входят составные части аминокислот.

Белок является мономером, который состоит из единственной цепи.

Существуют структуры молекулы белка:

Структура первичная это стадия мономера, состоящая из полипептидной связывающей цепи, в состав которой входит остатки аминокислот,
Структура вторичной стадии конфирмация, которая имеет а-спиральную форму и 75,0% молекул имеет данную структуру,
Структура третичного типа имеет а-спиральную форму, которая сложена в глобулу компактного типа.

Чтобы определить структуру третичного вида, нужен метод анализа при помощи рентгена.

Свойства миоглобина

Миоглобин имеет свойственные только ему способности:

Связывание гемоглобина,
Создание самостоятельного буфера,
1,0 грамм миоглобина может присоединить к себе 1,34 мл о2,
Способность откладывать запасы кислорода до ближайшего времени.

Если в организме происходит ситуация и миокард не получает кислород, тогда данный запас кислорода в миоглобине обеспечивает сердечную мышцу на протяжении 4 секунд.

Когда происходит сбои в кровотоке миокарда, либо же повреждения в систоле, тогда гемопротеин предотвратит окисление организма, и обеспечит нормальные условия для всех процессов в организме.

Работа миоглобина в данном обеспечении краткосрочная.

При нарушении миоцитов мышц скелета, или кардиомиоцитов, выполняется выход миоглобина в кровоток.

При инфаркте миокарда происходит зависимость уровня в крови миоглобина от степени поражения некрозом сердечной мышцы. Чем больше поражена сердечная мышца, тем выше индекс в крови мышечного хромопротеина.

Когда при инфаркте делается повторный анализ на миоглобин (через 2 3 часа), тогда посредством данного анализа можно определить степень разрушения сердечной мышцы.

Также на инфаркт сердечной мышцы может указывать повышение уровня креатинкиназы (фракции МВ).

В чем отличие данного белка от гемоглобина?

Оба белка в организме гемоглобин и мышечный белок миоглобин, имеет довольно много общих составляющих. Главное их сходство это транспортирование по организму ионы кислорода.

Функция миоглобина, присоединять к себе ионы кислорода и создавать кислородные запасы в тканях. Еще одна функция миоглобина это освобождать из клеток ткани кислород, чтобы подготовить энергию для работы мышц.

Структурные составляющие этих двух белков миоглобина и молекул гемоглобина различные.

Гемоглобин по своей структуре полимер, миоглобин имеет структуру молекулы мономера.

Различия:

Гемоглобин в составе организма отвечает за функцию дыхания клеток и поддерживает постоянный уровень кислотности крови рН. В своем строении содержит 4 молекулярных гема.

Свойства миоглобина это транспортировка ионов кислорода от легких, к артериям периферической сферы организма. Данный белок имеет одну цепь в структуре, поэтому для связывания с молекулами кислорода, он не тратит много сил, хотя отдавать ему данные молекулы тяжелее.

Эти оба белка имеют высокую токсичность, при попадании в организм в свободном чистом состоянии. По норме, из состава организма, молекулы миоглобина выводятся при помощи почек.

Молекулы миоглобина имеют крупный размер, поэтому при нарушениях в сосудах почек они могут закупоривать их, вызывая некроз органа.

Между этими двумя белками происходит конкуренция за кислород, и миоглобин не успевает отдать его клеткам тканей, что может спровоцировать кислородное голодание мышечной ткани.

В кардиологии анализ на миоглобин это один из ярких маркеров патологии сердечного органа, а именно инфаркта миокарда.

Этот маркер подтверждает положительный результат повреждения сердечной мышцы, или же мышечных тканей организма.

Когда нужно делать анализ на миоглобин?

Биохимия крови на присутствие миоглобина делается в случае предположения на:

Инфаркт сердечной мышцы в острой стадии патологии при первичном диагностическом его изучении,
Сильное повреждение, или разрушение мышечной ткани скелета,
Патология миопатия,
Заболевание полимиозит,
При контроле лечения инфаркта.

При остром инфаркте кровь на миоглобин берется сразу при поступлении больного в клинику. Также для контроля заболевания несколько раз, через временные промежутки в 3 часа.

Показания данного маркера очень важно при повторном заболевании, и назначается в комплексе с другими маркерами это креатинкиназой и тропонином. Данный комплекс биохимии дает в полной мере оценить степень поражения мускулатуры сердечного органа.

Подготовка к анализу

Для исследования биологического материала на миоглобин, подходит: сыворотка крови, плазма, или даже урина. Все биологические материалы должны быть свежо взятыми.

Для того чтобы получить максимально правильный результат показателей на миоглобин, необходимо соблюдать правила до забора материала, и во время его:

Кровь рекомендовано сдавать утром,
Последний прием еды не менее чем за 8 9 часов до забора венозной крови,
Не употреблять алкоголь в последние 48 часов до сдачи материала на анализ,
Пить можно только чистую воду перед сдачей,
Кофе, соки, чай, и другие напитки употреблять в этот период запрещено чтобы избежать искаженного материала,
Минимум за 60 минут до сдачи анализа запрещено курить,
За полчаса до процедуры прекратить всякую активность,
Перед сдачей, не нервничать и быть в спокойном состоянии,
Не проводить процедуру сразу после рентгенографии, а также после узи,
Не проводить анализ после физиотерапии.

Анализ на миоглобин это важный этап диагностики, особенно в терапии инфаркта.

Результаты анализа дают возможность отследить эффективность лечения, и если необходимо подкорректировать медикаментозный курс.

Норма индекса миоглобина

Нормативные показатели могут расти в сторону увеличения, и зависеть от методик лабораторного исследования:

Диагностический тест – иммуно-нефелометрический,
РИА анализ радиоиммунологический,
Исследование методикой иммунофлюоресцентного анализа.

Несмотря, на различную чувствительность лабораторных тестов, объем миоглобина не превышает индекс от 65,0 до 80,0 мкг/л.

Нормативный показатель:

Для представителей сильного пола от 19,0 до 92,0 мкг/л,
Для женского организма от 12,0 до 76,0 мкг/л,
Средний нормативный коэффициент 49,0, а также больше, или меньше на 17,0 единиц (для мужского пола),
Средний норматив для женщин 35,0, а также больше, или меньше на 14,0,
Концентрация молекул миоглобина в урине меньше, чем индекс 20,0 мкг/л, в абсолютно здоровом организме, в урине не должен присутствовать белок миоглобин.

Когда индекс миоглобина в составе крови отличается от нормативных единиц, тогда ставят диагноз миоглобинемия.

Если обнаружено при прохождении анализа присутствие миоглобина в урине, тогда устанавливают диагноз миоглобинурии.

Индекс повышен

Физиологическое повышение мышечного типа гемоглобина. Причины связаны с нагрузкой на мышечную ткань скелета, особенно при спортивных состязаниях и тренировках, а также при применении физиотерапии электрическими импульсами.

Патологическое повышение индекса происходит при таких заболеваниях:

Повреждение сердечной мышцы при инфаркте миокарда (увеличивается гемопротеин, а также происходит увеличение показателя креатинкиназы). Миоглобин повышается спустя 30 минут после появления болевого синдрома, и его присутствие можно определить даже на 3 сутки после приступа,
Недостаточность в почках и синдром уремический,
Воспаление, которое протекает в тканях мышц,
При травматизме,
Ожоги тканей термические в глубокой форме,
Ожоги химического типа в мышечной ткани,
Судороги мышечного характера,
После хирургического вмешательства,
Дистрофия мышц.

Индекс понижен

Понижается индекс мышечного типа гемоглобина в крови только под воздействием патологии, такой как:

Артрит ревматоидного типа,
Воспаление ткани мышц полимиозит,
Миастения это присутствие в составе крови антител, которые влияют на миоглобин.

Полимиозит

Что влияет на уровень мышечного гемоглобина?

На уровень, как в сторону повышения, так и в сторону его снижения в составе крови миоглобина могут влиять некоторые факторы:

Гемолиз,
Липемия влияет на показатель данного белка в анализе,
Злоупотребление алкогольными напитками провоцирует повышение в крови миоглобина,
Употребление в большом количестве амфетаминов повышает уровень данного белка,
Почечная недостаточность влияет на содержание миоглобина в крови, так как данное вещество выводится из организма при помощи почек.

Присутствие миоглобина в урине

Содержание миоглобина в моче это показатель в организме патологии, так как у здорового человека, данный белок в урине не просматривается:

Инфаркт (повреждение некрозом сердечной мышцы),
Миоглобинурия, как вторичное заболевание при интоксикации организма,
При ожогах большой площадью и глубоких травматических ожогах,
Интоксикация алкоголем,
Физическая перегрузка мышечной ткани особенно остро стоит при спортивных нагрузках,
Токсикоз мышечной ткани при травматизме,
Патология почек.

Профилактические мероприятия

Для того чтобы поддерживать нормальный уровень в составе крови мышечного гемоглобина, необходимо обратить внимание на распределение физических нагрузок на организм и адекватно относиться к нормам нагрузок.

Очень важно вести здоровый образ проживания и не злоупотреблять алкогольными напитками. Никотиновая зависимость также влияет на показатель мышечного гемоглобина.

Видео: Интересное о миоглобине.

Вывод

При правильном распределении нагрузки на группу мышц и при здоровом сбалансированном питании и образе жизни, миоглобин будет в пределах нормативных показателей.

Роль данного белка очень важна в человеческом организме это обеспечение кислородом клетки мышц, транспортировка кислорода к месту назначения и транспортирование углекислого газа к легким.

При нормальном показании миоглобина в составе крови, будет идти бесперебойная робота газообменного процесса в организме для правильного функционирования жизнеобеспечивающих органов.

Загрузка…

что это, норма, повышен, причины

Миоглобин в крови практически не фиксируется при отсутствии воспалений или повреждений мышечной ткани. Это свойство миоглобина используется в практической медицине для уточнения диагноза инфаркт миокарда. При повреждении клеток сердечной мышцы в крови появляется так называемый “сердечный” изотип миоглобина.

Попадание миоглобина в кровь опасно для здоровья, поскольку он имеет высокую токсичность. Молекулы его достаточно крупные по размеру и вызывают затруднение при их выводе через почечные канальцы, с возможностью закупорки, что может привести к их некрозу.

Еще одна опасность, которая создается миоглобином, связана с конкуренцией с гемоглобином за перенос кислорода. Свободный миоглобин не в состоянии качественно отдавать кислород тканям, хотя и перехватывает его. Такая ситуация приводит к тканевой гипоксии.

Содержание статьи

Что такое миоглобин

Миоглобин – это белок из класса хромопротеинов, способный связывать кислород и создавать в мышцах его резервный запас, благодаря которому, может восполняться временный дефицит кислорода.Миоглобин является мономером, основой молекулы белка служит одна полипептидная цепь, соединенная с гемом.

Миоглобин содержат скелетные мышцы и миокард. Использование запасенного О2 в мышечной ткани начинается при выраженном снижении парциального давления кислорода в мышцах.

Справочно. Способность миоглобина создавать кислородный резерв, объясняется его высокой тропностью к кислороду, которая превышает таковую у гемоглобина.

Биологические функции

Миоглобин и гемоглобин относятся к гемопротеинам (содержат порфириновое производное – гем), который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с О2. Однако, гемоглобин ответственный за транспорт кислорода, а миоглобин – за его депонирование. Механизм действия обоих белков обуславливается строением гема, состоящего из двухвалентного железа и порфирина. Именно молекула гема отвечает за тропность белков к кислороду.

По сути, миоглобин связывает переносимый гемоглобином кислород.создавая депо О2. Когда в организме начинается кислородное голодание (после тяжелой физической нагрузки), миоглобин освобождает связанный кислород и передает его окислительным системам клеток, где начинается процесс окислительного фосфорилирования, в результате которого образуется необходимая для работы мышц энергия.

То есть, деоксигенирование миоглобина начинается только в тех случаях, когда клетки подвергаются гипоксии. Следует также отметить, что несмотря на то, что по скорости насыщения О2 миоглобин значительно превосходит гемоглобин, он практически не приспособлен для транспорта кислорода от легких к тканям. Это объясняется тем, что у миоглобина крайне низкая скорость его отдачи. Поэтому транспортированием О2 занимается именно гемоглобин.

Важной особенностью гемоглобина, а также его главным отличием от миоглобина, является кооперативный эффект. Он проявляется и при присоединении, и при отдаче каждой молекулы О2. То есть, после того, как гемоглобин присоединит первую (из четырех) молекулу кислорода, его конформация изменяется за счет смещения атома железа, облегчая присоединение следующей молекулы О2. Вследствие этого, происходит максимальное ускорение насыщения гемоглобина кислородом в легких.

Норма миоглобина в крови и моче

Для анализа используется венозная кровь. Полученные результаты записываются в мкг/л.

Для взрослых мужчин норма миоглобина находится в пределах от 19-ти до 92-х.

Для женщин показатели несколько ниже (это связано с меньшей мышечной массой). Норма – от 12-ти до 76-ти.

Концентрация в моче должна составлять не более 19 мкг/л.

Минимальные концентрации миоглобина в крови обуславливаются естественной регенерацией (обновлением) клеток организма. Утилизируется этот белок почками, с мочой. Однако, в норме, его концентрации настолько низкие, что в моче он просто не определяется.

Также он часто не определяется и в крови. То есть, у здорового человека снижение миоглобина не имеет диагностической ценности. Этот показатель важен только при полиомиелите и ревматоидном артрите.

Важно. Массивное выделение миоглобина с мочой характерно для тяжелых травм, с присоединением острой почечной недостаточности, в результате повреждения большим количеством миоглобина аппарата почек.

Как сдается анализ

Специальной подготовки к забору крови намиоглобин не требуется. Рекомендовано:

исключит употребление спиртного, так как алкоголь повышает содержание миоглобина;
не курить, а также избегать физических и эмоциональных перегрузок за час до взятия крови.

Отклонения уровня миоглобина

Уровень миоглобинав крови определяют при подозрении на острый инфаркт миокарда. Однако необходимо учитывать, что этот белок не является специфичным именно для повреждений миокарда, поэтому его необходимо оценивать в комплексе с креатинкиназой МВ и тропонином.

Показатель миоглобина в подобной ситуации важен потому, что он одним из первых реагирует на повреждение миокарда и гибель клеток. Уровень миоглобина повышается уже через час после приступа.

Поэтому, вместе с тропонином и креатинкиназой МВ, данные этого анализа используются для подтверждения или исключения острого инфаркта миокарда.

Показаниями к его назначению будут служить симптомы инфаркта:

острая боль за грудиной, иррадиирующая в левую руку, лопатку, челюсть и не купирующаяся приемом нитроглицерина;
страх смерти;
профузный пот;
тахикардия;
падением артериального давления.

Иногда могут отмечаться боли в животе, одышка, кашель, спутанность сознания. У пациентов с длительно протекающим сахарным диабетом может отмечаться «безболевой» инфаркт, проявляющийся резко выраженной утомляемостью и тяжелой одышкой.

У больных с острым инфарктом миокарда уровень миоглобина в крови начинает увеличиваться через час после приступа. Его максимальные показатели в анализе приходятся на восьмой-двенадцатый час после инфаркта. Поэтому кровь на анализ необходимо брать каждые два часа, чтобы иметь возможность оценивать показатели в динамике.

Внимание. Миоглобин реагирует только на острую фазу повреждения, поэтому к концу первых суток показатели, как правило, снижаются.

Необходимо учитывать, что повышенный миоглобин не относится к главным критериям, позволяющим выставить диагноз – острый инфаркт миокарда. «Золотым стандартом» диагностики этого заболевания все равно остается тропонин.

Однако миоглобин повышается раньше других маркеров, поэтому нормальный уровень миоглобина при острой боли за грудиной, позволяет исключить инфаркт.

Повышенный уровень белка, требует дальнейшего подтверждения показателями тропонина. Это связанно с тем, что уровень миоглобина возрастает не только при поражении миокарда.

Тест на этот белок может использоваться у пациентов, получивших серьезные травмы, для исключения поражения почек. При массивном повреждении мышц происходит выброс большого количества миоглобина в общий кровоток, в результате этого, белок повреждает почки, вызывая некроз канальцев и приводя к развитию отрой почечной недостаточности.

Важно! Именно высокая токсичность свободно циркулирующего в крови миоглобина, представляет наибольшую опасность при синдроме длительного раздавливания (краш-синдроме).

Этот синдром встречается у людей, пострадавших при авариях, землетрясениях, обвалах на шахтах и т.д. Краш-синдром развивается вследствие длительного сдавления большого объема тканей. В результате этого, развивается тяжелая ишемия, некроз тканей и накопление высокотоксичных «среднемолекулярных» продуктов белкового распада (преимущественно миоглобина).

Очень важно! При оказании первой помощи пострадавшим, ни в коем случае, не допускается резкий подъем сдавливающего ткани предмета, так как это может привести к летальной интоксикации, развитию ДВС-синдрома и острой почечной недостаточности.

Правильно оказанная первая помощь существенно увеличивает шансы пострадавшего на выживание.

Высвобождение пострадавшего из-под завала без предварительной подготовки допускается только в случае, если со времени сдавления прошло менее получаса. В других случаях, требуется предварительно наложить туго жгут выше места сдавления, а затем, постепенно высвобождать поврежденную конечность, параллельно, быстро! Накладывая тугую бинтовую повязку.

Затем необходимо обложить поврежденную конечность холодом (пузыри со льдом, бутылки с холодной водой). Если у пострадавшего нет травм живота, ему необходимо постоянно давать пить (маленькими порциями). Все пациенты с краш-синдромом подлежат срочной госпитализации.

Другие причины повышения миоглобина

Уровень белка может повышаться при:

отравлении угарным газом;
гнойном расплавлении мышечной ткани;
миопатиях (при дерматомиозите, полимиозите, дистрофии мышц).

Справочно. Также, миоглобин в крови повышен после судорог, оперативных вмешательств, травм.

На уровень белка влияет употребление спиртных напитков, поэтому его уровень может увеличиваться при алкогольной интоксикации.

Причины пониженного миоглобина

У здоровых людей концентрация миоглобина в крови может быть настолько низкой, что анализ ее не выявляет. В подавляющем большинстве случаев, сам по себе этот показатель не имеет диагностической информативности.

Справочно. Понижение уровня в анализах ценно при ревматоидном артрите (происходит перекрестное реагирование антител к суставным тканям с антителами к мышцам) и при полиомиелите, когда в крови появляются антитела к миоглобину.

Миоглобин в крови – функция и норма концентрации

Мы поговорим о том, что такое миоглобин и какую роль он играет в организме. Какие значения концентрации в крови нормальны? Каковы причины и риски высоких или низких значений протеина в крови и моче?