Липаза это фермент который расщепляет — Сахарный диабет

Липаза – это фермент, основное назначение которого заключается в растворении, разделении на фракции и переваривании жиров в пищеварительном тракте человека.

Вырабатывается липаза поджелудочной железой, легкими, печенью, и в кишечнике. Также существует такое понятие как лингвальная липаза – это вещество, которое вырабатывается во рту у новорожденных детей.

Каждый из указанных ферментов отвечает за расщепление отдельной группы жиров.

Еще одна важная функция липазы – это участие в энергетическом обмене, процессе усвоения витаминов A, D, E, K, жирных полиненасыщенных кислот.

Норма липазы

Существуют определенные нормы содержания липазы в крови.

У детей до 17 лет должно содержаться от 0 до 130 единиц липазы в 1 мл крови.

Допустимая норма липазы для взрослых людей, вне зависимости от пола, составляет 0-190 единиц фермента на 1 мл крови.

Выявляют уровень липазы при помощи анализа крови. Назначают его обычно пациентам с хроническим или острым панкреатитом, циррозом печени, острым холециститом, диабетическим кетоацидозом, хронической и острой почечной недостаточностью, непроходимостью острого кишечника, язвой желудка, а также тем, кто перенес операцию по пересадке органов.

Особенно важен анализ на уровень липазы для тех, у кого поражена поджелудочная железа. Исследование крови на липазу и еще один фермент – амилазу, в 98% дает точный результат, и указывает на заболевание поджелудочной железы.

Как подготовиться к анализу крови на липазу

Кровь для анализа берут из вены, натощак. Человеку за 12 часов до забора крови нельзя употреблять ничего жирного, пряного и острого в пищу. Только в крайних случаях анализ на уровень липазы проводят без подготовки, в любое время суток.

Сегодня используется два метода исследования крови на содержание липазы: иммунохимический и ферментативный. Второй применяют чаще, потому что результат с его помощью можно получить быстрее.

О чем говорит повышенный уровень липазы

Если липаза повышена, медики могут подозревать у человека наличие таких заболеваний:

• желчные колики;
• панкреатит в острой стадии или обострившийся хронический панкреатит;
• новообразования в поджелудочной железе, в т.ч. кисты или псевдокисты;
• на

что это такое. Протеаза, амилаза, липаза

Дата публикации: 26 апреля 2017.

Врач лабораторной диагностики
(заведующий клинико-
диагностической лабораторией)
Лавицкая Т.В.

Анализ на липазу назначают при подозрении на заболевания ЖКТ. Давайте рассмотрим более подробно фермент под названием «липаза» – что это? Какие функции в организме она выполняет, и о каких заболеваниях свидетельствует отклонение ее от нормы в результатах анализов?

 Липаза – это фермент, вырабатываемый определенными органами человеческого организма. Она растворяет, разделяет и переваривает различные фракции жиров, а также выполняет ряд других важных задач. Основное значение имеет липаза панкреатическая. Ее активность можно оценить при поступлении в организм жиров. 

«Работает» фермент вместе с колипазой (коферментом) и желчными кислотами. Вырабатывается она, помимо поджелудочной железы, легкими, желудком, кишечником и даже лейкоцитами – белыми кровяными тельцами, принадлежащими иммунной системе. Также существует такое понятие, как «лингвальная липаза». Что это такое? 

 Это фермент, который вырабатывается в ротовой полости у новорожденных детей для первичного расщепления пищи, то есть для расщепления материнского молока. Панкреатическая липаза.

 Ее уровень в крови гораздо выше, чем уровень других видов липазы. Однако при панкреатэктомии (удалении поджелудочной железы) небольшой процент липазы все-таки останется благодаря ее выделению другими органами. В анализах мочи липаза в норме отсутствует. После «рождения» в поджелудочной она попадает в кишечник, где выполняет свою основную функцию – расщепляет жиры. Липаза панкреатическая играет особенно важную роль. Именно на ее определение сдают кровь, так как изменения этого показателя могут помочь в диагностике многих заболеваний. Каких именно, рассмотрим ниже.

Функции липазы в организме

Помимо расщепления жиров, липаза участвует в энергетическом обмене, а также принимает участие в усвоении полиненасыщенных жирных кислот и даже некоторых витаминов – в частности, А, D, E, K. Печеночная липаза отвечает за регулировку содержания в плазме липидов. Она способствует усвоению хиломикронов и липопротеидов низкой плотности.

 Анализ на липазу

Анализ на липазу проводят в двух случаях:

-С целью выявления панкреатита (воспаления поджелудочной железы).

— Для оценки эффективности лечения панкреатита. 

Исследование крови на липазу считается более информативным для диагностики острого панкреатита, чем определение в крови амилазы. Однако на поздних стадиях острого панкреатита уровень липазы может снижаться.

Как подготовиться к анализу?

Кровь сдается строго натощак, пить перед сдачей анализа можно только воду. После последнего приема пищи должно пройти не менее 8-12 часов. Лучше делать это до начала приема лекарственных препаратов или через 1-2 недели после их отмены. Если сделать это невозможно, перед сдачей крови следует сообщить о том, какие именно препараты применяются. За день до взятия крови следует сесть на легкую диету – исключить жирную, жареную, острую пищу, алкоголь, а также избегать тяжелых физических нагрузок. Рекомендуется сдавать кровь до проведения других исследований – флюорографии, рентгенографии — или физиотерапевтических процедур. 

Норма уровня липазы в крови

Индикатором многих заболеваний является фермент липаза, норма которого у взрослых мужчин и женщин почти не отличается. У взрослых, то есть лиц, достигших 18 лет – от 0 до 190 ед. У детей (до 17 лет) считается приемлемым содержание липазы от 0 до 130 ед. 

О чем говорит повышение уровня фермента под названием липаза?

Норма ее содержания свидетельствует о том, что с поджелудочной железой все в порядке, если же показатели повышены, это может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Остром панкреатите или обострении заболевания, протекающего хронически.

Желчных коликах.

Хронических патологиях желчного пузыря.

 Травмах поджелудочной железы.

 Наличии новообразований в поджелудочной железе.

Закупорке протоков поджелудочной железы (камнем или рубцом).

 Внутрипеченочном холестазе (и уменьшении поступления желчи в двенадцатиперстную кишку).

Острой кишечной непроходимости.

 Инфаркте кишечника.

 Перитоните (воспалении брюшины).

Прободной язве желудка. Перфорации полого органа.

 Печеночной патологии, острой либо хронической.

 Эпидемическом паротите («свинке»), дающем осложнение на поджелудочную железу. Нарушениях метаболизма, что обычно наблюдается при подагре, сахарном диабете, ожирении.

 Циррозе печени 

Причины понижения в крови липазы

Если липаза понижена, это сообщает о таких проблемах, как:

-Развитие любого онкозаболевания за исключением онкологии поджелудочной железы. —  -Избыток триглицеридов, что встречается при неправильном питании, в частности чрезмерном употреблении жиров.

 -Переход панкреатита в хроническую стадию. 

Наш организм вырабатывает пищевые ферменты для переваривания белков, жиров и углеводов (основные из них — это амилаза, липаза и протеаза). Однако в случае снижения выработки ферментов (ферментативной недостаточности), панкреатите и других болезнях поджелудочной врачи назначают препараты, содержащие животные ферменты

– они находятся в оболочке, поэтому защищены даже от повышенной кислотности желудочного сока. Достигая двенадцатиперстной кишки, они активизируются в ней. Зачастую ферменты назначают короткими курсами, но бывает случаи, когда пить их приходится достаточно долго. Длительной прием ферментов может сопровождаться некоторым снижением функции поджелудочной железы, однако после отмены препарата работа органа восстанавливается.

 Из панкреатических ферментов обычно назначают «Креон», «Фестал», «Мезим», «Панкреазим», «Панзинорм» и другие препараты, основным действующим веществом которых является панкреатин.

 В нем содержится протеаза, липаза, амилаза. Уровень липазы в одной таблетке выше, чем уровень других ферментов. Это связано с тем, что липаза, по сравнению с остальными ферментами, при болезни вырабатывается организмом в наименьшем количестве. Учитывая то, что липаза понижена в организме, ее содержание в препаратах — не менее

10 000 единиц действия (ЕД).

 Ферментные препараты являются в большинстве случаев безопасными для организма. Они часто играют роль сопутствующей терапии при лечении антибиотиками, наряду с пре- и пробиотиками, а также витаминами и другими средствами.

Ферменты пищеварения — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 24 правки. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014; проверки требуют 24 правки.

Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части. Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.

Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.

Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.

По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:

• протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
• липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
• карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
• нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов

Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками.

• Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «париетальных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Функцией соляной кислоты является также денатурация пищевых белков и обезвреживание патогенной микрофлоры, поступающей с пищей. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «обкладочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
• Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса.

Ферменты поджелудочной железы[править | править код]

Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты в просвет двенадцатиперстной кишки.

Ферменты тонкой кишки[править | править код]

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]

Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.^[1]

1. ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46

Липаза — это… Что такое Липаза?

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Липаза (англ. Lipase), иногда Стеапсин (англ. steapsin) — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров -липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в тепло и энергию.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

Литература на английском языке

• Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
• Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
• Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
• Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
• Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
• Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
• Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
• Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
• Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
• Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
• Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
• Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
• Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
• Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
• Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
• Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

XuMuK.ru — ЛИПАЗЫ — Химическая энциклопедия

ЛИПАЗЫ (от греч. lipos — жир) (триацилглицерол — ацилгидролазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз эфиров глицерина и высших карбоновых к-т, напр.: Иногда к липазам относят также фермент холестеролэстеразу, расщепляющую эфиры холестерина. Гидролиз триацилглицеринов идет преим. в положении 1. Ди- и моноацилглицерины гидролизуются медленно. Липазы широко распространены у млекопитающих (панкреатич. и тканевые липазы), растений, дрожжей и бактерий. Из плазмы крови и молока выделена также липаза (липопротеидлипаза), гидролизующая триацилглицерины, связанные с белком, к-рые входят в состав липопротеинов низкой плотности. Наиб. изучена панкреатич. липаза свиньи (мол. м. 48 тыс.). Она существует в виде 2 форм (А и В) и представляет собой гликопротеин. Состоит из одной полипептидной цепи с 6 дисульфидными связями и содержит 2 меркаптогруппы, блокирование к-рых не влияет на активность фермента. Активный центр этого фермента содержит серин (он занимает положение 110 в полипептидной цепи). В организме панкреатич. липаза функционирует в комплексе с колипазой (белок с мол. м. 10 тыс.), по-видимому защищающей липазу от ингибирующего действия солей желчных к-т. Холестеролэстераза обладает гидролитич. и синтетазной активностью. Этот фермент (мол. м. 65-69 тыс.) из панкреатич. сока крысы проявляет оптим. каталитич. активность при рН 6-7. Особенность липаз — их активация на пов-сти раздела фаз, образованных липидом и водой. Фермент очень медленно гидролизует эфиры глицерина и карбоновых к-т с короткой углеводородной цепью, находящиеся в истинных р-рах. Однако при увеличении концентрации эфира выше критич. концентрации мицеллообразования скорость гидролиза резко возрастает. Предполагают, что липазы имеют специфич. участок, ответственный за «активацию пов-стью», а сама активация обусловлена конформац. изменениями молекулы фермента. Оптим. каталитич. активность липаз проявляется при рН 8-9. Однако нек-рые липазы растений и микроорганизмов активны в слабокислой среде (рН 4-6). Липазы играют важную роль в обмене липидов. Их используют для обезжиривания шкур, ароматизации и ускорения созревания сыров, как компонент лек. ср-в. === Исп. литература для статьи «ЛИПАЗЫ»: Брокерхоф X., Дженсен Р., Липолитические ферменты, пер. с англ., М., 1978; Lipases, ed. by В. Borgstrom, H. L Brockman, Amst, 1984. В. К. Антонов. Страница «ЛИПАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии. Еще по теме:

Липаза — это… Что такое Липаза?

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Липаза (англ. Lipase), иногда Стеапсин (англ. steapsin) — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров -липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в тепло и энергию.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

Литература на английском языке

• Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
• Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
• Carriere, F., C. Withers-Martinez, H. van Tilbeurgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
• Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
• Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
• Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
• Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
• Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
• Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
• Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
• Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
• Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
• Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
• Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
• Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
• Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

Липаза ᐉ Фермент для расщепления жира

Фермент для гидролиза (расщепления) и фракционирования жиров

Липаза ENZIM — фермент катализирует гидролиз эфирных связей триглицеридов липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры. Расщепляет труднорастворимые жиры и масла.

Особенности применения

✓ Дозировка зависит от сырья и технологического процесса.
✓ Оптимум действия до 70°С.
✓ Оптимум рН 5,5-7,5.

Производство синтетических моющих средств (СМС)

Липаза при введении в моющие средства эффективно расщепляет загрязнения, содержащие жиры, такие как: подсолнечное и сливочное масло, косметические средства, соусы, могут трудно удаляться с тканевых волокон особенно при низких температурах.

Производство косметических средств

Косметические средства на основе липазы мягко отшелушивают поверхностный слой эпидермиса, очищают и удаляют загрязнения, оставляя кожу гладкой и чистой. Липаза в косметологии — активный ингредиент энзимных пилингов, рассчитанных на особенности жирной и проблемной кожи.

Целлюлозно-бумажная промышленность

Фермент липаза используется в целлюлозно-бумажной промышленности для улучшения качества бумаги, удаления смолистых веществ, улучшения дренажных свойств (фильтруемости) целлюлозы при её вторичной переработке.

Кожевенное производство и переработка шкур

При переработке шкур липаза гидролизует жир внутри структуры кожи. После удаления большей части натурального жира, последующие химические обработки, такие как дубление, повторный загар и крашение, имеют лучший эффект. Основными преимуществами использования липаз являются более однородный цвет и более чистый внешний вид изделий.

Препаративная форма

Сухая

Упаковка

Пакет Zip-Lock: 1 кг
Банка пластиковая: 100 г

Условия хранения

Хранить при t° от -25°С до +20°С в сухом, защищенном от прямых солнечных лучей месте

Срок годности

12 месяцев

Производитель

Завод ферментных препаратов ЭНЗИМ (г.Ладыжин, Украина)

Цена

2700 грн за 1 кг

В наличии

Купить фермент Липаза можно позвонив в наш контакт-центр или написать в мессенджеры.