Чем отличается гемоглобин собаки от гемоглобина человека: Биология в вопросах и ответах

alexxlab 27.08.2021 No Comments

Содержание

чем гемоглобин человека отличается от гемоглобина собаки названием мономеров

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Гемоглобин человека представляет собой тетрамер, состоящий из четырех субъединнц: двух а-субъеднннц и двух р — субъединиц, содержащих по 141 и 146 аминокислотных остатков соответственно. [2]

Гемоглобин человека содержит 0 335 % железа. [4]

Гемоглобин человека имеет несколько разновидностей. В течение первого года жизни фетальный гемоглобин почти полностью заменяется гемоглобином взрослых. Весьма существенно, что фетальный НЬ обладает более высоким сродством к Ог, чем гемоглобин взрослых, что позволяет ему насыщаться при более низком напряжении кислорода. Гем разных гемоглобинов одинаков, глобины же отличаются по своему аминокислотному составу и свойствам. [5]

Молекула гемоглобина человека , подобно гемоглобину других млекопитающих, состоит из четырех полипептидных цепей ( каждая из которых содержит одну гем-группу) и способна обратимо присоединять четыре молекулы кислорода. Уже много лет назад было показано, что равновесное связывание кислорода гемоглобином описывается S-образ-ной кривой, приведенной на рис. 15.12, которая отличается от аналогичной кривой для миоглобина. [6]

Электрофокусирование гемоглобина человека в градиенте плотности на колонке Вестерберга и Свенссона ( время опы. [7]

Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена не гемом ( гем имеет одинаковое строение во всех гемогло-бинах), а белковой частью — глобином. [8]

Белковая часть гемоглобина человека , глобин, состоит из четырех полипептидных цепей, попарно идентичных [48]; это две а — и две р-цепи. [9]

Известен целый ряд мутантных гемоглобинов человека , отличающихся от нормального заменой одного остатка в а — или р-цепи белка ( стр. [10]

Известен целый ряд мутантных гемоглобинов человека , отличающихся от нормального заменой одного остатка в а — или ( 3-цепи белка ( стр. [11]

Определены первичные структуры многочисленных анормальных гемоглобинов человека ; некоторые из них изучены методом рентгеноструктурного анализа, что сделало возможным объяснение патологических следствий генетических ошибок на молекулярном уровне. Серповидная анемия, названная так вследствие того, что эритроциты пациентов при низких значениях р ( О2) сплющиваются, приобретая форму серпа, является причиной смерти примерно 80000 детей ежегодно. Деоксигенированная форма HbS, по-видимому, агрегирует с образованием нерастворимого полимера. Один из предложенных методов лечения анемии заключается во введении низких концентраций цианат-иона, что, как полагают, вызывает карбомоилирование аминогруппы Af-концевых остатков валина-1 в а — и р-цепях. Первый из этих остатков участвует в межцепочечном взаимодействии в дезоксигемоглобине, а второй образует электростатическую связь с 2 3-дифосфоглицератом. Кар-бамоилирование предотвращает оба типа взаимодействий, способствуя тем самым сдвигу в сторону конформации оксигемоглобина и уменьшению риска агрегирования. [12]

Многие изменения в структуре гемоглобина человека обусловлены. [14]

Закономерности обмена между цепями гемоглобина человека и гемоглобина собаки, происходящего в кислой среде, также согласуются со схемой асимметричной диссоциации. [15]

источник

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Разрабатываются иа основе фторугле-родов и гемоглобина человека и животных, заключенного в искусств, газопроницаемую оболочку. [16]

Контрастирующие примеры рибонуклеазы [689], гемоглобина человека ( который присоединяет 2 3-дифосфоглицерат, АТР или инозитгексафосфат в положении между двумя р-цепями [672]) и стафилоккоковой нуклеа-зы [242] показывают, что в белках не существует единственного и универсального фосфорилсвязывающего центра. [17]

Гемоглобины животных значительно отличаются от гемоглобина человека по аминокислотному составу. Однако все они успешно выполняют функцию транспорта кислорода. Несмотря на различия в аминокислотном составе вторичная и третичная структуры гемоглобинов из различных источников подобны. N-Концевые аминокислоты у ряда гемоглобинов также одинаковы. [18]

Ингбар и Касс [116] амперометрически титровали гемоглобин человека действием AgNO3 в аммиачной среде, содержащей 0 85 % NaCl. [19]

Этот метод используется для фракционирования компонентов гемоглобина человека . Смешивают 0 3 мл 10 % — ного ( масса / объем) раствора гемоглобина человека с 1 6 мл Ampholine. LKB Producter AB, Bromma 1, Швеция) и 30 мл катодного буферного раствора е ( табл. 12.18) и осторожно заливают эту смесь в трубку для разделения поверх геля. Зоны детектируют визуально ила путем записи профиля элюирования по УФ-поглощению. [21]

Было показано, что коэффициент экстинкции дезоксигени-рованного гемоглобина человека в водном растворе при рН 7 и длине волны 430 им равен 532 см2 / ммоль [61]; при этом принимали, что его мол. Чему была равна концентрация дезоксигепиро-ванного гемоглобина в растворе. [22]

При работе с гемоглобином лошади и различными гемоглобинами человека было показано, что в почти нейтральных растворах эти белки могут образовывать две различные четвертичные формы. Формы Т и R отличаются друг от друга способом упаковки полипептидных субъединиц в тетрамер. [23]

Было также обнаружено [67], что разновидность гемоглобина человека , известная как гемоглобин J Capetown, в котором одна аминокислота снцапи, аргинин-ю 92 ( iFG4), замещена на глутамин, дает тот же спектр, что и нормальный гемоглобин А человека. Этот гемоглобин, как известно, имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А. Очевидно, что это отличие не связано с изменениями в электронной структуре гемов. [24]

Данные для НЬ и его производных [3] относятся к гемоглобину человека , для миоглобина и его производных [4] — к Mb кашалота. [25]

Хотя степень участия этих водородно-связанных ионных пар в механизме оксигенации гемоглобина человека окончательно не выявлена, в работе [116] получены важные данные о роли, которую играют солевые мостики, а именно ионная пара His ( 146) / 3 — Im — ООС Аср ( 94) / 3 и комплекс, образуемый неорганическим анионом, который располагается между боковыми группами Val ( l) a и Arg ( 141) a. Таким образом, взаимодействия типа ионных пар, которые сохраняются при эволюции белкового семейства, очевидно, должны играть важную роль в поддержании структурной или функциональной целостности белков, а возможно, и того и другого. Существует множество таких взаимодействий типа ионных пар, конкретную роль которых еще предстоит установить. [26]

Известны первичные структуры НЬ и Mb многих видов животных, а также большого числа мутантных гемоглобинов человека ( см. с. Расшифровка пространственного строения НЬ и Mb, выявление конформационных изменений, возникающих при связывании лигандов, имеют принципиальное значение. Именно для Mb и НЬ проблема связи строения со свойствами изучена особенно подробно. [28]

Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека , а также а — и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи — это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури — 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а — и р — цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [29]

Другими словами, его сродство к кислороду сравнимо и даже может превышать сродство к кислороду гемоглобина человека . Другими словами, белок весьма грубыми воздействиями производит основные изменения в состоянии равновесия между комплексами Fe ( II) — nop — фиринов с координационными числами 4 5 и 6, но лишь слегка уточняет состояние равновесия, включающего координирование кислорода. [30]

источник

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Разрабатываются иа основе фторугле-родов и гемоглобина человека и животных, заключенного в искусств, газопроницаемую оболочку. [16]

Контрастирующие примеры рибонуклеазы [689], гемоглобина человека ( который присоединяет 2 3-дифосфоглицерат, АТР или инозитгексафосфат в положении между двумя р-цепями [672]) и стафилоккоковой нуклеа-зы [242] показывают, что в белках не существует единственного и универсального фосфорилсвязывающего центра. [17]

Гемоглобины животных значительно отличаются от гемоглобина человека по аминокислотному составу. Однако все они успешно выполняют функцию транспорта кислорода. Несмотря на различия в аминокислотном составе вторичная и третичная структуры гемоглобинов из различных источников подобны. N-Концевые аминокислоты у ряда гемоглобинов также одинаковы. [18]

Ингбар и Касс [116] амперометрически титровали гемоглобин человека действием AgNO3 в аммиачной среде, содержащей 0 85 % NaCl. [19]

Этот метод используется для фракционирования компонентов гемоглобина человека . Смешивают 0 3 мл 10 % — ного ( масса / объем) раствора гемоглобина человека с 1 6 мл Ampholine. LKB Producter AB, Bromma 1, Швеция) и 30 мл катодного буферного раствора е ( табл. 12.18) и осторожно заливают эту смесь в трубку для разделения поверх геля. Зоны детектируют визуально ила путем записи профиля элюирования по УФ-поглощению. [21]

Было показано, что коэффициент экстинкции дезоксигени-рованного гемоглобина человека в водном растворе при рН 7 и длине волны 430 им равен 532 см2 / ммоль [61]; при этом принимали, что его мол. Чему была равна концентрация дезоксигепиро-ванного гемоглобина в растворе. [22]

При работе с гемоглобином лошади и различными гемоглобинами человека было показано, что в почти нейтральных растворах эти белки могут образовывать две различные четвертичные формы. Формы Т и R отличаются друг от друга способом упаковки полипептидных субъединиц в тетрамер. [23]

Было также обнаружено [67], что разновидность гемоглобина человека , известная как гемоглобин J Capetown, в котором одна аминокислота снцапи, аргинин-ю 92 ( iFG4), замещена на глутамин, дает тот же спектр, что и нормальный гемоглобин А человека. Этот гемоглобин, как известно, имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А. Очевидно, что это отличие не связано с изменениями в электронной структуре гемов. [24]

Данные для НЬ и его производных [3] относятся к гемоглобину человека , для миоглобина и его производных [4] — к Mb кашалота. [25]

Хотя степень участия этих водородно-связанных ионных пар в механизме оксигенации гемоглобина человека окончательно не выявлена, в работе [116] получены важные данные о роли, которую играют солевые мостики, а именно ионная пара His ( 146) / 3 — Im — ООС Аср ( 94) / 3 и комплекс, образуемый неорганическим анионом, который располагается между боковыми группами Val ( l) a и Arg ( 141) a. Таким образом, взаимодействия типа ионных пар, которые сохраняются при эволюции белкового семейства, очевидно, должны играть важную роль в поддержании структурной или функциональной целостности белков, а возможно, и того и другого. Существует множество таких взаимодействий типа ионных пар, конкретную роль которых еще предстоит установить. [26]

Известны первичные структуры НЬ и Mb многих видов животных, а также большого числа мутантных гемоглобинов человека ( см. с. Расшифровка пространственного строения НЬ и Mb, выявление конформационных изменений, возникающих при связывании лигандов, имеют принципиальное значение. Именно для Mb и НЬ проблема связи строения со свойствами изучена особенно подробно. [28]

Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека , а также а — и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи — это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури — 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а — и р — цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [29]

Другими словами, его сродство к кислороду сравнимо и даже может превышать сродство к кислороду гемоглобина человека . Другими словами, белок весьма грубыми воздействиями производит основные изменения в состоянии равновесия между комплексами Fe ( II) — nop — фиринов с координационными числами 4 5 и 6, но лишь слегка уточняет состояние равновесия, включающего координирование кислорода. [30]

источник

Гемоглобин человека

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок, относится к классу гемопротеинов. Выполняет две важные функции:

1. перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

2. участие в переносе СО 2 и протонов из периферических тканей в легкие.

Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.

1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe 2+ .

2. Оксигемоглобин – ННbO 2 – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.

3. Карбгемоглобин – ННbCO 2 – гемоглобин, связанный с СО 2. Выполняет функцию выведения СО 2 из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10–15% СО2.

4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.

5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe 3+ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.

Варианты гемоглобина в онтогенезе

Количество и состав фракций гемоглобина изменяется в процессе онтогенеза. Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набора субъединиц (?, ?, ?, ?) и преимущественно образуются на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный гемоглобин НbР, фетальный гемоглобин HbF (fetus – плод), гемоглобин взрослых HbA, HbA 2, HbA 3 (adultus – взрослый).

Примитивный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.

Фетальный гемоглобин – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Характеризуется более высоким сродством к кислороду и обеспечивает эффективную доставку кислорода к эмбриону из системы кровообращения матери. HbF является главным типом гемоглобина плода. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на HbA. В крови взрослого человека присутствует в минимальном количестве – до 1,5% от общего количества гемоглобина.

Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого человека (96 % от общего количества). Начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода. HbA состоит из двух ?- и двух ?-цепей.

Минорные гемоглобины:

1. HbA2 — 2? 2?, в крови взрослого человека примерно 2,6 % HbA2. Обладает большим сродством к кислороду.

2. HbA3 — 2? 2?, однако имеются изменения в строении ?-цепей по сравнению с HbA. Появляется в крови в небольших количествах при старении.

Все структурные аномалии белковой части гемоглобина называют гемоглобинозами.

Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов. Известно около 300 вариантов HbA, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепи незначительные изменения. Некоторые из них практически не влияют на функции белка и здоровье человека, другие – вызывают значительные нарушения функции HbA и развитие заболеваний различной степени тяжести.

В аномальных гемоглобинах изменения могут затрагивать аминокислоты:

1. находящиеся на поверхности белка;

2. участвующие в формировании активного центра;

3. аминокислоты, замена которых нарушает трехмерную конформацию молекулы;

4. аминокислоты, замена которых изменяет четвертичную структуру белка и его регуляторные свойства.

Аномальные гемоглобины отличаются от HbA по первичной структуре, форме, величине заряда. При этом изменяются такие свойства как сродство к кислороду, растворимость, устойчивость к денатурации и др.

1. Серповидноклеточная анемия. Наследственное заболевание, связанное с заменой глутаминовой кислоты в 6-м положении (с N-конца) на валин в ?-цепях молекулы гемоглобина S. Растворимость дезоксигемоглобина S значительно снижена. Его молекулы начинают «слипаться», образуя волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, закупоривают сосуды и создают локальную гипоксию. Они быстро разрушаются и возникает гемолитическая анемия. Дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте. Болезнь распространена в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии.

2. Гемоглобин М – в результате мутации в гене происходит замена в ?- или ?-цепи гистидина (в 7-м или 8-м положении) на тирозин. В результате этого Fe 2+ окисляется в Fe 3+ и образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород. Развивается цианоз и гипоксия тканей.

Талассемии – наследственные заболевания, связанные с нарушением синтеза ?- или ?-цепей.

?-талассемии развиваются в результате снижения синтеза ?-цепей. Проявляется после рождения, при этом в крови наряду с НbА появляется до 15 % НbА2 и 15–60 % HbF. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки и сопровождается гемолитической анемией.

?-талассемии возникают при нарушении синтеза ?-цепей. При полном отсутствии ?-цепей наступает внутриутробная гибель плода, так как не образуется HbF, а тетрамеры ? 4 обладают высоким сродством к кислороду и не способны выполнять транспортную функцию, что ведет к развитию тканевой гипоксии и к смерти вскоре после рождения.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

источник

Какую роль в организме играет гемоглобин и что значит, если он повышен или понижен?

Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.

Что такое гемоглобин и каковы его функции

Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.

Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз [1] .

Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма [2] .

Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.

Как должно быть в норме

Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту [3] .

Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка [4] .

На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин) [5] .

Согласно рекомендациям ВОЗ [6] , нормой гемоглобина считается:

  • для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
  • для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
  • для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
  • для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.

Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете [7] . Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.

Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации [8] . На восстановление запасов требуется не менее трех лет.

Виды анализов на гемоглобин

Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.

Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.

Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л [9] .

Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.

Чем опасен повышенный гемоглобин в крови

Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).

Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.

К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника [10] .

Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры» [11] .

Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина [12] .

Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз [13] .

Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит

Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья [14] . В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».

Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться [15] .

Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения [16] .

Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.

Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.

На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.

Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.

Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.

Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.

Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.

Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии [17] .

Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.

Профилактика как фактор предупреждения серьезных патологий

Чтобы избежать железодефицитных состояний, нужно употреблять продукты, содержащие трехвалентное гемовое железо (своего рода «полуфабрикат», на основе которого организм легко синтезирует гемоглобин). Гемовое железо содержится в красном мясе, рыбе и субпродуктах, в железосодержащих лекарствах, а также БАДах. Например, в гематогене, вкус и пользу которого мы знаем с детства. Последний можно купить без рецепта врача в любой аптеке. Употребление гематогена позволит скорректировать незначительные колебания уровня гемоглобина в крови и станет отличным дополнением к здоровому питанию.

Например, «Феррогематоген», помимо черного альбумина — источника гемового железа, содержит медь и витамины группы B, способствующие лучшему усвоению железа. Продукт выпускается в форме пастилок с рассчитанной специалистами дозой железа как для взрослых людей, так и для детей.

источник

чем гемоглобин человека отличается от гемоглобина собаки названием мономеров

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Гемоглобин человека представляет собой тетрамер, состоящий из четырех субъединнц: двух а-субъеднннц и двух р — субъединиц, содержащих по 141 и 146 аминокислотных остатков соответственно. [2]

Гемоглобин человека содержит 0 335 % железа. [4]

Гемоглобин человека имеет несколько разновидностей. В течение первого года жизни фетальный гемоглобин почти полностью заменяется гемоглобином взрослых. Весьма существенно, что фетальный НЬ обладает более высоким сродством к Ог, чем гемоглобин взрослых, что позволяет ему насыщаться при более низком напряжении кислорода. Гем разных гемоглобинов одинаков, глобины же отличаются по своему аминокислотному составу и свойствам. [5]

Молекула гемоглобина человека , подобно гемоглобину других млекопитающих, состоит из четырех полипептидных цепей ( каждая из которых содержит одну гем-группу) и способна обратимо присоединять четыре молекулы кислорода. Уже много лет назад было показано, что равновесное связывание кислорода гемоглобином описывается S-образ-ной кривой, приведенной на рис. 15.12, которая отличается от аналогичной кривой для миоглобина. [6]

Электрофокусирование гемоглобина человека в градиенте плотности на колонке Вестерберга и Свенссона ( время опы. [7]

Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена не гемом ( гем имеет одинаковое строение во всех гемогло-бинах), а белковой частью — глобином. [8]

Белковая часть гемоглобина человека , глобин, состоит из четырех полипептидных цепей, попарно идентичных [48]; это две а — и две р-цепи. [9]

Известен целый ряд мутантных гемоглобинов человека , отличающихся от нормального заменой одного остатка в а — или р-цепи белка ( стр. [10]

Известен целый ряд мутантных гемоглобинов человека , отличающихся от нормального заменой одного остатка в а — или ( 3-цепи белка ( стр. [11]

Определены первичные структуры многочисленных анормальных гемоглобинов человека ; некоторые из них изучены методом рентгеноструктурного анализа, что сделало возможным объяснение патологических следствий генетических ошибок на молекулярном уровне. Серповидная анемия, названная так вследствие того, что эритроциты пациентов при низких значениях р ( О2) сплющиваются, приобретая форму серпа, является причиной смерти примерно 80000 детей ежегодно. Деоксигенированная форма HbS, по-видимому, агрегирует с образованием нерастворимого полимера. Один из предложенных методов лечения анемии заключается во введении низких концентраций цианат-иона, что, как полагают, вызывает карбомоилирование аминогруппы Af-концевых остатков валина-1 в а — и р-цепях. Первый из этих остатков участвует в межцепочечном взаимодействии в дезоксигемоглобине, а второй образует электростатическую связь с 2 3-дифосфоглицератом. Кар-бамоилирование предотвращает оба типа взаимодействий, способствуя тем самым сдвигу в сторону конформации оксигемоглобина и уменьшению риска агрегирования. [12]

Многие изменения в структуре гемоглобина человека обусловлены. [14]

Закономерности обмена между цепями гемоглобина человека и гемоглобина собаки, происходящего в кислой среде, также согласуются со схемой асимметричной диссоциации. [15]

источник

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Разрабатываются иа основе фторугле-родов и гемоглобина человека и животных, заключенного в искусств, газопроницаемую оболочку. [16]

Контрастирующие примеры рибонуклеазы [689], гемоглобина человека ( который присоединяет 2 3-дифосфоглицерат, АТР или инозитгексафосфат в положении между двумя р-цепями [672]) и стафилоккоковой нуклеа-зы [242] показывают, что в белках не существует единственного и универсального фосфорилсвязывающего центра. [17]

Гемоглобины животных значительно отличаются от гемоглобина человека по аминокислотному составу. Однако все они успешно выполняют функцию транспорта кислорода. Несмотря на различия в аминокислотном составе вторичная и третичная структуры гемоглобинов из различных источников подобны. N-Концевые аминокислоты у ряда гемоглобинов также одинаковы. [18]

Ингбар и Касс [116] амперометрически титровали гемоглобин человека действием AgNO3 в аммиачной среде, содержащей 0 85 % NaCl. [19]

Этот метод используется для фракционирования компонентов гемоглобина человека . Смешивают 0 3 мл 10 % — ного ( масса / объем) раствора гемоглобина человека с 1 6 мл Ampholine. LKB Producter AB, Bromma 1, Швеция) и 30 мл катодного буферного раствора е ( табл. 12.18) и осторожно заливают эту смесь в трубку для разделения поверх геля. Зоны детектируют визуально ила путем записи профиля элюирования по УФ-поглощению. [21]

Было показано, что коэффициент экстинкции дезоксигени-рованного гемоглобина человека в водном растворе при рН 7 и длине волны 430 им равен 532 см2 / ммоль [61]; при этом принимали, что его мол. Чему была равна концентрация дезоксигепиро-ванного гемоглобина в растворе. [22]

При работе с гемоглобином лошади и различными гемоглобинами человека было показано, что в почти нейтральных растворах эти белки могут образовывать две различные четвертичные формы. Формы Т и R отличаются друг от друга способом упаковки полипептидных субъединиц в тетрамер. [23]

Было также обнаружено [67], что разновидность гемоглобина человека , известная как гемоглобин J Capetown, в котором одна аминокислота снцапи, аргинин-ю 92 ( iFG4), замещена на глутамин, дает тот же спектр, что и нормальный гемоглобин А человека. Этот гемоглобин, как известно, имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А. Очевидно, что это отличие не связано с изменениями в электронной структуре гемов. [24]

Данные для НЬ и его производных [3] относятся к гемоглобину человека , для миоглобина и его производных [4] — к Mb кашалота. [25]

Хотя степень участия этих водородно-связанных ионных пар в механизме оксигенации гемоглобина человека окончательно не выявлена, в работе [116] получены важные данные о роли, которую играют солевые мостики, а именно ионная пара His ( 146) / 3 — Im — ООС Аср ( 94) / 3 и комплекс, образуемый неорганическим анионом, который располагается между боковыми группами Val ( l) a и Arg ( 141) a. Таким образом, взаимодействия типа ионных пар, которые сохраняются при эволюции белкового семейства, очевидно, должны играть важную роль в поддержании структурной или функциональной целостности белков, а возможно, и того и другого. Существует множество таких взаимодействий типа ионных пар, конкретную роль которых еще предстоит установить. [26]

Известны первичные структуры НЬ и Mb многих видов животных, а также большого числа мутантных гемоглобинов человека ( см. с. Расшифровка пространственного строения НЬ и Mb, выявление конформационных изменений, возникающих при связывании лигандов, имеют принципиальное значение. Именно для Mb и НЬ проблема связи строения со свойствами изучена особенно подробно. [28]

Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека , а также а — и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи — это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури — 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а — и р — цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [29]

Другими словами, его сродство к кислороду сравнимо и даже может превышать сродство к кислороду гемоглобина человека . Другими словами, белок весьма грубыми воздействиями производит основные изменения в состоянии равновесия между комплексами Fe ( II) — nop — фиринов с координационными числами 4 5 и 6, но лишь слегка уточняет состояние равновесия, включающего координирование кислорода. [30]

источник

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Гемоглобин — человек

Разрабатываются иа основе фторугле-родов и гемоглобина человека и животных, заключенного в искусств, газопроницаемую оболочку. [16]

Контрастирующие примеры рибонуклеазы [689], гемоглобина человека ( который присоединяет 2 3-дифосфоглицерат, АТР или инозитгексафосфат в положении между двумя р-цепями [672]) и стафилоккоковой нуклеа-зы [242] показывают, что в белках не существует единственного и универсального фосфорилсвязывающего центра. [17]

Гемоглобины животных значительно отличаются от гемоглобина человека по аминокислотному составу. Однако все они успешно выполняют функцию транспорта кислорода. Несмотря на различия в аминокислотном составе вторичная и третичная структуры гемоглобинов из различных источников подобны. N-Концевые аминокислоты у ряда гемоглобинов также одинаковы. [18]

Ингбар и Касс [116] амперометрически титровали гемоглобин человека действием AgNO3 в аммиачной среде, содержащей 0 85 % NaCl. [19]

Этот метод используется для фракционирования компонентов гемоглобина человека . Смешивают 0 3 мл 10 % — ного ( масса / объем) раствора гемоглобина человека с 1 6 мл Ampholine. LKB Producter AB, Bromma 1, Швеция) и 30 мл катодного буферного раствора е ( табл. 12.18) и осторожно заливают эту смесь в трубку для разделения поверх геля. Зоны детектируют визуально ила путем записи профиля элюирования по УФ-поглощению. [21]

Было показано, что коэффициент экстинкции дезоксигени-рованного гемоглобина человека в водном растворе при рН 7 и длине волны 430 им равен 532 см2 / ммоль [61]; при этом принимали, что его мол. Чему была равна концентрация дезоксигепиро-ванного гемоглобина в растворе. [22]

При работе с гемоглобином лошади и различными гемоглобинами человека было показано, что в почти нейтральных растворах эти белки могут образовывать две различные четвертичные формы. Формы Т и R отличаются друг от друга способом упаковки полипептидных субъединиц в тетрамер. [23]

Было также обнаружено [67], что разновидность гемоглобина человека , известная как гемоглобин J Capetown, в котором одна аминокислота снцапи, аргинин-ю 92 ( iFG4), замещена на глутамин, дает тот же спектр, что и нормальный гемоглобин А человека. Этот гемоглобин, как известно, имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А. Очевидно, что это отличие не связано с изменениями в электронной структуре гемов. [24]

Данные для НЬ и его производных [3] относятся к гемоглобину человека , для миоглобина и его производных [4] — к Mb кашалота. [25]

Хотя степень участия этих водородно-связанных ионных пар в механизме оксигенации гемоглобина человека окончательно не выявлена, в работе [116] получены важные данные о роли, которую играют солевые мостики, а именно ионная пара His ( 146) / 3 — Im — ООС Аср ( 94) / 3 и комплекс, образуемый неорганическим анионом, который располагается между боковыми группами Val ( l) a и Arg ( 141) a. Таким образом, взаимодействия типа ионных пар, которые сохраняются при эволюции белкового семейства, очевидно, должны играть важную роль в поддержании структурной или функциональной целостности белков, а возможно, и того и другого. Существует множество таких взаимодействий типа ионных пар, конкретную роль которых еще предстоит установить. [26]

Известны первичные структуры НЬ и Mb многих видов животных, а также большого числа мутантных гемоглобинов человека ( см. с. Расшифровка пространственного строения НЬ и Mb, выявление конформационных изменений, возникающих при связывании лигандов, имеют принципиальное значение. Именно для Mb и НЬ проблема связи строения со свойствами изучена особенно подробно. [28]

Изучение механизма взаимодействия между гаптоглобином человека, ковалентно связанным с сефарозой 4В, и гемоглобином человека , а также а — и р-цепями, обработанными я-хлормеркурибен-зоатом, проводилось двумя способами: изучалось связывание с помощью хроматографии на колонке и связывание а-цепей в равновесных условиях. Цепи — это цепи, меченные 14С с помощью п-хлормеркури — 14С ] бензойной кислоты. Связывание гемоглобина и а — и р — цепей на иммобилизованном гаптоглобине ( 38 нмоль гаптоглобина на 1 мл сефарозы 4В) показано на рис. 11.3. Добавление возрастающих количеств гемоглобина приводит к плато насыщения при 1 5 моль гемоглобина на 1 моль гаптоглобина. [29]

Другими словами, его сродство к кислороду сравнимо и даже может превышать сродство к кислороду гемоглобина человека . Другими словами, белок весьма грубыми воздействиями производит основные изменения в состоянии равновесия между комплексами Fe ( II) — nop — фиринов с координационными числами 4 5 и 6, но лишь слегка уточняет состояние равновесия, включающего координирование кислорода. [30]

источник

Гемоглобин человека

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок, относится к классу гемопротеинов. Выполняет две важные функции:

1. перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

2. участие в переносе СО 2 и протонов из периферических тканей в легкие.

Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.

1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe 2+ .

2. Оксигемоглобин – ННbO 2 – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.

3. Карбгемоглобин – ННbCO 2 – гемоглобин, связанный с СО 2. Выполняет функцию выведения СО 2 из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10–15% СО2.

4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.

5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe 3+ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.

Варианты гемоглобина в онтогенезе

Количество и состав фракций гемоглобина изменяется в процессе онтогенеза. Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набора субъединиц (?, ?, ?, ?) и преимущественно образуются на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный гемоглобин НbР, фетальный гемоглобин HbF (fetus – плод), гемоглобин взрослых HbA, HbA 2, HbA 3 (adultus – взрослый).

Примитивный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.

Фетальный гемоглобин – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Характеризуется более высоким сродством к кислороду и обеспечивает эффективную доставку кислорода к эмбриону из системы кровообращения матери. HbF является главным типом гемоглобина плода. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на HbA. В крови взрослого человека присутствует в минимальном количестве – до 1,5% от общего количества гемоглобина.

Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого человека (96 % от общего количества). Начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода. HbA состоит из двух ?- и двух ?-цепей.

Минорные гемоглобины:

1. HbA2 — 2? 2?, в крови взрослого человека примерно 2,6 % HbA2. Обладает большим сродством к кислороду.

2. HbA3 — 2? 2?, однако имеются изменения в строении ?-цепей по сравнению с HbA. Появляется в крови в небольших количествах при старении.

Все структурные аномалии белковой части гемоглобина называют гемоглобинозами.

Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов. Известно около 300 вариантов HbA, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепи незначительные изменения. Некоторые из них практически не влияют на функции белка и здоровье человека, другие – вызывают значительные нарушения функции HbA и развитие заболеваний различной степени тяжести.

В аномальных гемоглобинах изменения могут затрагивать аминокислоты:

1. находящиеся на поверхности белка;

2. участвующие в формировании активного центра;

3. аминокислоты, замена которых нарушает трехмерную конформацию молекулы;

4. аминокислоты, замена которых изменяет четвертичную структуру белка и его регуляторные свойства.

Аномальные гемоглобины отличаются от HbA по первичной структуре, форме, величине заряда. При этом изменяются такие свойства как сродство к кислороду, растворимость, устойчивость к денатурации и др.

1. Серповидноклеточная анемия. Наследственное заболевание, связанное с заменой глутаминовой кислоты в 6-м положении (с N-конца) на валин в ?-цепях молекулы гемоглобина S. Растворимость дезоксигемоглобина S значительно снижена. Его молекулы начинают «слипаться», образуя волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, закупоривают сосуды и создают локальную гипоксию. Они быстро разрушаются и возникает гемолитическая анемия. Дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте. Болезнь распространена в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии.

2. Гемоглобин М – в результате мутации в гене происходит замена в ?- или ?-цепи гистидина (в 7-м или 8-м положении) на тирозин. В результате этого Fe 2+ окисляется в Fe 3+ и образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород. Развивается цианоз и гипоксия тканей.

Талассемии – наследственные заболевания, связанные с нарушением синтеза ?- или ?-цепей.

?-талассемии развиваются в результате снижения синтеза ?-цепей. Проявляется после рождения, при этом в крови наряду с НbА появляется до 15 % НbА2 и 15–60 % HbF. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки и сопровождается гемолитической анемией.

?-талассемии возникают при нарушении синтеза ?-цепей. При полном отсутствии ?-цепей наступает внутриутробная гибель плода, так как не образуется HbF, а тетрамеры ? 4 обладают высоким сродством к кислороду и не способны выполнять транспортную функцию, что ведет к развитию тканевой гипоксии и к смерти вскоре после рождения.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

источник

Какую роль в организме играет гемоглобин и что значит, если он повышен или понижен?

Цифры напротив символа Hb, или гемоглобина, в бланке с результатами общего анализа крови могут раскрыть врачу причины низкого давления, головокружения, судорог ног пациента, а также оповестить о надвигающихся серьезных угрозах. Своевременное выявление отклонений и приведение концентрации гемоглобина в норму позволит избежать серьезных проблем со здоровьем. Речь идет о снижении рисков инфарктов и инсультов у людей в возрасте, патологий развития детей, ухудшения состояния матери и плода во время беременности.

Что такое гемоглобин и каковы его функции

Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.

Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз [1] .

Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма [2] .

Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.

Как должно быть в норме

Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту [3] .

Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка [4] .

На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин) [5] .

Согласно рекомендациям ВОЗ [6] , нормой гемоглобина считается:

  • для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
  • для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
  • для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
  • для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.

Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете [7] . Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.

Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации [8] . На восстановление запасов требуется не менее трех лет.

Виды анализов на гемоглобин

Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.

Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.

Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л [9] .

Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.

Чем опасен повышенный гемоглобин в крови

Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).

Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.

К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника [10] .

Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры» [11] .

Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина [12] .

Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз [13] .

Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит

Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья [14] . В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».

Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться [15] .

Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения [16] .

Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.

Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.

На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.

Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.

Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.

Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.

Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.

Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии [17] .

Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.

Профилактика как фактор предупреждения серьезных патологий

Чтобы избежать железодефицитных состояний, нужно употреблять продукты, содержащие трехвалентное гемовое железо (своего рода «полуфабрикат», на основе которого организм легко синтезирует гемоглобин). Гемовое железо содержится в красном мясе, рыбе и субпродуктах, в железосодержащих лекарствах, а также БАДах. Например, в гематогене, вкус и пользу которого мы знаем с детства. Последний можно купить без рецепта врача в любой аптеке. Употребление гематогена позволит скорректировать незначительные колебания уровня гемоглобина в крови и станет отличным дополнением к здоровому питанию.

Например, «Феррогематоген», помимо черного альбумина — источника гемового железа, содержит медь и витамины группы B, способствующие лучшему усвоению железа. Продукт выпускается в форме пастилок с рассчитанной специалистами дозой железа как для взрослых людей, так и для детей.

источник

Железо: палка о двух концах. ФЕРРИТИН, ГЕМОГЛОБИН. Дефицит, Переизбыток: true_iherb — LiveJournal

🩸 Большая статья о ЖЕЛЕЗЕ. На что смотреть.
🔸 Чем грозит недостаток или переизбыток.
🔸 Почему гемоглобин не показателен в плане железа.
🔸 Что такое ФЕРРИТИН.
🔸 Почему мужские мультивитамины часто выпускаются без железа в составе.
🔸 Подборка лучших добавок для восполнения железа.
🔸 ЛАКТОФЕРРИН для взрослых и детей — самая безопасная добавка для лечения железодефицитной анемии.

Недостаточность железа представляет угрозу для здоровья. Даже незначительный дефицит ведёт к утомлению и потере сил, ослаблению иммунной системы, ухудшению способности к обучению, гипотериозу (заболевание, при котором щитовидная железа вырабатывает недостаточное количество тереоидных гормонов — Т3, Т4, ТТГ, стимулирующих обменные процессы). При этом нужно знать, что бесполезно лечить гипотиреоз при ферритине ниже 30 мкг/л, для успешного излечения нужен уровень 60-90 мкг/л. Потому что при низком ферритине Т4 переходит в неактивный Т3, что замедляет метаболизм. Появляются проблемы: выпадение волос, хроническая усталость, сухость и бледность кожи, трещины на губах, ломкость и выпадение волос, слоящиеся ногти, проблемы с зубами, одышка и сердцебиение, головокружение и головные боли, бессонница, шум в ушах.

Кроме этого, пониженная активность щитовидной часто приводит к лишнему весу.

Рак желудка также связан с истощением запасов железа.
И ещё целый ряд заболеваний: железодефицитная анемия, депрессия (железо связано с синтезом дофамина, который отвечает за мотивацию и чувство удовлетворения), синдром беспокойных ног, заболевания кишечника с кровопотерями, женские болезни и др.

✔️ Дефицит железа чаще всего бывает у детей, женщин в детородный период, пожилых, беременных, вегетарианцев.

✔️ Уровень железа зависит от пола и возраста.

В репродуктивном возрасте женщины теряют около 500 мл железа каждый год. Это объясняет почему женщины в среднем живут дольше мужчин. Мужской организм не умеет избавляться от лишнего железа, поэтому у мужчин его уровень всегда выше. (И именно поэтому в мультивитаминах для мужчин часто нет железа.)
После менопаузы женщины утрачивают эту важную особенность. Поэтому риск болезней сердца у женщин возрастает после менопаузы или удаления матки, т. е. когда организм перестает избавляться от железа.

✔️ Избыток или недостаток железа легко определить. Нужно просто сдать кровь на ферритин.
ФЕРРИТИН – это содержащийся в клетках белок, который хранит железо и высвобождает его с учетом потребностей организма. Это главный показатель количества накопленного в теле железа, а вовсе не гемоглобин.

К сожалению, даже врачи часто проверяют уровень железа только по гемоглобину. Проблема в том, что большинство врачей не слишком компетентны в этой области. Некоторые специалисты предложат сдать гемоглобин или другие анализы и ошибочно уверят вас в том, что уровень соответствует норме и поводов для беспокойства нет, я сталкивалась с таким. Сколько раз я слышала «у вас хороший гемоглобин, значит проблема не в недостатке железа». А между тем, когда я впервые сдала анализ крови на ферритин, он оказался ниже некуда, при этом гемоглобин был в норме.

✔️ Итак при нормальном гемоглобине, ферритин может быть катострофически низким или наоборот — высоким. И то и другое — плохо, однако хуже и опаснее, когда избыток ферритина. Никогда не принимайте железо без результатов анализа и предписаний врача!
Дело в том, что когда железо попадает в организм, выйти обратно оно уже не может. Большая его часть используется повторно, а не выводится. За исключением периода роста, потери крови, беременности, мы выводим лишь незначительное количество (около 1 мг) железа с мочой, с потом, за счёт обновления клеток кожи, в то время как средний объем этого минерала, усвояемого с пищей, составляет 1–2 мг. Вот почему, чем старше человек, тем важнее отслеживать и снижать уровень ферритина.

В возрасте 40+ если есть риски атеросклероза и при этом обнаружился низкий ферритин, необходимо проверить уровень гомоцистеина, который вреден для сосудов и сердца. Если он будет повышен, то нужно снизить его прежде, чем пополнять железо, иначе могут появляться холестериновые бляшки.
Гомоцистеин может быть повышен из-за недостатка витаминов группы В.

🔺Ещё один подвох: железо (как и медь) легко превращается из двухвалентной формы в трехвалентную и обратно. Это делает его главным действующим лицом в окислительно-восстановительных реакциях, обеспечивающих транспорт кислорода красными клетками крови, но и наделяет способностью действовать подобно свободному радикалу (о свободных радикалах здесь) и окислять ткани, сильно повреждая их.
Это означает, что всё железо, не прикреплённое к гемоглобину или к другим белкам для использования в каких-то иных целях, гуляет по организму в виде холостого «свободного железа» и подвергается процессу окисления, похожему на образование ржавчины.

✔️ Т.о. железо, а не эстроген обьясняет низкую вероятность коронарной болезни сердца у женщин в детородный период, а также то, почему опасность возрастает после менопаузы. Ежемесячная потеря крови обеспечивает удаление избытка железа, не позволяя ему оставаться в организме и создавать угрозу окисления. Эстроген способствует защите сердца потому, что делает возможным овуляцию и месячный цикл, а не потому, что он защищает сердце сам по себе.

🔺 Высокий уровень железа может нанести непоправимый вред внутренним органам и так же повредить митохондрии.

Митохондрии – это крошечные энергостанции внутри клеток, которые используют метаболические процессы для переработки пищи и воздуха в энергию.

Одним из естественных продуктов дыхания митохондрий является перекись водорода. Перекись водорода, которая вырабатывается в организме, необходима для регуляции различных метаболических путей. Проблемы начинают возникать при слишком высоком уровне железа. В ходе процесса, который называется «реакция Фентона», лишнее железо выступает в роли катализатора, превращая относительно безвредную перекись водорода в гидроксильные свободные радикалы. Это одна из самых опасных реакций в теле. Гидроксильные свободные радикалы уничтожают ДНК митохондрий, протеины и мембраны. Кроме того, они увеличивают воспаления, провоцируя всевозможные хронические заболевания.

Помимо повреждения митохондрий и способствования генетическим мутациям, переизбыток железа может негативно сказаться следующим образом:

🔹Рост патогенной среды — бактерии, грибки.
🔹Ожирение. Железо – фактор роста. Так же, как низкий уровень железа у беременных ассоциируется с низким весом новорожденных, так повышенный уровень железа связан с набором лишних килограммов. Доказано, что полные люди склонны к увеличению уровня ферритина.
🔹Диабет. Железо влияет на уровень глюкозы и инсулина, существует связь между уровнем ферритина в крови и диабетом второго типа.
🔹Сердечно-сосудистые заболевания. Потому что железо участвует в окислении ЛНП (Липопротеины низкой плотности — одна из транспортных форм переноса липидов (жиры и жироподобные вещества). Их называют «плохим» холестерином, поскольку они способствуют отложению его излишков на стенках кровеносных сосудов, что приводит к атеросклерозу и сердечно-сосудистым патологиям) и повреждении эндотелиальных клеток. Оба процесса приводят к атеросклерозу.
ЛНП-холестерин создаёт угрозу закупорки артерий только тогда, когда он окисляется, и особенной опасности подвергаются люди с высоким содержанием железа (или меди) в организме.
🔹Нейродегенеративные заболевания (Альцгеймер, Паркинсон и Боковой амиотрофи́ческий склероз /БАС/) Высокие концентрации железа были обнаружены в бляшках кровеносных сосудов мозга и в мозге у людей, страдающих болезнью Альцгеймера и Паркинсона. Окислительный процесс и возникающие в его результате воспаления разрушают функции мозга.
🔹Рак. Существует связь между питанием, уровнем железа в организме и риском рака (и полипов) толстого кишечника. Много красного мяса в рационе повышает риск развития колоректального рака. Избыток железа провоцирует воспаления, которые приводят к повреждениям слизистой оболочки.
🔹Остеопороз.

🔺 Симптомы переизбытка могут не проявляться до тех пор, пока концентрация этого минерала не достигнет опасной отметки. Симптомы:
• боль в суставах
• бронзовый или серый цвет кожи. «бронзовый диабет»
• нерегулярное сердцебиение, «перебои в сердце»
• быстрая утомляемость
• боли в животе
• фибрилляция сердца
• спутанность сознания

✅ Как контролировать высокий уровень железа в крови.
Самый эффективный способ – это сдавать кровь, так как красные кровяные тельца наполнены гемоглобином, который скапливает железо. Но этот способ не всем подходит.

✔️ Минимизируйте факторы, повышающие всасывание железа:

— Не готовьте пищу в железной посуде. Особенно кислые продукты.
— Ограничьте продукты, подвергавшиеся переработке (хлопья, белый хлеб).
— Не пейте воду, богатую железом. Используйте соответствующий фильтр.
— Не принимайте витаминные комплексы, которые содержат железо.
— Не принимайте витамин С и соки во время еды, т.к. это усиливает абсорбцию.
— Не увлекайтесь животным белком. Норма: 1 грамм на кг мышечной массы.

✔️Сократите объем усвояемого железа следующими способами:

— Черный чай и кофе — тормозят всасывание железа на 95 %.
— Принимайте кальций. Лучше во время приема пищи, богатой железом.
— Красное вино — тормозит всасывание примерно 65 % железа из пищи.
— Устраивайте голодные дни, это увеличивает выработку гепсидина – гормона, который сокращает усвоение железа из пищи.
— Регулярно занимайтесь физическими упражнениями.
— Считается, что пищевые волокна связываются с железом и помогают вывести его из организма.

— Связывают и выводят железо: цинк (про цинк и куркумин, курс месяц раз в полгода. Цинк, железо и медь должны находиться в организме в норме), Инозитол (Можно принимать 3-6 месяцев), Альфа-липоевая кислота (принимать по необходимости, с небольшими перерывами), Чай (и Экстракт зелёного чая, 3 месяца через 3), Куркумин тоже хорошо выводит лишнее железо.

Приём аспирина или других нестероидных противовоспалительных препаратов может усугублять потерю железа.

✅🔺 Причина повышенного ферритина может быть в воспалении. (Подробности, статья на англ.).
Если при очень высоком ферритине, гемоглобин низкий, это может быть связано с хроническим заболеванием, с простудой, с воспалением. (диабет, онкология, артрит, алкоголизм и др.) Таким образом срабатывает защитный механизм организма — при наличии патогенных клеток, организм прячет всё доступное железо от врага в молекулы ферритина и запечатывает его, чтобы вредоносные клетки до него не добрались и не начали множиться. (Железо — фактор роста, не забываем, поэтому при онкологии/опухолях ферритин нужно поддерживать на нижней границе нормы)
Потому и возникает такая форма анемии, когда железо в организме есть, но оно недоступно для образования новых эритроцитов и гемоглобин находится на уровне «я щас умру».

✔️ В случае хронических болячек необходимо делать биохимию крови и анализы на всё железо.
✔️ Не рекомендуется сдавать анализ на ферритин в момент простуды (и неделю после), при переутомлении, травме, при сильном стрессе.

🔺 Низкий Ферритин

✅ При пониженной кислотности желудка (бывает при гипотиреозе, АИТ, хеликобактер) железо и многие другие питательные вещества, в том числе B12, плохо всасываются.
Вот препараты с пепсином для повышения желудочной секреции:
🔸 Solaray HCL with Pepsin
🔸 Thorne Research Betaine HCL Pepsin
Как принимать: Одну таблетку принять с едой, (при появлении изжоги — в следующий раз попробовать половину таблетки. Если изжога остаётся, принимать препарат нет необходимости) В следующий раз уже 2 таблетки, и далее с каждым приемом пищи добавлять по таблетке, пока не появится изжога, тогда одну таблетку нужно убрать, и останется необходимое вам количество.

✅ УСВОЕНИЮ и СИНТЕЗУ железа способствуют:

— Хлорофилл жидкий или в капсулах
— Витамин C
— Витамин В12 в форме метилкобаламина. Вот неплохой вариант в жевательных мармеладках MegaFood, В12 (Проверьте уровень B12, если он не в норме, необходимо обратиться к гематологу)
— Фолат. Лучшая форма метилфолат или метафолин, а не фолиевая кислота. Например Solgar Folate as Metafolin
— Лизин (l-lysine) Увеличивает концентрацию ферритина в сыворотке

🌿 ПРЕПАРАТЫ ЖЕЛЕЗА

При низком ферритине рекомендуются препараты гемового и хелатного железа. Хелаты меньше раздражают ЖКТ и эффективно помогают поднять ферритин.

🔸 Комплекс Гемаплекс Nature’s Plus HemaPlex быстрого действия — один из самых эффективных препаратов — хелатное железо с добавками в составе для его лучшего усвоения. И Nature’s Plus HemaPlex с длительным высвобождением Металлы высвобождаются в разное время.
🔸 EuroPharma Terry Naturally Liver Fractions — фракции печени, с гемовым железом. В составе есть В12 и фолат. Отдельно можно добавить витамин С.
🔸 Nature’s Way Energizing Iron — фракции печени, железо, B12. И такое же с хлорофиллом в составе Nature’s Way Energizing Iron. Раньше оно называлось — лучшее железо для женщин. Ну, так и есть, проверено личным опытом. Всегда рекомендую его и Гемаплекс.
🔸 Thorne Research Ferrasorb — это тоже комплекс с фоллиевой и витамином С, железо здесь в хелатной форме бисглицинат.
🔸 Solgar 25 mg — просто железо, в виде хелатного биглицината железа. Без добавок.
🔸 Zahlet Iron Complex — Продвинутый комплекс железа, так и называется. Недорогой и отличный. Проверен не мной, но моим близким человеком.
🔸 Garden of Life — сырое железо, выращенное на специальных дрожжах. В составе растения, способствующие усвоению.
🔸 В наших аптеках можно купить неплохой препарат — Ферлатум Фол. Он так же с добавками для усвоения.

🌿Теперь о ЛАКТОФЕРРИНе. (Колострум)

У иммуноглобулинов и лактоферрина, в составе колострума, важная роль в профилактике и лечении ОРВИ. Он обладает противововспалительной и противораковой активностью, у него также масса других замечательных свойств. (что такое колострум)

Лактоферрин прекрасная добавка для всех, особенно для детей.
Это один из белков, осуществляющих транспорт железа в организме. Содержится в женском грудном молоке и в молоке коров. Лактоферрин насыщен железом, хорошо повышает ферритин и помогает поглощению железа. Есть исследования, что он не дает использовать железо патогенной микрофлоре и при этом разрушает вредные клетки с помощью своей ферментативной активности. Т.е. при приеме лактоферрина железо, получаемое из добавок, пищи и из самого лактоферрина идет на нужды организма, а не на прокорм врагу.

✔️ Лактоферрин может предотвратить окисление липидов в присутствии железа.

Есть исследования, сравнивающие прием лактоферрина с приемом железа, и по результатам повышения гемоглобина/ферритина лактоферрин не уступает препаратам железа и при этом имеет меньшее количество побочных эффектов со стороны ЖКТ. Например, в отличие от сульфата железа, лактоферрин не приводит к побочным эффектам.

✔️ Если есть реакция на молочный продукт (у многих с АИТ непереносимость молока) можно попробовать лактоферрин в сочетании с капсулами, расщепляющими лактозу. Например Enzymedica Lacto Most Advanced Dairy Digestion formula или Source Naturals lactase digest .
Либо искать лактоферрин, произведенный из риса, на iherb я такой не нашла.

🔸 Life Extension Lactoferrin
🔸 Jarrow Formulas Lactoferrin
🔸 Symbiotics Lactoferrin
🔸 Nutricology Lactoferrin + Colostrum
🔸 Для детей есть такая баночка Colostrum с пробиотиками, отлично для иммунитета, и этот препарат так же используют при лечении анемии.

✔️ Железо не принимается вместе с другими металлами, гормонами щитовидной (принимать один препарат утром, другой вечером) и с молочными продуктами, т.к. они препятствуют усвоению. Фитиновая кислота так же препятствует усвоению железа. Поели кашу, принимаем железо через пару тройку часов.

Цельные злаки, соя, бобовые, орехи, семечки, мюсли, воздушные хлебцы содержат фитиновую кислоту.
Фитиновая кислота удерживает  фосфор, и по законам химии притягивает к себе и удерживает другие необходимые нам минералы, препятствуя их усвоению — кальций, магний, железо, цинк. Она ухудшает работу ферментов, необходимых для переваривания пищи, таких как трипсин и пепсин (расщепляют белки) и амилазу (расщепляет крахмал до сахаров)
Замачивание или сквашивание зерновых в тёплой кислой среде (бальзамический уксус, лимон, лайм, закваски и др.) устраняет вред фитиновой кислоты. Некоторые пожилые люди помнят, что раньше на упаковке с овсяными хлопьями была рекомендация о предварительном замачивании на ночь. Замачивание позволяет энзимам, лактобактериям и другим дружественным микроорганизмам расщепить и нейтрализовать фитиновую кислоту.

✅ Применяются несколько тестов для проверки запасов железа в организме.

🔹 Самый важный, как уже понятно – ферритин.
🔹 Железо в сыворотке крови — измеряет объем циркулирующего в организме железа.
🔹 Общая железосвязующая способность сыворотки крови — показывает способность молекул трансферрина к переносу железа.

✔️ Оптимальные значения сильно отличаются от допустимых, всегда нужно ориентироваться на оптимальные.
Оптимальные границы уровня ферритина от 20 до 80 нг/мл. Ниже 20 – это дефицит железа, выше 80 – переизбыток. У женщины репродуктивного возраста средняя концентрация ферритина в крови – 35 нг/мл, а у мужчин – 150 нг/мл. Идеальный уровень составляет от 40 до 60 нг/мл.
В своё время разобраться с анализами крови, в том числе с показателями железа, мне очень помог вот этот сайт Анализы крови. Как прочитать результаты. Он на английском, но браузер Гугл хром всё прекрасно переводит.
==============================
Код для 5-10% скидки на все заказы INI6659. Все промокоды и акции здесь
Группа в Facebook: https://www.facebook.com/groups/iherb.true/?ref=share

Гемоглобин человека от гемоглобина собаки отличается

Норма гемоглобина в крови и его функции

  • Химическое «лицо» гемоглобина
  • Другие свойства и виды гемоглобина
  • Гликированный гемоглобин
  • Как рассчитывается норма
  • Как проводится анализ
  • Какие методики используются в лаборатории
  • Отклонения от нормы
  • Особенности при беременности

Гемоглобин в крови человека выполняет важные функции. Изучение показало прямую зависимость его содержания от выраженности анемии (малокровия).
Определение показателя гемоглобина в крови — простой анализ, доступный небольшим амбулаториям. Поэтому широко используется в диагностике.

Химическое «лицо» гемоглобина

Многие годы безуспешно боретесь с ГИПЕРТОНИЕЙ?

Глава Института: «Вы будете поражены, насколько просто можно вылечить гипертонию принимая каждый день…

Читать далее »

 

Это вещество в химическом плане представляет собой белковое соединение с железом. Считается, что удерживающей железо аминокислотой служит гистидин. Особая роль подтверждается тем, что гемоглобин содержится только в эритроцитах крови (90% массы здоровой клетки) и больше нигде его обнаружить не удается. Он рождается вместе с эритроцитом, постепенно накапливается в концентрации и достигает максимального содержания в зрелой клетке.

Сложные связи позволяют гемоглобину удерживать кислородные молекулы, углекислый газ. В эритроцитах происходит постоянные изменения:

НАШИ ЧИТАТЕЛИ РЕКОМЕНДУЮТ!

Для лечения гипертонии наши читатели успешно используют ReCardio. Видя, такую популярность этого средства мы решили предложить его и вашему вниманию.
Подробнее здесь…

  • в легочных капиллярах гемоглобин захватывает кислород и превращается в оксигемоглобин;
  • несет кислород в ткани, предотвращая гипоксию;
  • затем отдает молекулу О2, превращается в редуцированную форму и по венозной крови возвращается в легкие.

Эти способности предполагают возможность, зная содержание гемоглобина в крови, судить о количестве эритроцитов, железа, степени кислородной недостаточности организма.

Гемоглобин в крови плода изменяет свою форму до рождения несколько раз, пока приспособится к моменту родов к собственному дыханию ребенка.

Другие свойства и виды гемоглобина

Гемоглобин может превращаться из «полезных» физиологических форм в патологические. Он способен соединяться и с другими растворенными в крови газами, образуя токсические соединения.

  • При появлении в воздухе угарного газа, мгновенно связывается половина общего количества гемоглобина, превращается в карбоксигемоглобин.
  • Метгемоглобин образуется при отравлениях лекарственными средствами (сульфаниламиды, фенацетин). Эти формы нарушают способность переносить кислород, поэтому развивается острая кислородная недостаточность тканей всего организма.
  • Сульфгемоглобин — тоже может образоваться при лекарственных отравлениях. Эта форма более токсична. Даже накопление 10% в крови приводит к необратимым последствиям: разрушению эритроцитов.

Менее знакома такая функция гемоглобина, как сохранение оптимального уровня кислотно-щелочного равновесия.

Гликированный гемоглобин

Проведение анализа крови на гликированный гемоглобин устанавливает процент этого вещества, связанного с глюкозой. Показатель позволяет определить среднее количество глюкозы в течении трех месяцев.

Это важно для контроля за соблюдением режима и диетических ограничений при сахарном диабете.

Расшифровка указывает на:

  • норму, если уровень ниже 5,7%;
  • низкий риск диабета, если 5,7 – 6%;
  • максимальный риск при 6 – 6,4 %;
  • наличие заболевания при показателе более 6,4%.

Показатель очень удобен в диагностике, но проводится не во всех лабораториях.

Как рассчитывается норма

Норма гемоглобина в крови установлена на основании определения в организме практически здоровых людей разного пола.

Нормальный уровень: у мужчин – от 135 до 160 г/л, у женщин – от 120 до 140.
Установлено, что для женского организма важна зависимость проведения анализа от периода менструации.

Каким образом уровень гемоглобина в крови зависит от возраста ребенка, представлено в таблице.

ВозрастСодержание (г/л)
меньше трех дней145 – 225
до семи дней135 – 215
14 дней125 – 205
1 мес.100 – 180
2 мес.90 – 140
3 – 6 мес.95 – 135
шесть – двенадцать месяцев100 — 140
от года до двух105 – 145
до 7 лет
110 – 150
7 – 15 лет115 – 155
старше 16120 – 160

В периоде новорожденности — максимальный уровень гемоглобина. Его называют фетальным, по свойствам несколько отличается от взрослого. К первому году он весь разрушается и изменяется на обычный вид. Выявление такого типа в старшем периоде говорит о неправильном развитии, указывает на заболевание.
Определение гемоглобина у малыша важно для своевременного контроля за правильностью питания, для профилактики анемии.

Как проводится анализ

Тест на гемоглобин входит в обязательное исследование при проведении любого вида обследования, диспансеризации здоровых лиц.

Необходимо сдавать кровь с утра до еды, после спокойного периода сна. Если пришлось работать в ночную смену, нужно предупредить врача, показатели могут быть недостоверными.

В лаборатории берут кровь из пальца. В венозной системе количество этого вещества всегда меньше, из вены обычно проводят анализ на различные биохимические тесты. Но иногда, если уже взята в пробирку кровь из вены, то можно определить гемоглобин с учетом, что норма несколько ниже.

Какие методики используются в лаборатории

Предложены разные методы определения гемоглобина:

  • колориметрирование — заключается в измерении цветовой интенсивности реакции;
  • газометрирование — проба крови насыщается газом (используется свойство гемоглобина), затем замеряется объем поглощенного газа;
  • определение железа — основан на определенном соответствии количества железа растворенному гемоглобину.

Два последних способа считаются наиболее точными, но они трудоемкие, поэтому в лечебных учреждениях используют первый.

Отклонения от нормы

Лабораторное исследование дает заключение о соответствии нормативу, повышенном уровне гемоглобина или указывает на его недостаток в крови.

Высокий гемоглобин определяют:

  • У постоянно проживающих на высокогорных территориях, спортсменов-альпинистов. На большой высоте значительно повышается насыщение крови кислородом, потому что давление кислорода в атмосфере на много выше, чем на равнинной местности.
  • В случаях повышения концентрации эритроцитарной массы при массивной потере жидкости (длительная рвота, поносы, обширные ожоги).
  • Как приспособительный механизм в начальной стадии сердечной и легочной недостаточности, острого инфаркта миокарда. Организм пытается сделать небольшой запас.
  • При эритремии — раке красного кровяного ростка.

Типичные симптомы: покраснение лица, головная боль, повышение артериального давления, носовые кровотечения.

Показатель ниже нормы определяется при анемиях (малокровии), одновременно снижено содержание эритроцитов, железа, резко ускорена СОЭ. ВОЗ определила минимальный уровень гемоглобина в диагностике анемий для мужчин — менее 130 г/л, женщин — менее 120.

Анемия может быть самостоятельной болезнью или симптомом кровопотери, других заболеваний.

Обильное насыщение организма жидкостью также приводит к относительному снижению, поскольку разводит обычное количество эритроцитов в большем объеме воды.

Появляются типичные симптомы: головокружение, слабость, головные боли, тахикардия, шум в голове, бледность и синюшность кожи.

Особенности при беременности

При беременности исследование гемоглобина важно для принятия мер профилактики анемии. У женщины накапливается больший объем крови для обеспечения нужд плода. Это указывает на механизм, подобный разведению эритроцитов.

Допускается снижение показателя у беременных женщин до 110 г/л. Большие отклонения принимаются за патологию и подлежат лечению, потому что это означает риск развития кислородной недостаточности для будущего малыша и матери.

Несложно пройти исследование на определение гемоглобина. Анализ позволяет своевременно предотвратить патологию, участвует в дифференциальной диагностике.

Можно ли вылечить гипертоническую дегидратацию

Гипертоническая дегидратация – полное или же частичное повышение давления плазмы при дефиците жидкости в организме. Кроме того, данный недуг характеризуется уменьшением всех жидкостных пространств.

Дегидратация возникает вследствие отщепления от молекул химических веществ воды. Возникает данный недуг из-за нарушений по распределению жидкости по всем отделам организма или же из-за дефицита потребляемой жидкости.

Выделяют следующие степени дегидратации, в зависимости от дефицита жидкости:

  • Легкая – отсутствие 5-6% жидкости, что равно 1-2 литрам;
  • Средняя – отсутствие 5-10% жидкости, что равно 2-4 литрам;
  • Тяжелая – потеря более 10% жидкости, что равно 4 литрам и более;
  • Острая – потеря 20 литров жидкости и более, что ставит жизнь человека под угрозу.

Определить степень гипертонической дегидратации достаточно просто: в поверхность предплечья с передней части врач вводит 0.25 миллилитров физраствора внутрикожно. Точное количество раствора можно вычислить по следующей формуле: 50-80 миллилитров раствора на килограмм веса. После этого засекается время, за которое введенная жидкость полностью впитается организмом:

  • Нормальный уровень – 45-60 минут;
  • Легкая – около получаса;
  • Средняя – около четверти часа;
  • Тяжелая – 5-15 минут.

Существует прямая связь между обменом воды в организме и электролитами, которые значительно влияют на кислотно-щелочной баланс. Когда организм ощущает нехватку воды, начинает страдать интерстициальный сектор.

Стоит отметить, что дефицит жидкости намного страшнее, чем ее переизбыток в организме. Если человек находится в кетоацидотической коме, в 70% случаев организм погибает от недостаточного количества жидкости, а не как от интоксикации.

Определить вид дегидратации можно по количеству ионов натрия в крови. Существуют следующие виды:

  • Изотоническая – натрий в норме;
  • Гипотоническая – натрий ниже нормы;
  • Гипертонический – натрий выше нормы.

Гипертоническая дегидратация

Гипертоническая дегидратация отличается тем, что потери натрия (в плазме его более 150 ммоль на литр) не превышают объем потерянной организмом жидкости. Когда совокупный объем натрия начинает превышать предельную концентрацию, повышается уровень осмолярности крови – жидкость, находящаяся внутри клеток, переходит в сосудистое русло. Из-за этого и возникает внутриклеточная дегидратация – формируется клеточный эксикоз.

Причины возникновения гипертонической дегидратации:

  • Заражение лихорадкой;
  • Недостаток жидкости вследствие неправильного и несбалансированного питания;
  • Почечная недостаточность в остром воспаленном состоянии, из-за которой почки быстро перерабатываю жидкость и не сохраняют ее;
  • Дефицит воды из-за длительного диуреза.

Проявления гипертонической дегидратации:

  • Острое чувство жажды, которое безустанно тревожит человека;
  • Постоянное ощущение слабости, скачки настроения;
  • Мышечные судороги в конечностях;
  • Психомоторное возбуждение;
  • Сгущение крови из-за роста тромбоцитов и гемоглобина;
  • Спутанность сознания;
  • Температура тела начинает резко расти, сухость кожного покрова;
  • Возникновение коматозного состояния;
  • В моче превышает уровень олигурия.

Лечение гипертонической дегидратации

Около 85% всех зарегистрированных случаев гипертонической дегидратации бесследно проходят после того, как человек примет достаточное для утоления жажды количество воды. Лучше всего для этих целей использовать именно простую воду, так как газированные воды, фруктовые соки или кофе содержат различные примеси, которые мешают полноценному усвоению воды.

В особо запущенным и тяжелых стадиях гипертонической дегидратации избавится от дефицита воды в домашних условиях невозможно – необходима немедленная госпитализация и консультация профессионального врача. Для утоления жажды лучше всего использовать воду, которая ниже комнатной температуры.

В таком случае организм лучше усваивает электролиты, которые организм отправляет наружу вместе с потом. Чтобы ускорить нормализацию водного баланса, специалисты рекомендуют использовать солевые таблетки.

Постарайтесь не доводить свой организм до водного истощения, чтобы не допустить наступления инвалидности. Дефицит жидкости значительно тормозит обменные функции, замедляет вывод токсинов из организма, негативно влияет на состояние почек.

Старайтесь употреблять достаточное количество чистой негазированной воды, как минимум 1.5-2 литра. Не пренебрегайте употреблением минеральной воды, которая помогает привести в норму водно-солевой баланс.

Гемоглобин в крови животных. Как узнать о состоянии здоровья питомца? | Животные | ОБЩЕСТВО

Одним из распространенных видов исследования состояния здоровья как человека, так и животного является анализ крови. Среди всех компонентов, входящих в ее состав, важнейшую функцию выполняет гемоглобин (сложный железосодержащий белок). Он обеспечивает перенос кислорода из органов дыхания в ткани, обладает свойством частично связывать углекислый газ и выводить его из организма.

Процентное содержание гемоглобина в крови – показатель здоровья животного или наличия у него патологий. При этом на уровень гемоглобина влияет множество факторов: пол, возраст, порода, кормление, условия содержания, физические нагрузки, инфекционные болезни и даже высота над уровнем моря.

Отклонения от нормы

Болезни подвержены кошки всех возрастов, однако наибольшую опасность она представляет для котят.

У здоровых кошек концентрация гемоглобина в крови составляет 100-140 г/л, у собак – 110-170 г/л, а отклонения в меньшую или большую сторону могут свидетельствовать о каких-либо нарушениях в организме животного. Так, например, увеличение количества гемоглобина в крови наблюдается при обезвоживании вследствие рвоты, диареи, потливости, при образовании жидкостей (транссудат – отёчная жидкость, скапливающаяся в полостях тела; экссудат – жидкость, выделяющаяся в ткани или полости организма из мелких кровеносных сосудов при воспалении). Снижение возникает при анемиях, вследствие кровотечений, в том числе внутренних, ряда инфекционных болезней, истощения, гемолиза эритроцитов, дефицита железа, витаминов В12 и фолиевой кислоты.

Заподозрить изменение уровня гемоглобина в крови животного позволяет наблюдение за питомцем. Об увеличении концентрации свидетельствует потеря аппетита, повышенная утомляемость, вялость и апатия, бледность или покраснение кожных покровов, расстройства в работе ЖКТ. Кровь животного становится темной и густой. Важно, что незначительный рост уровня гемоглобина может быть вызван физиологическими причинами, если при повторном анализе наблюдается норма – причин для беспокойства нет.

В случае понижения уровня гемоглобина у животного может наблюдаться синюшность или бледность слизистых оболочек, слабость и сонливость, учащение пульса и частоты дыхания, озноб и понижение базовой температуры тела (как следствие замедления обменных процессов). В связи с тем, что разрушение эритроцитов происходит по причине нехватки в организме железа, у питомца может отмечаться металлический запах из пасти.

Меньше — хуже

Низкий уровень гемоглобина встречается чаще и вызывает большую озабоченность, так как пониженные показатели указывают на наличие серьезных нарушений в функционировании организма животного. Недостаток гемоглобина при беременности, способен привести к серьёзным неблагоприятным последствиям – плод может недополучить кислород, необходимый для нормального развития головного мозга; возникает риск преждевременных родов.

При проявлении у животного каких-либо симптомов изменения концентрации гемоглобина, необходимо незамедлительно обращаться в ветеринарную клинику для прохождения обследования. Кровь на анализ можно доставить в биохимический отдел ФГБУ «Челябинская МВЛ», подведомственного Россельхознадзору, где опытные специалисты проведут исследования по определению содержания гемоглобина.

На правах рекламы

О чем расскажет гемоглобин? — Медицинский портал EUROLAB

  • Новости и блоги
    • Главная страница
    • Новости медицины
    • Здравоохранения
    • Спецтема
    • Новости клиник
    • Блоги
    • Инфографика
  • Гиды по здоровью
    • Аллергии
    • Анемии
    • Артериальная гипертензия
    • Бессонница и расстройства сна
    • Болезни артерий, вен и лимфатических сосудов
    • Болезни глаз
    • Болезни желудочно-кишечного тракта
    • Болезни зубов
    • Болезни легких, бронхов и плевры
    • Болезни ног и стоп
    • Болезни сердца
    • Болезни уха, горла и носа
    • Болезни щитовидной железы
    • Боль в спине
    • Бронхиальная астма
    • Витамины и микроэлементы
    • ВИЧ / СПИД
    • Восстановительная медицина
    • Генитальный герпес
    • Гепатит А
    • Гепатит В
    • Гепатит С
    • Головная боль и мигрень
    • Грипп
    • Заболевания, передающиеся половым путем (ЗППП)
    • Изжога и гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь
    • Лейкемии
    • Остеоартрит
    • Пищевые расстройства
    • Простуда
    • Приготовление здоровой пищи
    • Псориаз
    • Рак
    • Рак кожи и меланома
    • Рак лёгких
    • Рассеянный склероз
    • Ревматоидный артрит
    • Рецепты здорового питания
    • Сахарный диабет
    • Синдром раздраженного кишечника
    • Трансплантация органов и тканей
    • Фибромиалгия
    • Холестерин
    • Экзема
    • Физиотерапия
    • Обязательное медицинское страхование в России
  • Здоровье от А до Я
    • Энциклопедия
    • Ангиология
    • Боли
    • Венерология
    • Врожденные пороки (тератология человека)
    • Гастроэнтерология
    • Гематология
    • Генетика
    • Гинекология
    • Дерматология
    • Здоровое питание
    • Инфекционные болезни
    • Кардиология
    • Комунальная гигиена
    • Косметология
    • Маммология
    • Научные статьи
    • Неврология
    • Онкология
    • Паразитарные болезни
    • Патологическая анатомия
    • Педиатрия
    • Первая медицинская помощь
    • Психическое здоровье
    • Радиология
    • Ревматология
    • Скорая и неотложная медицинская помощь
    • Стоматология
    • Токсикология и Наркология
    • Урология
    • Эндокринология
    • Другое о здоровье
    • Видеогалерея А-Я
    • Первая помощь от А до Я
    • Тесты от А до Я
    • Заболевания А-Я
    • Лечение заболеваний А-Я
    • Анатомия человека А-Я
    • Врачебные специальности А-Я
    • Анализы А-Я
    • Медицинские термины А-Я
    • Советы астролога
    • Сексуальный гороскоп
  • Лекарства
    • Справочник лекарств
    • Комплексные биологические препараты
    • Витамины и БАДы
    • АТХ (АТС) — Классификация
    • Каталог производителей
    • Ароматерапия (ароматы и эфирные масла)
    • Лекарственные растения и гомеопатия
  • Здоровая жизнь
    • Женское здоровье
    • Беременность и роды
    • Бесплодие и репродуктивный статус
    • Контрацепция (контроль рождаемости)
    • Экстракорпоральное оплодотворение (ЭКО)
    • Красная вол

??? COVID-19 НЕ ВЫЗЫВАЕТ ПНЕВМОНИЮ, ЭТО ВСЕ ЖЕЛЕЗО И ГЕМОГЛОБИН ??? — Risk.ru

Это начинает напоминать до боли знакомые симптомы.
Что могут сказать специалисты по высотным болезням?
В статье много специфичных терминов, хотелось бы разобраться

КОРОНАВИРУС В США СДЕЛАЛИ НЕВЕРОЯТНОЕ ОТКРЫТИЕ: COVID-19 НЕ ВЫЗЫВАЕТ ПНЕВМОНИЮ, ЭТО ВСЕ ЖЕЛЕЗО И ГЕМОГЛОБИН

Важное обновление от Dr. Hany Mahfouz: после лечения сотен пациентов в США я считаю, что COVID-19 не вызывает тяжелой вирусной пневмонии или ОРДС, как первоначально предполагалось.

Вся легочная механика не повреждена, и соблюдение легких в аппарате ИВЛ выглядит нормальным. COVID-19 является очень неприятным вирусом, вызывающим уникальный эффект, поскольку он влияет на молекулы гемоглобина в крови, и поэтому развивается тяжелая гипоксемия и полиорганная недостаточность из-за серьезного снижения пропускной способности Hb, вызванного связывание и ингибирование молекулы гем-глобина.

Вот как работают гидроксихлорохин и флавипривир, ингибируя связывание белка оболочки вируса с молекулой порфиринового кольца.

Протоколы вентиляции и ARDS могут вызывать повреждение легких, вызванное вентилятором, а не лечить состояние.

Инфильтрат в рентгенографии и компьютерной томографии вызван окислительным стрессом от скопления гем, выделенного вирусом в альвеолах, который вызывает химический пневмонит, а не вирусную пневмонию. Вирус зависит от порфирина, поэтому он более тяжелый у мужчин и быстрее растет с гликозилированным Hb, и поэтому он плох у диабетиков и пожилых пациентов. Чем выше Hb F и A2, тем лучше, так как нет цепей бета-глобина, которые можно связать, так что это не так уж плохо для детей. Гипербарический кислород и переливание крови могут временно помочь. Вирус вызывает состояние, подобное росту, метгемоглобинемии и отравлению угарным газом.

Подводя итог

COVID не вызывает пневмонию или ОРЗ. Мы лечим подозреваемую неправильную болезнь.
SARS2 — Вирус короны связывается с гемоглобином таким образом, что выделяет ион * железа * в циркуляцию
Hb теряет способность связывать кислород, поэтому кислород не поступает в основные органы. Вот почему мы видим стойкую гипоксию наряду с очень быстрой недостаточностью многих органов.
Чтобы еще больше упростить это, мы можем взять пример СО-зелья, где Hb не может переносить кислород.
Железо, выделяемое в кровообращение, настолько токсично, что вызывает сильное окислительное повреждение легких (что объясняет двусторонние — и всегда двусторонние — помутнения матового стекла, наблюдаемые на КТ грудной клетки у этих пациентов, которые были ошибочно трактуется как двусторонняя пневмония).
Тело пытается компенсировать это, повышая скорость синтеза Hb, что объясняет, почему у этих пациентов высокий уровень Hb.
Другие компенсаторные механизмы для борьбы с железной нагрузкой, такие как повышение уровня ферритина , объясняют очень высокий уровень ферритина, наблюдаемый у этих пациентов
Хлорохин, поскольку противомалярийные препараты работают для защиты Hb от инвазии малярийными паразитами … здесь он делает то же самое, но только защищая Hb от вирусной инвазии
Эта теория может объяснить, почему мы так быстро теряем пациентов и почему искусственная вентиляция легких не так эффективна при лечении, а использование протокола искусственной вентиляции легких ARDS не приносит никакой пользы. это может на самом деле быть бесполезным и вызвать больше повреждения легких
Конечно, необходимы дополнительные исследования, чтобы понять точный патогенез, потому что это единственная надежда на правильное лечение. Вы не можете иметь дело с тем, что вы действительно не знаете.
Это также может объяснить

Почему высокий ферритин является плохим прогностическим маркером (слишком много железа означает, что слишком много Hb потеряло свою способность переносить кислород)
Почему существует моноцитоз, так как организму нужны избыточные макрофаги, чтобы поглотить избыточную железную нагрузку … также, почему существует лимфопения, так как дифференцировка лейкоцитов предпочтительнее линии моноцитов линии лимфоцитов.
Почему повреждение печени с высоким уровнем ALT происходит и почему у него худший прогноз; может быть связано с прямой вирусной инфекцией гепатоцитов или перегрузкой железом.

UPD
этот пост «странным образом» ушёл с основной ленты, вместе с исчезновением отнесения к рубрике «новости». Тот кто это сделал — считает что это — не новость? В таком случае я ему(ей) сочувствую.
ИМХО, этот материал должен быть более интересен горному сообществу, нежели шабановские разборы на тему «кто кого обскакал» в Крыму по свободе передвижения. Ах, да! Чтобы обсуждать этот его опус — надо быть экспертом. Увы, не считаю себя таковым. Означает ли это что и написанное им — более актуально для сообщества, чем медицинские вопросы, перекликающиеся с горными?
Потому — добавил рубрику «Взаимопомощь»
Надеюсь быть понятым…

Разница между гемоглобином и миоглобином (со сравнительной таблицей)

hemoglobin_Vs_myoglobin_content

Способность связывать молекулы кислорода с гемовыми белками — вот что отличает обе молекулы. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин — мономерным белком. Гемоглобин обнаруживается систематически по всему телу, а миоглобин обнаруживается только в тканях мышц.

Гемоглобин состоит из белков и простетической группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента.Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород, а также углекислый газ по всему телу.

Миоглобин работает только на мышечных клеток , получая кислород из эритроцитов и доставляя его в митохондриальную органеллу мышечных клеток. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Содержание: гемоглобин против миоглобина

  1. Сравнительная таблица
  2. Определение
  3. Ключевые отличия
  4. Сходства
  5. Заключение

Таблица сравнения

Основа для сравнения Гемоглобин Миоглобин
Количество цепей Гемоглобин состоит из 4 цепей двух разных типов: альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина). Содержит одиночные полипептидные цепи.
Тип конструкции Тетрамер. Мономер.
Связывает Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +. Плотно и прочно связывается с O2.
Их наличие Системно по всему телу. В мышечных клетках.
Типы кривых Сигмовидная кривая связывания. Гиперболическая кривая.
Также известен как Hb.
Мб.
Роль Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород. Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что помогает во время кислородного голодания.
Концентрация в крови Высокая в эритроцитах. Низкий.

Определение гемоглобина

Гемоглобин — это молекул гемового белка. молекул, содержащихся в красных кровяных тельцах, переносят кислород из легких в ткани тела и возвращают углекислый газ из ткани обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связыванию кислорода, и его концентрация выше в эритроцитах (красных кровяных тельцах). Таким образом, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка, что облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень гемоглобина, который может широко варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия — это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или красных кровяных телец, присутствующих в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит группу гема, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в том, что часть глобина имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

‘ Heme ’ — центральный утюг, соединенный четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, а пиррольные кольца соединены метиленовыми мостиками.

Глобин — белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что соединены четыре молекулы белка, в которых могут присутствовать два альфа-глобулина, а две другие могут быть цепями бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулина, которые могут присутствовать зависит от типа гемоглобина.Эта глобулиновая цепь содержит «порфирин», соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человеческий) состоит из двух альфа и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица — 146 остатков. Это помогает в транспортировке кислорода по телу.

Важность гемоглобина

  • Придает цвет крови.
  • Гемоглобин действует как переносчик кислорода, а также углекислого газа.
  • Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
  • Они действуют как физиологически активные катаболиты.
  • Помогает поддерживать pH.

Типы гемоглобина

  • Гемоглобин A1 (Hb-A1).
  • Гемоглобин A2 (Hb-A2).
  • Гемоглобин A3 (Hb-A3).
  • Эмбриональный гемоглобин.
  • Гликозилированный гемоглобин.
  • Гемоглобин плода (Hb-A1).

Определение миоглобина

Миоглобин — это разновидность гемовых белков, служащих местом внутриклеточного хранения кислорода.При недостатке кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином , высвобождается из связанной формы и в дальнейшем используется для других метаболических целей.

Поскольку миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворима в воде, в которой его свойства, которые проявляются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16,700 , что составляет одну четвертую от веса гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из неспиральных областей , от A до H, которые представляют собой правые альфа-спирали, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем , который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепь аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи свидетельствуют о его стабилизации.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в клетках мышц, что помогает во время работы мышц, обеспечивая энергию. Кислород более плотно связывается с миоглобином, потому что венозная кровь соединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при нехватке кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Значение миоглобина

  • Миоглобин имеет сильное сродство к связыванию кислорода, что позволяет ему эффективно накапливать его в мышцах.
  • Помогает организму при кислородном голодании, особенно в анаэробной ситуации.
  • Перенести кислород к мышечным клеткам.
  • Также помогает регулировать температуру тела.

Ключевые различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, следующие ключевые различия.

  1. Гемоглобин имеет четырех цепей двух разных типов — альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и составляет структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя оба имеют центральный ион как железо и лиганд связывания как кислород.
  2. Гемоглобин связывает с O2, CO2, CO, NO, ДГПЖ и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
  3. It поставляет гемоглобина вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин снабжает кислородом мышц только .
  4. Гемоглобин, также известный как Hb , присутствует в эритроцитах в большем количестве, чем миоглобин, также известный как Mb .
  5. Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает переносить кислород; Миоглобин обеспечивает кислородом только мышцы, что полезно, когда кровь требует большого количества кислорода.

Сходства

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла.
Оба являются глобулярными белками.
Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Заключение

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Отклонения от нормы в составных частях могут привести к тяжелым заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по аффинности связывания с кислородом.Но их центральный ион металла такой же, как и те же молекулы, связывающие лиганд. Оба они важны для организма, без них невозможно представить жизнь

.

Как увеличить гемоглобин

Что такое низкий уровень гемоглобина?

Гемоглобин — это белок в красных кровяных тельцах, который переносит кислород к остальному телу. Он также переносит углекислый газ из ваших клеток обратно в легкие для выдоха.

Клиника Майо определяет низкий уровень гемоглобина как любой, ниже 13,5 граммов на децилитр у мужчин или 12 граммов на децилитр у женщин.

Многие вещи могут вызвать низкий уровень гемоглобина, например:

Кроме того, у некоторых людей естественно низкий уровень гемоглобина без какой-либо основной причины.У других низкий гемоглобин, но никогда не проявляется никаких симптомов.

Железо играет важную роль в производстве гемоглобина. Белок под названием трансферрин связывается с железом и транспортирует его по всему телу. Это помогает организму вырабатывать красные кровяные тельца, содержащие гемоглобин.

Первый шаг к самостоятельному повышению уровня гемоглобина — это начать есть больше железа. К продуктам с высоким содержанием железа относятся:

  • печень и субпродукты
  • моллюски
  • говядина
  • брокколи
  • капуста
  • шпинат
  • зеленая фасоль
  • капуста
  • фасоль и чечевица
  • тофу
  • печеный картофель
  • обогащенные злаки и обогащенный хлеб

Фолиевая кислота — это витамин B, который ваше тело использует для производства гема, части красных кровяных телец, содержащей гемоглобин.Без достаточного количества фолиевой кислоты ваши эритроциты не могут созреть. Это может привести к анемии с дефицитом фолиевой кислоты и низкому уровню гемоглобина.

Вы можете добавить фолиевую кислоту в свой рацион, потребляя больше:

  • говядина
  • шпинат
  • черноглазый горох
  • авокадо
  • салат
  • рис
  • фасоль
  • арахис

Если вам нужно поднять ваш уровень гемоглобина слишком велик, вам может потребоваться пероральный прием добавок железа. Однако слишком много железа может вызвать состояние, называемое гемохроматозом.Это может привести к заболеваниям печени, таким как цирроз, и другим побочным эффектам, таким как запор, тошнота и рвота.

Посоветуйтесь со своим врачом, чтобы определить безопасную дозу, и избегайте приема более 25 миллиграммов (мг) за один раз. Управление пищевых добавок Национального института здравоохранения рекомендует мужчинам получать до 8 мг железа в день, а женщинам — до 18 мг в день. Если вы беременны, вам следует стремиться к дозе до 27 мг в день.

Вы должны начать замечать разницу в уровне железа примерно через неделю или месяц, в зависимости от вашего основного состояния, вызывающего низкий гемоглобин.

Добавки железа следует хранить в недоступном для детей месте. Если вашему ребенку нужна добавка железа, убедитесь, что вы выбрали ту, которая безопасна для детей.

У детей меньший объем крови, что делает их более уязвимыми для отравления железом. Если ваш ребенок случайно принял добавку железа, немедленно обратитесь к врачу.

Независимо от того, увеличиваете ли вы потребление железа через пищу или пищевые добавки, также важно убедиться, что ваше тело может легко переработать лишнее железо, которое вы в него положили.Некоторые вещи могут увеличивать или уменьшать количество железа, усваиваемого вашим организмом.

Вещи, которые увеличивают всасывание железа

Когда вы едите что-то с высоким содержанием железа или принимаете железосодержащие добавки, попробуйте есть продукты, богатые витамином С, или одновременно принимайте добавки. Витамин С может помочь увеличить количество усваиваемого организмом железа. Попробуйте выдавить немного свежего лимона над продуктами, богатыми железом, чтобы улучшить их усвоение.

К продуктам с высоким содержанием витамина С относятся:

  • цитрусовые
  • клубника
  • темная листовая зелень

Витамин А и бета-каротин, которые помогают организму вырабатывать витамин А, также могут помочь организму усваивать больше железа.Вы можете найти витамин А в источниках пищи животного происхождения, таких как рыба и печень. Бета-каротин обычно содержится в красных, желтых и оранжевых фруктах и ​​овощах, таких как:

  • морковь
  • зимний сквош
  • сладкий картофель
  • манго

Вы также можете принимать добавки витамина А, но убедитесь, что вы тесно сотрудничайте со своим врачом, чтобы определить безопасную дозу. Слишком много витамина А может привести к потенциально серьезному состоянию, называемому гипервитаминозом А.

Вещи, снижающие абсорбцию железа

Кальций как из добавок, так и из пищевых источников может затруднить усвоение железа вашим организмом.Однако важно не исключать полностью кальций, потому что это важное питательное вещество. Просто избегайте добавок кальция и старайтесь не есть продукты, богатые кальцием, непосредственно до или после приема добавок железа.

К продуктам с высоким содержанием кальция относятся:

Фитиновая кислота также может снизить усвоение железа организмом, особенно если вы не едите мясо. Однако он влияет на усвоение железа только во время одного приема пищи, а не в течение дня. Если вы не едите мясо, старайтесь не есть продукты с высоким содержанием фитиновой кислоты и продукты, богатые железом.

К продуктам с высоким содержанием фитиновой кислоты относятся:

  • грецкие орехи
  • Бразильские орехи
  • семена кунжута

Имейте в виду, что, как и кальций, фитиновая кислота является важным питательным веществом, которое не следует полностью исключать из вашего рациона.

Некоторые случаи низкого гемоглобина нельзя исправить только с помощью диеты и пищевых добавок. Обратитесь к врачу, если у вас есть какие-либо из следующих симптомов при попытке поднять уровень гемоглобина:

  • бледность кожи и десен
  • усталость и мышечная слабость
  • быстрое или нерегулярное сердцебиение
  • частые головные боли
  • частые или необъяснимые синяки

Есть несколько способов поднять уровень гемоглобина с помощью диетических изменений и добавок.Обязательно оставайтесь на связи со своим врачом, пока пытаетесь поднять уровень гемоглобина.

Вам может потребоваться дополнительное лечение, например переливание железа, особенно если вы беременны или страдаете хроническим заболеванием.

В зависимости от первопричины и внесенных вами изменений, повышение уровня гемоглобина может занять от нескольких недель до почти года.

.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *