Трансферрин (Сидерофилин)

Трансферрин (Сидерофилин) — белок, транспортирующий железо. Он относится к группе бета-глобулинов, белков острой фазы воспаления. Трансферрину присуща двойная роль в организме:

• транспорт железа к органам и тканям,
• связывание трехвалентных ионов железа, которые освобождаются при разрушении эритроцитов, поскольку в свободном виде они являются токсичными для организма.

Трансферрин является гликопротеином, состоит из одной длинной цепи аминокислот с двумя пространствами для связывания ионов железа – А и В. Железо может занимать как одно, так и оба металлосвязывающих пространства. В норме в крови преобладает трансферрин с занятым В-пространством. Один грамм трасферрина способен максимально связать 1,25 грамма железа.

Трансферрин способен не только переносить железо к тканям, но и узнавать ретикулоциты (предшественники эритроцитов, красных клеток крови), которые в данный момент синтезируют гемоглобин и нуждаются в ионах железа. Каждое железосвязывающее пространство отдаёт железо только определённой ткани: из пространства А оно уходит в плаценту или эритроциты, ретикулоциты, а из пространства В – в печень и другие органы.

Образуется трансферрин в печени. Его количество зависит от потребности организма в железе и запасов железа. Снижение концентрации железа в крови ведёт к увеличению образования трансферрина. Трансферрин «забирает» железо из места его всасывания в тонком кишечнике и переносит в костный мозг, печень или селезёнку для использования или хранения. Когда эритроциты разрушаются в селезёнке или печени, трансферрин переносит освободившееся железо в костный мозг.

Уровень трансферрина оценивают для проведения дифференциальной диагностики анемий. Для железодефицитных анемий характерно повышение уровня трансферрина при одновременном снижении концентрации сывороточного железа.

У практически здоровых женщин содержание трансферрина на 10% выше, чем у мужчин. Уровень белка снижается у пожилых людей и при заболеваниях печени или почек, при которых снижается содержание белка в организме. При беременности (третий триместр) и при приёме эстрогенов происходит увеличение содержания трансферрина до 50% от исходного.

В ответ на острую воспалительную реакцию в организме снижается содержание трансферрина, поскольку он является «отрицательным» белком острой фазы. Важно помнить об этом, чтобы не истолковать уменьшение концентрации при воспалении как отсутствие железодефицитной анемии.

Показания к выполнению анализа

Дифференциальный диагноз анемий.

Диагностика железодефицитной анемии.

Подготовка к исследованию

От последнего приёма пищи до взятия крови временной промежуток должен быть более восьми часов.

Накануне исключить из рациона питания жирные продукты, не принимать спиртные напитки.

За 1 час перед взятием крови на анализ нельзя курить.

Не рекомендуется сдавать кровь сразу после выполнения флюорографии, рентгенографии, УЗИ, физиотерапевтических процедур.

Кровь на исследование сдают утром натощак, исключается даже чай или кофе.

Допустимо пить обычную воду.

За 20-30 минут до исследования пациенту рекомендован эмоциональный и физический покой.

Материал для исследования

Венозная кровь.

Интерпретация результатов

Норма:

• у мужчин — 2,0- 3,8 г/л,
• у женщин — 1,85 – 4,05 г/л.

Повышение:

• Железодефицитная анемия.
• Беременность (третий триместр).
• Массивная кровопотеря.

Снижение:

• Острые воспалительные заболевания.
• Снижение концентрации белка (болезни печени, нефротический синдром, ожоги).
• Цирроз печени.
• Гемохроматоз (избыточное накопление железа в органах и тканях).
• Переливание больших объёмов крови, при которых происходит перегрузка организма железом.
• Злокачественные опухоли.
• Врождённый недостаток трансферрина (атрансферринемия).
• Неправильный выбор дозы препаратов железа (передозировка препарата).
• Приём лекарственных препаратов: глюкокортикоидов, оральных контрацептивов.

что это такое, норма, причины повышения и понижения

Трансферрин это белок, синтезируемый печенью. Находится в плазме крови.

Из-за токсичности свободного железа его невозможно транспортировать к тканям органов без переносчика. Эту роль выполняет трансферрин, связываясь с железом для его транспортировки к тканям. Без него невозможен перенос свободного железа из тонкого кишечника, где он всасывается, или из места депонирования в место использования.

Путь железа в организме

30% от всего количества молекул участвуют в транспорте железа, остальные пребывают в свободном состоянии. Анализ ОЖСС показывает процент насыщения белка железом.

Поверхность печени, костного мозга и селезенки богаты трансферриновыми рецепторами. После насыщения железом белок связывается с ними, погружаясь внутрь клетки. В лизосомах белок и молекулы железа разъединяются и используются по назначению — трансферрин возвращается в кровь, а железо участвует в постройке гемоглобина.

Трансферриновый синтез напрямую связан с общим состоянием печени, количеством железа в организме и потребностью в нем. Чем ниже процент свободного железа в плазме крови, тем выше концентрация этого белка.

Анализы на трансферрин

Название анализа ОЖСС расшифровывающееся как «общая железосвязывающая способность сыворотки». Результаты покажут концентрацию белка в плазме крови, которая может быть выше нормы и доходить до показателя 20%. Причина изменения показателей — способность железа связываться с другими белками.

Назначаются подобные анализы для выявления отклонений, связанных с железодефицитом и анемией. Характерные признаки – повышение содержания этого белка при снижении доли железа в сыворотке крови. В результате снижается насыщение белка железом. Его количество:

• у мужчин в среднем на 10% меньше, чем у женщин;
• третий триместр беременности характеризуется повышением концентрации трансферрина практически до 50%;
• с возрастом его концентрация уменьшается;
• при наличии воспалительных реакций в острой фазе концентрация белка падает.

Анализ на концентрацию трансферрина назначается для диагностики анемий, опухолевых заболеваний, гельминтных инвазий, гемохроматоза.

Перед сдачей ОЖСС обязательна несложная подготовка. Анализ сдается натощак – это обязательное условия для корректного отображения показателей в результате. Оптимальный вариант — свежий материал сыворотки крови, хотя анализ может проводиться и из материала, находившегося какое-то время в холодильнике, но в этом случае показатели могут быть менее достоверны. Результат исследования становится известен через несколько часов после забора.

Расшифровка анализа — норма и отклонения

Норма зависит от возраста и состояния организма. Например, у женщин во время беременности допустимы колебания показателей насыщения крови в сторону повышения, в особенности в третьем триместре. В общем случае норма составляет:

• для детей до 2 лет оптимальные показатели — от 18 до 7 мкмоль/л;
• дети от двух лет имеют коэффициент 45 до 76 мкмоль/л;
• для женщин средняя норма — 37-65 мкм/л, а для мужчин — 45 до 75 мкм/л.

При этом расшифровке анализа необходимо учитывается возраст — к старости коэффициент снижается.

Если трансферрин повышен – возможные причины

Некоторые болезни влияют на то, что трансферрин оказывается повышен. Среди них:

• Гипохромная анемия. При этом заболевании анализ позволяет оценить цветовую характеристику крови, напрямую зависящую от насыщенности крови железом. К счастью, анемия этого типа легко лечится и не представляет угрозы для жизни человека.
• Хроническая кровопотеря — следующая причина, при которой норма повышена. Процесс, приводящий к этому, должен быть остановлен как можно скорее.
• Гепатит. Поскольку ОЖСС связана с работой печени и билирубином, при остром гепатите процент содержания белка также повышен.
• Истинная полицитемия — самое опасное заболевание. Это злокачественная болезнь крови, вызывающая повышение ее вязкости. Это приводит к повышенному тромбообразованию и гипоксии (нехватке кислорода).
• Аномалии в усвоении железа или низкое его поступление в организм с пищей также влияет на изменение процента трансферрина в крови. В этом случае поможет или диета, обогащенная железом, или комплексное обследование и выявление нарушений в процессе усвоения элемента.

Проще говоря, трансферрин повышен в анализах при железодефиците, который предшествует анемии. При этом такое состояние может быть стабильным в течение нескольких дней или даже месяцев до развития острой патологии.

Белок может быть повышен из-за причин, не носящих патологический характер. К ним относится прием оральных контрацептивов и беременность. В третьем триместре белок повышен.

Норма понижена: причины

Понижение процентного содержания белка в крови, как и его повышение, указывает на развитие заболеваний, например, протекание хронического воспалительного процесса в органах и тканях.

Гемохроматоз, цирроз печени и потеря белка при химических и термических ожогах также могут стать причиной того, что трансферрин в анализах понижен, наряду с такими факторами, как прием андрогенов и переизбыток железа в организме. Наследственность также может сыграть свою роль, спровоцировав атрансферринемию.

Ниже представлен перечень болезней, при которых показатель трансферрина понижен:

• Пернициозная анемия. Развивается как следствие нехватки витамина В12. Заболевание затрагивает несколько систем органов сразу;
• Гемолитическая анемия. Снижение нормы может указывать на протекание процесса распада эритроцитов;
• Серповидно-клеточная анемия — наследственное заболевание, вызывающее разрушение гемоглобина;
• Хроническое отравление железом, вызванное длительным приемом железосодержащиъх препаратов, также проявляется как снижение насыщения крови трансферрином;
• Проблемы с мочевыводящими путями. Понижен белок и тогда, когда человек страдает хроническим нефрозом с сопутствующей атрофией почечных канальцев.

Резюмируя можно отметить, что норма понижена при избыточной концентрации железа в крови, при нарушении работы органов, связанных с кроветворением и при ряде других заболеваний.

Трансферрин, нормы в анализе по возрасту, причины отклонений

Что такое трансферрин и для чего требуется его определение? Анализ на определение трансферрина в крови назначается при выполнении дифференциальной диагностики (выявления особенностей различных железодефицитных анемий). Большинство людей даже не слышали о таком показателе и, тем более каких значений он должен достигать.

Откуда берётся и зачем нужен трансферрин?

Железо, которое поступает  в желудочно-кишечный тракт, находится в трёхвалентной форме. Однако в свободном состоянии этот химический элемент является токсичным. Для того чтобы Fe доставить в органы, требуется специальный переносчик, способный «обезвреживать» своего «пассажира». Таким «транспортным» средством является трансферрин. Отвечая на вопрос, что это такое, трансферрин, следует отметить следующее: этот белок, по-другому называемый сидерофиллин, связывает железо не постоянно, а только на время его переноса в необходимые места.

У его молекулы имеется два «пассажирских» места (пространства A и B), то есть этот белок может транспортировать как пару молекул трёхвалентного железа, так и только одну. Из желудочно-кишечного тракта совместно с током крови перенос осуществляется к органам, которые способны накапливать этот металл или использовать его. К первым относится костный мозг, печень и селезёнка, ко вторым – печень и плацента, а также эритробласты (промежуточная форма развития эритроцитов) и ткани.

Трансферрин, «путешествуя» в крови, «ищет» встречи с трансферриновым рецептором, который подаёт сигналы, предназначенные именно переносчику. В процессе их «встречи» белок проникает внутрь клетки и отдаёт ей своего «пассажира», отделяя его от себя.

Транспортный белок при выполнении доставки способен распознавать —  кого, и из какого железосвязующего пространства наделить химическим элементом. Каждому определённому органу или ткани доставляется свой «пассажир». Из пространства A наделяется железом плацента и эритрон (клетки костного мозга), а печень принимает Fe с части B.

В организме основными производителями такого транспортного «средства» для железа являются печень и  головной мозг. Фактически этот транспортный белок выполняет двойную роль:

  Доставляет железо к тканям и органам.

Связывает трёхвалентное железо, которое высвобождается в случае распада эритроцитов. Это необходимо из-за токсичности химического элемента.

Другие функции транспортного «средства» для железа

Трансферрин не только транспортирует Fe к тканям и органам для откладывания «про запас» или доставляет его в костный мозг для того, чтобы железо участвовало в синтезе гемоглобина. Он также выполняет:

  Опознавание молодых эритроцитов.

Трансферрин, который относится к белкам острой фазы, является участником запрограммированного «наследственной памятью» иммунного ответа организма. Пребывая в слизистых оболочках и связывая «обнаруженное» железо, он не даёт возможности патогенным микроорганизмам воспользоваться этим элементом. Это не позволяет всевозможным микробам размножаться.

Нормы при анализе на трансферрин

Анализ на трансферрин назначается для того, чтобы выявить отклонения, связанные с железодефицитными состояниями и анемией. Признаками, характеризующими эти патологии, являются повышенное содержание транспортного белка при одновременном снижении количества железа в плазме крови или её сыворотке.

Для определения трансферрина анализ крови сдают утром натощак. Методики исследования довольно сложные, требуется специальное лабораторное оборудование и наборы тестов. Однако при отсутствии оснащения существует другой способ анализа – определение общей железосвязующей способности плазмы или сыворотки крови, имеющий аббревиатуру ОЖСС. При его выполнении определяется коэффициент наполнения транспортного белка железом. Показатель выражается в процентах. Обычно у здоровых людей он составляет от 25 до 30%. При этом норма трансферрина для людей от 14 до 60 лет в нижнем пределе – 15, а в верхнем – 50%.

В каждой конкретной лаборатории показатели могут иметь некоторые отклонения. Однако норма для всех выполненных анализов одинакова. Её показатели, значение которых указаны в единице измерения г/л, даны в таблице.

Таблица «Трансферрин норма по возрасту»

Возрастные группы	Содержание трансферрина (г/л)
Новорождённые, возраст до четырёх дней	1,3 – 2,75
Дети, возраст 3 месяца – 16 лет	2,03 – 3,6
Мужчины 16- 60 лет	2,15 – 3,65
Женщины 16 – 60 лет	2,5 – 3,8
Пожилые люди, возраст 60 – 90 лет	1,9 – 3,75
Пожилые люди, возраст старше 90 лет	1,86 – 3,47

Как видно из таблицы, у женщин содержание трансферрина примерно на 10% выше, чем у мужчин. Это вызвано особенностями организма. При этом в 3 триместре беременности содержание транспортного белка может повыситься в полтора раза. В то же время в пожилом возрасте его уровень понижен.

Причины изменений уровня транспортного белка

Уровень трансферина может существенно изменяться как в сторону увеличения, так и в понижения показателя. Транспортный белок может быть повышен, когда проявляются железодефицитные состояния. Это значит, что в пищу употребляется недостаточно продуктов, содержащих железо. К такому состоянию также приводит обильная кровопотеря из-за болезненных месячных, геморроя или носовых кровотечений.

При беременности показатель белка трансферрин повышается из-за падающей в организме концентрации железа. Такое же проявление возможно при применении гормональных противозачаточных препаратов или в результате использования эстрогенов. Ещё одна причина повышенного показателя – истинная полицитемия, или болезнь Вакеза. Это заболевание крови, вследствие которого увеличивается её вязкость — костный мозг вырабатывает слишком много разных клеток крови, и в большом избытке. Это приводит к образованию тромбов и нехватке кислорода.

Обнаружить низкий уровень белка можно, если в организме проявляются следующие патологические изменения:

  Воспалительные процессы, протекающие в острой форме.

   опухоли.

Болезни печени. Показатель транспортного белка снижен при гепатитах или циррозе. Поскольку печень сама производит трансферрин, то это означает, что патологические процессы, протекающие в ней, отрицательно сказываются на процессе его выработки.

Потеря белка. Такое состояние проявляется при обширных ожогах или почечном синдроме.

Наследственность. Появление атрансферринемии (отсутствия трансферрина) приводит к тому, что показатель стойко понижен. Из-за этого организм перегружен железом. В случае отсутствия лечения болезнь приводит к летальному исходу.

Частые или производящиеся в больших объёмах переливания крови. Это может приводить к перегрузке организма железом.

Множественная миелома. Процесс локализуется преимущественно в костном мозге.

Гемохроматоз. Наследственное заболевание, характеризующееся накоплением железа как в органах, так и в тканях, приводит к выявлению сниженного количества трансферрина.

Гиперхромная анемия. Заболевание крови, при котором снижен уровень эритроцитов и гемоглобина.

Трансферрины — это… Что такое Трансферрины?

Трансферрины  — белки плазмы крови, которые осуществляют транспорт ионов железа. Трансферрины представляют собой гликозилированые белки, которые прочно, но обратимо связывают ионы железа. С трансферринами связано около 0,1 % всех ионов железа в организме (что составляет порядка 4 мг), однако ионы железа, связанные с трансферринами, представляют огромное значение для метаболизма. Трансферрины имеют молекулярную массу около 80 кДа и имеют два места связывания Fe³⁺. Сродство трансферрина очень высокое (10²³ M⁻¹ при pH 7,4), но оно прогрессивно снижается с понижением pH ниже нейтральной точки. Когда трансферрин не связан с железом, он представляет собой апопротеин.

Механизм транспорта

Когда трансферрин связан с ионами железа, трансферриновый рецептор на поверхности клетки (например, предшественников эритроцитов в красном костном мозге) присоединяется к нему и, как следствие, проникает в клетку в пузырьке. Затем pH внутри пузырька понижается из-за работы протонных ионных насосов, заставляя этим трансферрин высвободить ионы железа. Рецептор перемещается обратно на поверхность клетки, снова готовый связывать трансферрин. Каждая молекула трансферрина может переносить сразу 2 иона железа Fe³⁺.

Ген, кодирующий трансферрин, у людей находится в участке третьей хромосомы 3q21. Исследования, проведённые на королевских змеях в 1981 году, показали, что наследование трансферрина происходит по кодоминантному механизму^{[источник не указан 593 дня]}.

Структура

У людей трансферрин представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 679 аминокислот. Это комплекс, состоящий из альфа-спиралей и бета-слоёв, которые формируют 2 домена (первый расположен на N-конце, а второй на C-конце). N- и C- концевые последовательности представлены шарообразными долями, между которыми находится участок связывания железа. Аминокислоты, которые связывает ионы железа с трансферрином, идентичны для обоих долей: 2 тирозина, 1 гистидин, 1 аспарагиновая кислота. Чтобы связать ион железа, требуется анион, предпочтительно карбонат-ион (CO₃²⁻). У трансферрина также есть трансферриновый рецептор: это дисульфидно-связанный гомодимер.^[1] У людей каждый мономер состоит из 760 аминокислот. Каждый мономер состоит из 3 доменов: апикальный домен, спиральный домен, протеазный домен.

Распределение в тканях

Печень является основным источником производства трансферрина, но и другие ткани, например мозг, также производят эти молекулы. Главная роль трансферрина — доставка железа из центров поглощения в двенадцатиперстной кишке и переваривания эритроцитов макрофагами ко всем тканям. Особенно важную роль трансферрин играет в активном делении клеток, например, при кроветвороении. К трансферринам принадлежит собственно белок под названием трансферрин, а также овотрансферрин, лактоферрин, меланотрансферрин, ингибитор угольной ангидразы, саксифилин, основной белок желтка морских ежей, crayfish protein, пацифастин, белок зелёных водорослей.^[2]

Иммунная система

Трансферрины принимают участие в обеспечении врождённого иммунитета. Трансферрины присутствуют в слизистых оболочках, где связывают ионы железа. В результате снижения концентрации свободных ионов железа, лишь незначительная часть бактерий способна размножаться в таких условиях.

Концентрация трансферринов снижается при воспалительных процессах,^[3], нефротическом синдроме, циррозе печени, гемохроматозе и некоторых других состояниях.

В большинстве случаев железодефицитная анемия сопровождается повышением уровня трансферрина.^[1] В ряде случаев (врождённая антрансферринемия, наличие антител к трансферрину, снижение трансферрина за счет общего дефицита белка) железодефицитная анемия, напротив, может быть обусловлена нарушением транспорта железа в связи с пониженным уровнем трансферрина^[4].

Другие эффекты

Металлосвязывающие свойства трансферрина очень сильно влияют на биохимию плутония у людей^{[источник не указан 593 дня]}. Трансферрин обладает бактерицидным действием, так как делает Fe³⁺ недоступным для бактерий.

Этнический полиморфизм

Некоторые варианты трансферрина встречаются чаще в популяциях определённой антропологической группы. Так, TF*DChi является маркёром монголоидных популяций и он широко распространён в Восточной Азии^[5]. Варианты, отличающиеся от наиболее распространённого типа TF CC, встречались редко, поэтому информативность этой системы с популяционно-генетических позиций была невелика. С введением в практику метода изоэлектрофокусирования была установлена генетическая гетерогенность варианта C^[6]. Два наиболее распространённых аллеля TF*C1 и TF*C2 присутствуют во всех популяциях. У европейцев и американских белых TF*C1 встречается с частотой 75—78 %. TF*C2 среди них варьирует с частотами 13—19 %, пределы колебания в азиатских популяциях составляют от 15 до 34 %. Оценка частоты TF*C3 представляется полезной в популяционно-генетических исследованиях. Этот аллель встречается с частотой 4—7 % в европеоидных группах, с частотой 1—4 % в популяциях Индии, спорадические случаи встречаемости этого фактора в Восточной Азии, некоторых группах Тихоокеанского бассейна и у американских негров. В других популяциях он полностью отсутствует. По мнению ряда авторов, аллель C3, видимо, имеет европейское происхождение^[7]. Существует ещё свыше 10 подтипов TF*C^[6].

Примечания

1. ↑ ^{1 2} Macedo MF, de Sousa M (March 2008). «Transferrin and the transferrin receptor: of magic bullets and other concerns». Inflammation & Allergy Drug Targets 7 (1): 41–52. PMID 18473900.
2. ↑ Lambert LA, Perri H, Halbrooks PJ, Mason AB (October 2005). «Evolution of the transferrin family: conservation of residues associated with iron and anion binding». Comp. Biochem. Physiol. B, Biochem. Mol. Biol. 142 (2): 129–41. DOI:10.1016/j.cbpb.2005.07.007. PMID 16111909.
3. ↑ Ritchie RF, Palomaki GE, Neveux LM, Navolotskaia O, Ledue TB, Craig WY (1999). «Reference distributions for the negative acute-phase serum proteins, albumin, transferrin and transthyretin: a practical, simple and clinically relevant approach in a large cohort». J. Clin. Lab. Anal. 13 (6): 273–9. DOI:10.1002/(SICI)1098-2825(1999)13:6<273::AID-JCLA4>3.0.CO;2-X. PMID 10633294.
4. ↑ А.Л.Тихомиров, С.И.Сарсания, А.А.Кочарян — Железодефицитная анемия: актуальная проблема, адекватное лечение.
5. ↑ Kamboh M. I., Ferrell R. E. Human transferrin polymorphism (англ.) // Hum. Hered. — 1987. — Т. 37. — С. 65—81.
6. ↑ ^{1 2} Прокоп О., Гелер В. Группы крови человека. — Москва: Медицина, 1991. — 512 с.
7. ↑ Sikstrom C., Nylander P. O. Transferrin C subtypes and ethnic heterogeneity in Sweden (англ.) // Hum. Hered. — 1990. — Т. 40. — С. 335—339.

Разница между Ферритином и Трансферрином

Ключевое различие между Ферритином и Трансферрином заключается в том, что Ферритин — это белок, который накапливает железо в крови, тогда как Трансферрин — это белок, который может соединяться с Ферритином и перемещаться в места, где образуются новые клетки крови.

Ферритин и Трансферрин являются белками, которые используются для хранения и транспортировки железа в крови. Ферритин может хранить железо, которое может быть выпущено под контролем. Трансферрин также участвует в контроле уровня железа в биологических жидкостях.

Содержание

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое Ферритин
3. Что такое Трансферрин
   
4. В чем разница между Ферритином и Трансферрином
5. Заключение

Что такое Ферритин?

Ферритин является внутриклеточным белком, который может накапливать железо и выделять железо под контролем. Почти все живые организмы могут продуцировать этот белок, например, археи, бактерии, растения и животные.

Структура наноклетки Ферритина

Кроме того, он может действовать как буфер против дефицита железа у людей. В большинстве наших тканей этот белок встречается в виде цитозольного белка. Небольшие количества выделяются в сыворотку. В сыворотке этот белок может действовать как носитель железа. Более того, уровень ферритина в сыворотке также является показателем общего количества железа, хранящегося в нашем организме. Как правило, у позвоночных белок ферритина присутствует в клетках. Тем не менее, небольшое количество находится и в плазме.

По структуре ферритин является глобулярным белком. Он содержит 24 субъединицы белков. Вместе эти субъединицы образуют наноклетку, обладающую множественными металл-белковыми взаимодействиями. Здесь эта наноклетка может захватывать железо и хранить его внутри. С ферритином железо существует в растворимой и нетоксичной форме. Если ферритин в наноклетке не связан с железом, то этот белок называется апоферритин.

Обмен железа в организме

Поскольку ферритин хранит железо в нетоксичной форме (безопасная форма, так как свободное железо токсично для клеток), его можно напрямую транспортировать в необходимые области организма. В клетках разных типов функция ферритина может варьироваться, что контролируется количеством и стабильностью мРНК. Что еще более важно, количество ферритина быстро увеличивается при наличии инфекции или рака. Кроме того концентрация ферритина увеличивается при стрессах, таких как аноксия.

Что такое Трансферрин?

Трансферрин — это тип белка, участвующий в транспорте ферритина. Это тип железосвязывающего гликопротеина плазмы крови. Он может контролировать уровень железа в биологических жидкостях, таких как кровь.

Структура Трансферрина

У людей трансферрин в основном вырабатывается в печени, но некоторые другие органы, такие как мозг, также могут вырабатывать его в очень малых количествах. Связывание железа с трансферрином очень прочное, но обратимое. Однако этот белок не является специфичным для железа, поскольку он может связываться и с некоторыми другими металлами. Связь железа (III) с трансферрином очень высокая. Тем не менее, она уменьшается с уменьшением рН. Если железо не связано с трансферрином, то этот белок называется апотрансферрин.

Трансферрин в организме

В структуре трансферрина имеется 679 аминокислот вместе с двумя углеводными цепями. Этот белок содержит как форму альфа — спирали, так и форму бета — листа. Трансферрин содержит железо-связывающий рецептор. Кроме того, трансферрин связан с врожденной иммунной системой.

В чем разница между Ферритином и Трансферрином?

Ферритин и Трансферрин — это два важных белка в нашей крови. Ключевое различие между Ферритином и Трансферрином заключается в том, что Ферритин — это белок, который накапливает железо в крови, тогда как Трансферрин — это белок, который может соединяться с Ферритином и перемещаться в места, где образуются новые клетки крови.

Заключение — Ферритин против Трансферрина

Ферритин и Трансферрин — это два белка в нашей крови, которые используются для хранения и выделения железа под их контролем. Ключевое различие между Ферритином и Трансферрином заключается в том, что Ферритин — это белок, который накапливает железо в крови, тогда как Трансферрин — это белок, который может соединяться с Ферритином и перемещаться в места, где образуются новые клетки крови.

Углевод-дефицитный трансферрин > Carbohydrate-Deficient Trancferrin, CDT > MedElement

Специальной подготовки не требуется.
Материал для исследования: сыворотка крови.
Метод определения — Высокоэффективная жидкостная хроматография (ВЭЖХ)

Установление факта хронического злоупотребления алкоголем существенно для правильной интерпретации результатов лабораторных тестов и постановки верного диагноза. Алкогольную зависимость не всегда адекватно диагностируют при помощи опросников, хотя этот фактор доступен коррекции Косвенные лабораторные признаки хронического злоупотребления алкоголем, обычно используемые в этих целях (повышение уровня фермента ГГТ — гаммаглутамилтрансферазы, среднего объема клеток крови – MCV, повышение уровня и изменение соотношения ферментов АСТ/АЛТ), часто недостаточно специфичны. В отличие от них, УДТ не изменяется при других заболеваниях (например, неалкогольных болезнях печени). На содержание УДТ не оказывают влияния лекарственные препараты – в частности, антидепрессанты или дисульфирам (препарат, используемый для лечения алкоголизма). Тест на углевод-дефицитный трансферрин достоверно выявляет длительное употребление больших доз алкоголя (более 60 г/день в течение 2 недель). Повышения уровня углевод-дефицитного трансферрина не отмечается при однократном применении большой дозы алкоголя, или при употреблении умеренных доз алкоголя. У пациентов группы высокого риска злоупотребления алкоголем исследование УДТ можно использовать в мониторинге для выявления рецидивов. 

Чувствительность теста УДТ индивидуально несколько варьирует. По оценкам, чувствительность исследований УДТ в выявлении алкогольной зависимости достигает 60-70%, специфичность — 80-90%. Наибольшая специфичность теста отмечается при обследованиях мужчин старше 40 лет. Исследование менее специфично для женщин, особенно при беременности, а также в случае применения гормональной замещающей терапии или гормональных противозачаточных средств. Тест не применим в случае подозрения на врожденные нарушения гликозилирования. Наличие редких генетических вариантов трансферрина в большинстве случаев можно отличить от действительного повышения УДТ применяемым в данном случае методом высокоэффективной жидкостной хроматографии (в отличие от иммунологических методов). Использование относительных единиц (% от общего трансферрина) для оценки результата позволяет снизить вероятность искажения вследствие варьирования общего содержания трансферрина при анемии или во время беременности. 

Единицы измерения: % 
Референсные значения: < 1,2% 
Интерпретация результата: 
<1,2% — результат в пределах нормы 
>2,5% — превышение нормы 
1,7-2,5% — недоказательно, нужно дополнительное наблюдение 

http://www.invitro.ru/analizes/for-doctors/140/2642/