Миоглобин — Myoglobin — qwe.wiki

Миоглобин (символ Мб или МБ ) является железо — и кислород -связывающего белка находится в мышечной ткани позвоночных в целом и почти во всех млекопитающих. Он отдаленно связан с гемоглобином , который является железо- и кислород-связывающий белок в крови, в частности , в красных клетках крови . У человека миоглобин обнаруживается только в крови после травмы мышц. Это ненормальная находка, и может быть диагностический важно , когда находится в крови.

Миоглобин является первичным кислородом -проведения пигмента мышечных тканей. Высокие концентрации миоглобина в мышечных клетках позволяют организмам задерживать дыхание в течение более длительного периода времени. Дайвинг млекопитающие , такие как киты и тюлени имеют мышцы с особенно высокой численностью миоглобина. Миоглобин находится в I типа мышцы, тип II А и II типа В, но большинство текстов считают миоглобина не найти в гладких мышцах .

Миоглобин был первым белком , чтобы ее трехмерная структура раскрывается рентгеновской кристаллографии . Это достижение было сообщено в 1958 году Джоном Кендрю и окружающим. За это открытие Кендрю разделил 1962 Нобелевскую премию по химии с Максом Перуцем . Несмотря на то что один из наиболее изученных белков в биологии, его физиологическая функция еще не окончательно установлено: Мыши генной инженерии, отсутствие миоглобина может быть жизнеспособным и плодородной , но показывают много клеточных и физиологических адаптаций , чтобы преодолеть потерю. Через наблюдение этих изменений в миоглобине-разрушающий мышее, это предположение , что функция миоглобина относится к увеличению переноса кислорода к мышечному, хранению кислорода и в качестве акцептора активных форм кислорода .

У человека миоглобин кодируется MB гена .

Миоглобин может принимать оксимиоглобина формы (MBO ₂ ), carboxymyoglobin (MbCO) и метмиоглобин (Met-Mb), аналогично гемоглобину , принимая формы оксигемоглобина (ГБО ₂ ), карбоксигемоглобина (HbCO) и метгемоглобина (мет-Hb).

Отличия от гемоглобина

Как гемоглобин, миоглобин является цитоплазматическим белком , который связывает кислород на гем группы. Это таит в себе только один гем группы, тогда как гемоглобин четыре. Хотя его группа гема идентична таковым в Hb, Мб имеет более высокое сродство к кислороду , чем это делает гемоглобин. Это различие связано с его другой роли: в то время как гемоглобин переносит кислород, функция миоглобина является для хранения кислорода.

цвет мяса

Миоглобин содержит гемы, пигменты , отвечающие за цвет красного мяса . Цвет , что мясо занимает частично определяется степенью окисления миоглобина. В свежем мясе атом железа в двухвалентном состо нии (+2) окисления , связанного с молекулой кислорода (O ₂ ). Мясо , приготовленные хорошо сделано коричневое , потому что атом железа в настоящее время в состоянии окисления железа (+3), потеряв электрон. Если мясо подверглось воздействием нитритов , он будет оставаться розовым , потому что атом железа связан с NO, оксид азота (верно в отношении, например, солонину или отвердевшие окорока ). Жареные мясо может также принимать на розовый «кольцо дыма» , который приходит из железа связывания с молекулой окиси углерода . Сырое мясо упаковывает в атмосфере монооксида углерода также показывает это же розовое «кольцо дыма» из — за тех же принципов. Следует отметить, что поверхность этого сырого мяса также отображает розовый цвет, который обычно ассоциируется в сознании потребителей со свежим мясом. Это искусственно розовый цвет может сохраняться, по сообщениям , до одного года. Hormel и Cargill оба сообщили использовать этот мясомолочной процесс и мясо обрабатывают таким образом , был на потребительском рынке с 2003 года.

Роль в болезни

Миоглобин высвобождается из поврежденной мышечной ткани ( рабдомиолиз ), который имеет очень высокие концентрации миоглобина. Выпущен миоглобина фильтруется почками , но является токсичным для почечных канальцев эпителия и поэтому могут вызвать острое повреждение почек . Это не сам миоглобин , который является токсичным (это протоксин ) , но ferrihemate часть, которая отделена от миоглобина в кислой среде (например, кислая моча, лизосомы ).

Миоглобин является чувствительным маркером повреждения мышц, что делает его потенциальным маркером для сердечного приступа у пациентов с болью в грудной клетке . Тем не менее, повышенный миоглобина имеет низкую специфичность для острого инфаркта миокарда (ИМ) и , таким образом , СК-МВ , сердечный тропонин , ЭКГ , клинические признаки и должны быть приняты во внимание , чтобы сделать диагноз.

Структура и склеивание

Молекулярная орбиталь описание Fe-O ₂ взаимодействия в миоглобина.

Миоглобин относится к глобина надсемейству белков, а также с другими глобинами, состоит из восьми альфа — спиралей , соединенных петлями. Миоглобин содержит 154 аминокислот.

Миоглобин содержит порфирин кольцо с железом в его центре. Проксимальная гистидин группа (His-93) прикреплена непосредственно к железу, а дистальный гистидин группа (His-64) парит рядом с противоположной стороны. Дистальный имидазола не связан с железом , но доступен для взаимодействия с субстратом O ₂ . Это взаимодействие способствует связыванию O ₂ , но не окиси углерода (СО), который до сих пор связывает около 240 × более сильно , чем O ₂ .

Связывание O ₂ вызывает существенные структурные изменения в центре Fe, который сжимается в радиусе и перемещается в центр N4 кармана. O ₂ -связывающие индуцирует «спин-спаривание»: пятикоординированный черная форма дезокси является высоким спином и шесть координат формы оксите низкий спин и диамагнитный .

Это изображение из окисленной молекулы миоглобина. Изображение показывает структурное изменение, когда кислород связан с атомом железа гема простетической группы. Атомы кислорода окрашены в зеленый цвет, атом железа окрашена в красный цвет, и группа гема окрашена в синий цвет.

Синтетические аналоги

Многие модели миоглобина были синтезированы в рамках широкого интереса переходных металлов дикислород комплексов . Хорошо известный пример является забор порфирин , который состоит из цветного комплекса стерический громоздких производного тетрафенилпорфирина . В присутствии имидазола лиганда, этот комплекс черных обратимо связывает O ₂ . O ₂ субстрат принимает изогнутую геометрию, занимая шестую позицию железного центра. Ключевое свойство этой модели является медленным образованием димера μ-оксо, который является неактивным diferric состояния. В природе, такие дезактивации пути подавлены белковая матрица , что предотвращает близкое приближение к Fe-порфирины сборок.

Пикет-забор порфирин комплекс Fe, с осевыми координационных мест , занимаемых метилимидазола (зеленый) и дикислорода . Группы R обрамляют O ₂ -связывающий сайт.

Смотрите также

Рекомендации

дальнейшее чтение

• Collman JP, Булатов R, Sunderland CJ, фу л (февраль 2004 г.). «Функциональные аналоги цитохром с оксидазы, миоглобина и гемоглобина». Химии . 104 (2): 561-88. DOI : 10.1021 / cr0206059 . PMID  14871135 .
• Ридер BJ, Свистуненко DA, Cooper CE, Wilson MT (декабрь 2004). «Радикал и окислительно — восстановительной химии миоглобина и гемоглобина: от исследований в пробирке к патологии человека». Антиоксиданты и Redox Signaling . 6 (6): 954-66. DOI : 10,1089 / ars.2004.6.954 . PMID  15548893 .
• Schlieper G, Ким И. Н., Molojavyi А, Джэкоби С, Т Laussmann, Flögel U, Gödecke А, Шредера J (апрель 2004 г.). «Адаптация миоглобина нокаут мыши к гипоксическому стрессу».
  Американский журнал физиологии. Нормативная, интегративной и сравнительной физиологии . 286 (4): R786-92. DOI : 10,1152 / ajpregu.00043.2003 . PMID  14656764 .
• Такано Т (март 1977). «Структура миоглобина рафинированное 2-0 Решение. II. Структура deoxymyoglobin из спермы кита». Журнал молекулярной биологии . 110 (3): 569-84. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (77) 80112-5 . PMID  845960 .
• Рой A, S Sen, Чакраборти AS (февраль 2004). «В пробирке неферментативное гликозилирование повышает роль миоглобина в качестве источника окислительного стресса». Free Radical Research . 38 (2): 139-46. DOI : 10,1080 / 10715160310001638038 . PMID  15104207 .
• Стюарт JM, Блейкли JA, Karpowicz PA, Kalanxhi E, Thatcher BJ, Мартин BM (март 2004). «Необычно слабые связывания кислорода, физические свойства, частичная последовательность, скорость Самоокисления и потенциальный сайт фосфорилирования белухи (Delphinapterus Левкады) миоглобин». Сравнительная биохимия и физиология Б . 137 (3): 401-12. DOI : 10.1016 / j.cbpc.2004.01.007 . PMID  15050527 .
• У G, Уэйнрайт Л.М., Poole РК (2003). «Микробные глобины». Успехи в микробной физиологии . Успехи в микробной физиологии. 47 : 255-310. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (03) 47005-7 . ISBN  9780120277476 . PMID  14560666 .
• Mirceta S, синьор А.В., Бернс Ю.М., Cossins А. Р., Кэмпбелл К. Л., Berenbrink М (Jun 2013). «Эволюция млекопитающих способности водолазных прослежены по миоглобину чистой поверхности заряда». Наука . 340 (6138): 1234192. DOI : 10.1126 / science.1234192 . PMID  23766330 ., Также см Proteopedia статьи об этом открытии

внешняя ссылка

Миоглобин — Википедија, слободна енциклопедија

Миоглобин
Доступне структуре
1m6c, 1m6m, 1mdn, 1mnh, 1mni, 1mnj, 1mnk, 1mno, 1mwc, 1mwd, 1myg, 1myh, 1myi, 1myj, 1pmb, 1yca, 1ycb, 2mm1
Идентификатори
Симболи	MB; MGC13548; PVALB
Вањски ИД	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB Gene
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста	Човек	Миш
Ентрез	4151	17189
Eнсембл	ENSG00000198125	ENSMUSG00000018893
UниПрот	P02144	Q3UVB1
Реф. Секв. (иРНК)	NM_005368	NM_013593
Реф. Секв. (протеин)	NP_005359	NP_038621
Локација (УЦСЦ)	Chr 22: 34.33 — 34.35 Mb	Chr 15: 76.84 — 76.88 Mb
ПубМед претрага	[1]	[2]

Миоглобин је цитоплазматични глобуларни хемопротеин који се састоји од једног полипептидног ланца који садржи 154 аминокиселина. То је релативно мали протеин, Mr=17.600. Присутан је у мишићним ћелијама срца и оксидативним влакнима скелетних мишића. Име је добио по месту налажења (грч. myo- што означава повезаност са мишићима) и облику (глобуларни протеин). Карактерише га функционална сличност са хемоглобином. Као и хемоглобин, и миоглобин везује кисеоник (О₂) у оба смера и на тај начин олакшава транспорт О₂ од црвених крвних зрнаца до митохондрија мишића за време појачане метаболичке активности, или може послужити као резервоар О₂ за време хипоксије или аноксије. За разлику од хемоглобина, мономер миоглобина са једним О₂ везујућим местом, има хиперболичну О₂-сатурациону криву карактеристичну за нормалну Михаелис-Ментен ензимску кинетику, правилнију него сигмоидну криву која је виђена код тетрамеричног хемоглобина ^[2].

Полипептидни ланац миоглобина је савијен у облику колевке, тако да љуља простетичну групу хем. Везивање кисеоника зависи од оксидационог стања гвожђа у хему. Оно је +2 у хему и то је облик који везује кисеоник. Ако Fe пређе из +2 у +3 оксидационо стање настаће метамиоглобин који не везује кисеоник. Слободан хем у раствору ће одмах реаговати са кисеоником, али ће кисеоник брзо оксидовати атом гвожђа у Fe³⁺. Миоглобин обавља три критичне функције: везује хем, штити гвожђе у хему од оксидације и обезбеђује цеп у који кисеоник може да стане.^[3]

Везивање кисеоника за миоглобин[уреди]

Fe јони, било феро- или фери-, најчешће интерагују са шест лиганада, од којих четири леже у истој равни. Пети и шести лиганди се налазе изнад и испод равни. Fe-јон интерагује са 6 лиганда, од којих 4 потичу од N-атома који улазе у састав 4 пирола. Имидазолна страна ланца His93 обезбеђује пети лиганд, стабилишући хем групу и премештајући Fe-јон. Позиција шестог лиганда служи за везивање О₂. Код деоксимиоглобина позиција шестог лиганда је упражњена, а у метамиоглобину вода је шести лиганд^[3].

Везивање кисеоника мења конформацију миоглобина. Рендгенска кристалографија је открила да се главна промена дешава на позицији атома гвожђа који је у равни хема. У деоксимиоглобину Fe²⁺ јон има пет лиганада и он лежи 0,055 nm изнад равни хема у правцу His78. Када се веже кисеоник, атом гвожђа бива повучен назад ка равни порфирина и сада је од те равни удаљен 0,026 nm. Иако ово премештање има мале последице на функцију миоглобина, оно обезбеђује основу за конформационе промене^[3].

Складиштење О₂[уреди]

Миоглобин је најпознатији као протеин који служи за чување кисеоника у мишићима. Ова улога је посебно очигледна код морских сисара и птица које издржавају дуг период кратког дисања за време роњења. При недостатку кисеоника, за дисање користе кисеоник везан за миоглобин^[2].

Смањање pO₂[уреди]

Миоглобин смањује унутарћелијски притисак кисеоника. Слично улози креатинске фосфокиназе, чија је функција да смањује концентрацију ATP када се активност мишића повећа, миоглобин смањује концентрацију кисеоника под сличним условима. Као резултат, унутарћелијска концентрација остаје константна и хомогена^[2].

Сатурација миоглобина опада веома брзо на почетку активности мишића. Како се активност повећава, сатурација миоглобина се не мења, указујући на то да је концентрација О₂ релативно константна. Мол је, напротив, показао да степен десатурације расте линеарно, као функција рада мишића.^[2]

Олакшана дифузија О₂[уреди]

Трећа значајна улога миоглобина је олакшана дифузија. Он се брзо десатурише на почетку активности мишића, повећавајући градијент притиска кисеоника од капилара до цитоплазме. Даље, претпоставка је да се приближава ћелијској мембрани, везује О₂ и дифундује до митохондрија.^[2]

NMR експерименти показују да сатурација миоглобина (приближно 76%) у изолованом срцу остаје непромењена, упркос осмоструком повећању рада срца. Неинвазивна NMR проучавања активног мишића на нози човека показују 50% деоксигенацију миоглобина, при чему је парцијални саркоплазматични притисак приближно 0,32 kPa. С друге стране, закључак новијих NMR студија срца је да миоглобин у том мишићу може бити само 10% деоксигенисан под нормалним условима.

Дифузија миоглобина[уреди]

Различитим методама је утврђено да миоглобин може дифундовати у воденој фази која је хомогена у широкој области у цитоплазми. При томе не можемо разликовати да ли се сметње при дифузији јављају услед трења између молекула, или услед зачепљења молекулима или другим структурама у цитоплазми, што има за последицу вијугав ток дифузије.^[4]

Крог, а касније и Хил су сматрали да кисеоник протиче од капилара наниже, са константним градијентом притиска ка равни или цилиндру, на пола пута између две капиларе, где је притисак кисеоника минималан. Овај модел цилиндра није у сагласности са данашњим концептом градијента О₂ у мишићима. По данашњем схватању, градијент притиска кисеоника око капилара није константан. Висок притисак пада преко зида капилара и праћен је малим градијентом кроз саркоплазму.^[4]

Дифузиони ток оксихемоглобина је увек неправилан, па, такође, морамо напустити идеју о простом, неометаном, линеарном току, који је садржан у Кроговом цилиндричном моделу.^[4]

Константа брзине дисоцијације кисеоника, заједно са дифузионим коефицијентом, одређује колико далеко ће насумично путовати молекули миоглобина за време присуства кисеоника. Невероватна особина оваквог кретања је да: „честица која дифундује и која се налази у датом делу простора је одређена, лута око тог дела извесно време истражујући га темељно пре него што оде заувек.“ Уколико су дифундујући молекули оксимиоглобина већим делом рефлектовани од поршине митохондрија, испитана запремина ће бити облика између сфере и диска. Молекули оксимиоглобина ће бити премештени даље у равни, ограниченој површином митохондрија, за време присуства О₂, и олакшана дифузија истог ће бити убрзана.^[4]

Цитохром оксидаза[уреди]

Цитохромска оксидаза је ензим, чија се количина смањује са повећањем активности мишића. Потпуно редукована, врло брзо веже О₂ и са њим формира кисеонични интермедијер. Равнотежа у овом комплексу је слаба и повратна на собној температури, али иреверзибилност се може постићи брзим трансфером електрона до кисеоника, за који се везују. Константа равнотеже није непроменљива, већ на њу утичу различити параметри, и линеарно је повезана са флуксом електрона кроз систем. Надметање између NO и О₂ у везивању за хем реакциони центар цитохром оксидазу ће повећати вредност Км. Саркоплазмични притисак кисеоника може контросати брзину реакције између цитохром оксидазе и кисеоника.^[4]

Оксимиоглобин[уреди]

Делујући као складиште биоактивних молекула NO, оксимиоглобин регулише и искоришћење кисеоника. NO се континуално ствара у миоцитима. Оксимиоглобин рагује са NO и формира нешкодљив продукт. Концентрација NO је одређена равнотежом између ова два процеса.^[4]

Заштитни ефекат оксимиоглобина на активност цитохром оксидазе је показан експериментално користећи изоловане ћелије срца које су биле под високим притиском кисеоника, довољним да оксигенише унутарћелијски миоглобин. У оваквом стању расположивост О₂ не ограничава брзину дисања, и олакшана дифузија О₂ не доприноси додатном флуксу О₂. Прогресивна конверзија унутарћелијског миоглобина у CO миоглобин (MbCO) смањује потрошњу кисеоника за трећину. Оксимиоглобин се смањује линарно са повећањем молске фракције MbCO.^[4]

Миоглобин ствара пигменте који су одговорни за црвену боју меса. Ту боју делимично одређује наелектрисање атома гвожђа у миоглобину и кисеоник који је за њега везан. У оваквом стању наелектрисање гвожђа је +2 и за њега је везан кисеоник. Добро печено месо је браон боје зато што атом гвожђа има наелектрисање +3, изгубио је један електрон и сада је за њега везан један молекул воде. Под неким условима месо не мења боју упркос излагању високој температури. Ако је изложено нитритима, оно неће променити боју, јер је за атом гвожђа везан NO.

Генетичка регулација[уреди]

Новорођени делфини, пингвини и фоке имају мање миоглобина у покретачким мишићима него одрасли. Како одрастају и велики део времена проведу пливајући и ронећи, миоглобин у њиховим мишићима се повећава. Иако генетика има важну улогу у садржају миоглобина у мишићима, развој и услови средине као што су стрес, физичка активност, температура, расположивост О₂ имају подједнако важну улогу у одређивању нивоа овог протеина.^[2]

Улога у болести[уреди]

Миоглобин се отпушта из оштећеног мишићног ткива и филтрира у бубрезима, што може довести до престанка њиховог рада. Миоглобин је осетљиви индикатор на повреде мишића. Код пацијената који имају болове у грудима може се претпоставити срчани напад. Због мале специфичности миоглобина, као и високих цена анализа не употребљава се често у медицинским испитивањима.

Посебне функције[уреди]

Бројна скорија истраживања су показала да миоглобин може имати више додатних улога. Једна од њих је могућност везивања NO молекула чији утицај може бити или користан, или штетан за функцију ћелија. Он омета цитохром ц оксидазу, и тако омета дисање митохондрија. Брунори је предложио да миоглобин може служити да уклони NO из срца и скелетних мишића. Додатна истраживања показују да је NO повезан са променама у функцији мишића.^[2]

1. ^ PDB: 1MBO​; Takano T (1977). „Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale”. J. Mol. Biol. 110 (3): 569—84. PMID 845960. doi:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. 
2. ↑ ^{2,02,12,22,32,42,52,6} Ordway, George A. & Garry, Daniel J. (2004). „Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. Journal of Experimental Biology. 
3. ↑ ^3,03,13,2 Garret, H. R..; Grisham, M. C.. (1999). Biochemistry. 
4. ↑ ^{4,04,14,24,34,44,54,6} Witteberg, Jonathan B.; Witteberg, Beatrice A. (2003). „Myoglobin function reassessed”. Journal of Experimental Biology. 

Додатна литература[уреди]

• J. P. Collman, R. Boulatov, C. J. Sunderland and L. Fu (2004). „Functional Analogues of Cytochrome c Oxidase, Myoglobin, and Hemoglobin”. Chem. Rev. 104 (2): 561—588. PMID 14871135. doi:10.1021/cr0206059. 
• Reeder, BJ; Svistunenko DA, Cooper CE, Wilson MT (2004). „The radical and redox chemistry of myoglobin and hemoglobin: from in vitro studies to human pathology”. Antioxid Redox Signal. 6 (6): 954—66. PMID 15548893. doi:10.1089/ars.2004.6.954. 
• Schlieper, G; Kim JH, Molojavyi A, Jacoby C, Laussmann T, Flogel U, Godecke A, Schrader J (2004). „Adaptation of the myoglobin knockout mouse to hypoxic stress”. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 286 (4): R786—92. PMID 14656764. doi:10.1152/ajpregu.00043.2003. 
• Takano, T (1977). „Structure of myoglobin refined at 2-0 A resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale”. J. Mol. Biol. 110 (3): 569—584. PMID 845960. doi:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. 
• Roy, A; Sen S, Chakraborti AS (2004). „In vitro nonenzymatic glycation enhances the role of myoglobin as a source of oxidative stress”. Free Radic Res. 38 (2): 139—46. PMID 15104207. doi:10.1080/10715160310001638038. 
• Stewart, JM; Blakely JA, Karpowicz PA, Kalanxhi E, Thatcher BJ, Martin BM (2004). „Unusually weak oxygen binding, physical properties, partial sequence, autoxidation rate and a potential phosphorylation site of beluga whale (Delphinapterus leucas) myoglobin”. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 137 (3): 401—12. PMID 15050527. doi:10.1016/j.cbpc.2004.01.007. 
• Wu, G; Wainwright LM, Poole RK (2003). „Microbial globins”. Adv Microb Physiol. 47: 255—310. PMID 14560666. doi:10.1016/S0065-2911(03)47005-7. 

• Garret, H. R..; Grisham, M. C.. (1999). Biochemistry. 

Спољашње везе[уреди]

Нейроглобин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Нейроглобин — член семейства глобиновых белков позвоночных, вовлечён в поддержание газового гомеостаза клетки. Это внутриклеточный гемопротеин, экспрессируемый в центральной и периферической нервной системе, сетчатке и эндокринных тканях. Также присутствует в спинномозговой жидкости^[2]. Мономер нейроглобина обратимо связывает кислород со сродством, большим, чем у гемоглобина. Также он увеличивает доступность кислорода для ткани мозга и обеспечивает её защиту в случае гипоксии или ишемии, снижая уровень повреждений. Итальянские исследователи предположили^[3], что нейроглобин может играть роль сенсора стресса, реагируя на соотношение O₂/NO посредством конформационного изменения при связывании с одной из этих молекул и опосредуя некий сигнал.

Изначально нейроглобины обнаруживали только в нейронах позвоночных, но в 2013 году он был также обнаружен в нейронах беспозвоночных и протистов: у Acoelomorpha, медуз, губок и хоанофлагеллат. Помимо нейронов, нейроглобин можно обнаружить в астроцитах при некоторые патологиях головного мозга грызунов^[4][5], а в норме — в мозге морского котика^[6]. Нейроглобин — очень древний белок. Полагают, что он является предшественником всего семейства глобиновых белков как у первично-, так и у вторичноротых^[7].

Впервые нейроглобин был обнаружен Торстеном Бармистером из Майнцского университета Иоганна Гутенберга в 2000 году (Thorsten Burmester et al., 2000)^[8].

Трёхмерная структура человеческого нейроглобина была определена в 2003 году^[9]. Годом позже была получена структура мышиного нейроглобина с ещё большим разрешением^[10].

1. ↑ PDB 1Q1F
2. ↑ Casado B., Pannell L.K., Whalen G., Clauw D.J., Baraniuk J.N. Human neuroglobin protein in cerebrospinal fluid (неопр.) // Proteome Science. — 2005. — February (т. 3, № 1). — С. 2. — DOI:10.1186/1477-5956-3-2. — PMID 15730566.
3. ↑ Brunori M., Vallone B. A globin for the brain (англ.) // The FASEB Journal (англ.)русск.. — Federation of American Societies for Experimental Biology (англ.)русск., 2006. — November (vol. 20, no. 13). — P. 2192—2197. — DOI:10.1096/fj.06-6643rev. — PMID 17077295.
4. ↑ DellaValle B., Hempel C., Kurtzhals J.A., Penkowa M. In vivo expression of neuroglobin in reactive astrocytes during neuropathology in murine models of traumatic brain injury, cerebral malaria, and autoimmune encephalitis (англ.) // Glia : journal. — 2010. — August (vol. 58, no. 10). — P. 1220—1227. — DOI:10.1002/glia.21002. — PMID 20544857.
5. ↑ De Marinis E., Acaz-Fonseca E., Arevalo M.A., et al. 17β-Oestradiol anti-inflammatory effects in primary astrocytes require oestrogen receptor β-mediated neuroglobin up-regulation (англ.) // Journal of Neuroendocrinology (англ.)русск. : journal. — 2013. — March (vol. 25, no. 3). — P. 260—270. — DOI:10.1111/jne.12007. — PMID 23190172.
6. ↑ Mitz S.A., Reuss S., Folkow L.P., et al. When the brain goes diving: glial oxidative metabolism may confer hypoxia tolerance to the seal brain (англ.) // Neuroscience (англ.)русск. : journal. — Elsevier, 2009. — October (vol. 163, no. 2). — P. 552—560. — DOI:10.1016/j.neuroscience.2009.06.058. — PMID 19576963.
7. ↑ Lechauve C., Jager M., Laguerre L., Kiger L., Correc G., Leroux C., Vinogradov S., Czjzek M., Marden M. C., Bailly X. Neuroglobins, pivotal proteins associated with emerging neural systems and precursors of metazoan globin diversity. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2013. — Vol. 288, no. 10. — P. 6957—6967. — DOI:10.1074/jbc.M112.407601. — PMID 23288852. [исправить]
8. ↑ Burmester T., Weich B., Reinhardt S., Hankeln T. A vertebrate globin expressed in the brain (англ.) // Nature. — 2000. — September (vol. 407, no. 6803). — P. 520—523. — DOI:10.1038/35035093. — PMID 11029004.
9. ↑ Alessandra Pesce, Sylvia Dewilde, Marco Nardini, Luc Moens, Paolo Ascenzi, Thomas Hankeln, Thorsten Burmester and Martino Bolognes. Human Brain Neuroglobin Structure Reveals a Distinct Mode of Controlling Oxygen Affinity (англ.) // Structure : journal. — 2003. — Vol. 11, no. 9. — P. 1087—1095. — DOI:10.1016/S0969-2126(03)00166-7. — PMID 12962627.
10. ↑ Beatrice Vallone, Karin Nienhaus, Maurizio Brunori, G. Ulrich Nienhaus. The structure of murine neuroglobin: Novel pathways for ligand migration and binding (англ.) // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics (англ.)русск. : journal. — 2004. — Vol. 56, no. 1. — P. 85—92. — DOI:10.1002/prot.20113. — PMID 15162488.

т

Миоглобин — Уикипедия

Миоглобин

Миоглобин (мио және глобин – гемоглобиннің ақуызды бөлігі) – күрделі ақуыз; омыртқалы жануарлар мен адамның бұлшық еттерінде оттекті тасымалдайтын глобулярлы ақуыз. Ет тінінде молекулалық оттекті жасушалардың тотықтыру жүйесіне тасымалдайды. Миоглобинның молекуласы бір полипептидтік тізбектен (153 амин қышқылдары қалдықтары бар) және гемнен (2 валентті темірі бар порфириннің кешенді қосылысы) тұрады. Оның молекулалық массасы 17000. Ет тіні жиырылғанда капилляр қан тамырларының жиырылуы нәтижесінде оттектің парциалды қысымы кенет төмендеген кезде Миоглобиннен жұмыс істеп тұрған бұлшық етке қажетті оттек бөлініп шығады. Миоглобин, әсіресе, теңіз сүтқоректілерінің (әсіресе, су астында ұзақ уақыт тіршілік ететін) – дельфиндер (3,5%) мен итбалықтардың (7,7%) бұлшық еттері Миоглобинге бай болады. Миоглобиннің үш өлшемді құрылымы рентгендік құрылымдық талдау әдісімен анықталған бірінші ақуыз (1957 – 60 жылдары).^[1]

Сілтемелер[өңдеу]

• Гемоглобин
• Дельфин
• Итбалық

Дереккөздер[өңдеу]

1. ↑ Қазақ энциклопедиясы, 6 том

Бұл мақаланы Уикипедия сапа талаптарына лайықты болуы үшін уикилендіру қажет.

Бұл — мақаланың бастамасы. Бұл мақаланы толықтырып, дамыту арқылы, Уикипедияға көмектесе аласыз. Бұл ескертуді дәлдеп ауыстыру қажет.

Гаптоглобин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 30 сентября 2017; проверки требует 1 правка. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 30 сентября 2017; проверки требует 1 правка.

Гаптоглобин (англ. Haptoglobin, Hp) — белок плазмы крови, с высокой аффинностью связывающий гемоглобин, высвобождающийся из эритроцитов, и тем самым ингибирующий его окислительную активность. Комплекс гемоглобин-гаптоглобин затем удаляется клетками ретикуло-эндотелиальной системы.

В некоторых исследованиях ген HP ассоциирован с риском развития шизофрении.^[1]

Клиническое значение — Определение уровня гаптоглобина используется для диагностики внутри- и внесосудистого гемолиза, острых воспалительных заболеваний, а также с целью дифференциального фенотипирования.

Биологическая значение – связывает гемоглобин, который попадает в кровь при повреждении эритроцитов, свободный гемоглобин. При связывании гемоглобина гаптоглобином образуется комплекс гемоглобин-гаптоглобин, который поглощается клетками печени и утилизируется ими. Это физиологический процесс, в ходе которого печень возвращает организму аминокислоты глобина и железо гема.

Нормальные уровни гаптоглобина в пределах от 450  до 1650 мг / л(миллиграммов на л).  Уровень  ниже 450 мг / л может означать, что эритроциты гибнут быстрее, чем обычно (в норме ежедневно гибнет 1% циркулирующих эритроцитов, период полужизни эритроцитов 120 дней)

Определение содержания гаптоглобина используется, прежде всего, для выявления и оценки степени гемолитической анемии и дифференциальной диагностики ее от анемии, вызванной другими причинами. Тест позволяет выявить гемолиз эритроцитов в крови, но не позволяет выяснить его причину.

Миоглобин – Уикипедия

Миоглобин, Human.

Миоглобулин или миоглобин е мускулен хемоглобин, съдържащ се в скелетната и сърдечна мускулатура. Човешкият миоглобин може да свързва до 14% от общото количество на кислород в оргранизма, което има голямо значение за снабдяването на работещите мускули с кислород. Миоглобинът е едноверижен глобуларен протеин от 153 аминокиселини, съдържа хем и простетична група в центъра, около който се съдържат апопротеини. Той е примерния, носещ кислород пигмент на мускулната тъкан. За разлика от кръвния хемоглобин, с който е структурно свързан, този протеин не показва кооперативното свързване на кислорода. Вместо това свръзването на О2 с миоглобина е незасегнат от налягането на О2 в обграждащата го тъкан. Също така миоглобинът може да свързва: CN-, SH-,CO. Те могат да го насищат, както го насища кислородът. Имат по-голям афинитет от кислорода. Газова обмяна – обмяната на кислорода и СО2 между кръвта и белите дробове, транспортът им с кръвта и тяхната обмяна между кръвта и тъканите. В този процес важно участие заемат редица вещества: хемоглобинът на червените кръвни клетки, буферните системи на кръвта и един специален ензим, който се съдържа в еритроцитите:анхидраза и карбоанхидраза. Обмяната на газовете между кръвта и тъканите или кръвта и белите дробове всъщност е физико-химичен процес на дифузия на газове през тънките стени на алвеолите и капилярите. Обмяната на газовете става много пълно главно поради 3 причини: големите дифузионни повърхности, през които тя се извършва; много тънката преграда между алвеолния въздух и кръвта и между кръвта и тъканите; добрата разтворимост на газовете в кръвта.