Лдг биохимия: ЛДГ в биохимическом анализе крови и причины повышения показателя – Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

Содержание

что это означает? Показания к анализу на фракции LDH. Основные функции лактатдегидрогеназы. Норма ЛДГ фермента у женщин и мужчин.

Лактатдегидрогеназа представляет собой цинксодержащий фермент, участвующий в реакциях метаболизма углеводов, выступающий в качестве катализатора последнего цикла гликолиза, а именно, взаимопревращения молочной (отсюда и происхождение названия) и пировиноградной кислот. Она локализована в тканях. Наиболее активна в сердце, мышцах скелета, почках, поджелудочной железе, печени. Лактатдегидрогеназа крови отличается меньшей активностью, чем тканевая, но её уровень увеличивается при разрушении клеток тканей, особенно тех, в которых она сконцентрирована в больших количествах. Поэтому фермент является одним из важнейших индикаторов инфаркта миокарда.

В разных лабораториях её могут определять различными способами, поэтому, если нужен результат лактатдегидрогеназы в динамике, анализ лучше сдавать в одном и том же месте. Так, в «Мобил Медикал Лаб» вам определят её содержание с высокой точностью и в самые короткие сроки.

Лактатдегидрогеназа в медицинской литературе сокращается до аббревиатуры ЛДГ. Так как она в основном содержится в тканях, то повышение её уровня в крови свидетельствует об их распаде. Не менее важна и её функция в организме, поскольку без её участия процесс превращения главного источника энергии (глюкозы) был бы невозможен. Важность её определения для ранней идентификации острого инфаркта миокарда сложно переоценить, ведь активность этого фермента резко возрастает через 8-10 часов после появления болевых ощущений. Помимо роли в диагностике сердечных заболеваний, лактатдегидрогеназа крови еще является и маркером для наблюдения за динамикой лечения онкологических больных.

Основными причинами для назначения исследования фермента являются:

подозрение на инфаркт миокарда и другие заболевания сердечной мышцы, их мониторинг,
диагностика опухолей,
идентификация печёночных патологий,
выявление инфаркта лёгких и лёгочной эмболии,

наблюдение пациентов, проходящих курс цитостатической химиотерапии,
диагностика гемолитической анемии.

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины для этого не всегда связаны с заболеваниями. Так, она увеличивается после физических нагрузок, у женщин в период беременности и высокий её уровень наблюдается у новорождённых. Лактатдегидрогеназа может увеличиться из-за употребления алкогольных напитков и некоторых медицинских препаратов (инсулина, анестетиков, кофеина, аспирина и других).

Для полноценной диагностики заболеваний ЛДГ анализируют в комплексе с другими показателями.

Интерпретация результатов.

Если лактатдегидрогеназа повышена, причины могут крыться в наличии таких болезней:

инфаркт миокарда. Как говорилось выше, активность этого фермента увеличивается при данном заболевании. Он может превысить норму в 10-15 раз в первые двое суток. При этом лактатдегидрогеназа остаётся повышенной практически до 20 дней с момента проявления инфаркта в виде болей,

острый лейкоз,
миокардиты, застойная сердечная, а также коронарная недостаточность. В этом случае отмечается умеренный рост фермента,
печёночные патологии (гепатиты, циррозы, механическая желтуха),
легочная эмболия или инфаркт лёгкого,
анемии разной этиологии (гемолитическая, мегалобластная, серповидно-клеточная, пернициозная),
патологии почек,
гипотиреоз,
злокачественные опухоли различной локации,
мышечная дистрофия
инфекционный мононуклеоз,
шоковые состояния,
острый панкреатит,
ожоги большой степени поражения
судорожный синдром,
кожные заболевания
крайняя гипотермия,

переломы костей и травмы скелетных мышц,
гипоксия,
алкогольный делирий.

Лактатдегидрогеназа крови может снизиться вследствие прохождения пациентом курса цитостатической химиотерапии, из-за генетических нарушений или присутствия ингибитора в крови.

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – фермент, содержащий в своем составе цинк. Он напрямую участвует в процессе метаболизма углеводов. Наибольшее содержание этого компонента отмечается в печени, скелетных мышцах, сердце, поджелудочной железе и почках.

Повышение ЛДГ в крови происходит при разрушении тканей внутренних органов. ЛДГ в биохимическом анализе считается одним из главных маркеров развития инфаркта миокарда. Уровень активности LDG-фермента резко повышается через несколько часов после появления у мужчин и женщин первых болевых приступов.

Помимо этого, расшифровка анализа крови на ЛДГ показательна как онкомаркер при отслеживании динамики терапии пациентов с онкологическими заболеваниями.

Показания к определению уровня активности ЛДГ в крови

Основными причинами для общего лабораторного исследования образца сыворотки крови на ЛДГ фермент, являются:

гемолитическая анемия;
патологические процессы в печени;
эмболия легких;
онкозаболевания;
инфаркт миокарда;
заболевания органов сердечно-сосудистой системы;
алкогольный делирий;
сбои в работе почек;
гипотиреоз;
судороги;
дистрофия мышц;
ожоги с большой площадью поражения;
гипотермия;
дерматологические заболевания;
инфекционный мононуклеоз.

Если уровень ЛДГ в биохимическом анализе крови повышен, это не обязательно свидетельствует о наличии проблем в организме. Высоким кофермент также бывает при интенсивных физических нагрузках, чрезмерном употреблении кофеинсодержащих напитков и некоторых видов лекарств. ЛДГ повышен у женщин во время беременности, а также у новорожденных детей.

Бывает лактатдегидроденаза повышена, а бывает снижена. Такое отклонение от нормы связано с прохождением пациентом цитостатической химиотерапии при онкозаболеваниях, из-за генетических сбоев или в результате наличия ингибитора в крови.

Сдать на ЛДГ биохимию крови вы можете в нашем центре. Современное оборудование оперативно обрабатывает образцы биоматериала и определяет уровень фракций LDH со 100%-ной точностью.

Расшифровать результаты исследования вам поможет лечащий врач согласно нормам, поданным в таблице. Также мы предлагаем сдать анализ на щелочную фосфатазу и другие жизненно важные ферменты.

Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови ‹ MED-Q.ru

Содержание статьи

Часто получив результаты общего биохимического анализа крови, люди без медицинского образования могут увидеть много незнакомых для себя показателей. Что это такое в крови ЛДГ, и зачем нужны его показатели? Норма ЛДГ в крови для детей и взрослых. Зачем врачи назначают этот анализ, и какие нарушения в организме происходят при отклонении этого элемента от норм?

Описание фермента

ЛДГ и что это такое? ЛДГ или лактатдегидрогеназа — это ферментное соединение, которое содержится во всех клетках нашего организма. Оно отвечает за создание молочной кислоты и расщепление глюкозы. У здорового человека ЛДГ в крови не накапливается. Этот фермент выводится в том же количестве, что и синтезируется. Стоит отметить, что показатель лактатдегидрогеназы не может указывать на развитие определенного заболевания, что это значит, это значит что он может показать лишь последствия болезни, а именно разрушение тканей и клеток в организме.

По этой причине анализ крови на ЛДГ является дополнительным методом диагностики. Он используется для того, чтобы подтвердить или опровергнуть первоначальный диагноз. Также анализ ЛДГ может дать картину о степени заболевания, его прогрессировании и эффективности терапии.

Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови по видам? В организме человека ЛДГ содержится в пяти фракциях. Их классификация основана на клеточном строении и локализации в разных органах человека. Благодаря этой классификации врачи могут быстро установить, в каком из органов разрушаются ткани, а значит это, значительно сужает поиск заболевания. Сегодня в медицине выделяют следующие виды лактатдегидрогеназы:

Лактатдегидрогеназа 1 — содержится в тканях мозга и сердца.
Лактатдегидрогеназа 2 — обнаруживается в клетках печени и крови.
Лактатдегидрогеназа 3 — содержится в мышечной ткани, в клетках поджелудочной железы, тканях надпочечников, в щитовидке и легких.
Лактатдегидрогеназа 4 — содержится в тех же органах, что и предыдущий, также обнаруживается в мужской половой системе, плаценте и печени.

Лактатдегидрогеназа 5 — мышцы скелета, печень, половые органы мужчины, плацента.

Допустимые рамки

Норма лдг в крови различается в зависимости от пола и возраста пациента. Сегодня врачи пользуются следующими средними показателями, чтобы выявить отклонения:

Возраст	Нормы	Единицы измерения
Ребенок до 1 года	210-610	ед/л
Дети до 18 лет	114-301	ед/л
Женщины	125-211	ед/л
Мужчины	125-226	ед/л

У ребенка первых дней жизни уровень лактата в крови всегда повышен, далее расшифровка анализа зависит от пола ребенка, его возраста и физического состояния. Нормальный показатель также рассчитывается в зависимости от физической активности пациента. Если ребенок занимается спортом, его норма будет выше. В крови у женщин уровень вещества всегда ниже чем у мужчин.

Когда назначают анализ

Биохимический анализ крови на определение уровня ЛДГ назначают при подозрении на следующие заболевания:

Развитие тяжелой анемии. При этом заболевании от нехватки железа начинают погибать эритроциты, их которых высвобождается ЛДГ, в следствии чего лактатдегидрогеназа повышена.

Подозрение на опухоли и новообразования. Биохимический анализ крови на фермент не является диагностическим методом онкологических болезней. Для этого есть специальные онко-маркеры. При злокачественных опухолях изменяются многие показатели крови.

Инфаркт миокарда. При инфаркте страдает сердечная мышца. Ее клетки погибают и высвобождают соединение в кровь.

Различные патологии, связанные с гибелью клеток и тканей организма. Любые болезни, сопровождаемые обширным некрозом клеток покажут повышенный ЛДГ.

Повышение показателей

Расшифровка анализа при повышенном уровне ЛДГ в крови возможна только при сопоставлении всех показателей клинического анализу у пациента. Именно совокупность факторов может указать на развитие того или иного заболевания. ЛДГ повышен при следующих заболеваниях:

Поражения печени различного происхождения.
Инфаркт.
Заболевание селезенки, кишечника, почек, легких.
Анемия.
Заболевания поджелудочной железы.
Аутоиммунные почечные патологии.
Онкология.
Разрушение костей.
Диабетическая стопа и др.

Следует отметить, что любое заболевание, которое характеризуется массовой гибелью клеток, отразится повышенным ЛДГ в крови. В крови у женщин ЛДГ обязательно определяют во время беременности.

Это обусловлено тем, что фермент содержится во всех клетках нашего организма и при их разрушении начинает попадать в кровь, что и показывает анализ.

Расшифровка анализа будет верной только в том случае, когда будет определяться не общий показатель ЛДГ, а содержание в крови его фракций. Так, к примеру, если обнаружено превышение первой фракции, можно предположить инфаркт миокарда или поражение мозга.

Понижение показателей

Причин пониженного показателя не так много. Низкий ЛДГ в анализах крови встречается крайне редко. Врачи не склонны считать это отклонение свидетельством развития болезни. Чаще всего у взрослых ЛДГ понижен по причине приема витамина С или идет усиленное окисление глюкозы. Крайне редко понижение ЛДГ в крови вызывают такие причины как наследственные заболевания. Такие случаи практически не регистрируются.

Что может повлиять на результаты анализа&

Анализ на ЛДГ не является исследованием, которое требует какой-то особенной подготовки. На биохимический анализ крови могут повлиять те же факторы, что и при любом другом анализе, а именно:

Прием пища за 8-10 часов до забора крови.
Прием алкоголя за 7 дней до анализа.
Злоупотребление жирной пищей.
Стрессы.
Тяжелые физические нагрузки могут повысить показатели.
Медикаментозная терапия определенными лекарствами.
Прием витамина С может понизить показатели.

Также ДЛГ в крови норма может быть повышена у спортсменов, она может повышаться у женщин во время беременности и у детей младенческого возраста. Если вы не относитесь к этой группе, вам нужно пройти дополнительные обследования, чтобы выяснить причину отклонений.

Как снизить уровень фермента

Снижение уровня фермента возможно только после постановки точного диагноза. Расшифровка должна проводиться только опытным врачом. Терапия основного заболевания поможет стабилизировать уровень фермента. Контроль уровня фермента в крови необходим при лечении следующих заболеваний:

Инфаркт сердца. При данной патологии очень важно своевременно начать лечение. При первых признаках патологического состояния пациент должен получать медикаментозную терапию, снимающую приступ и нормализующую кровообращения. На протяжении всего лечения пациенту необходимо сдавать кровь для оценки результатов терапии.

Если ЛДГ норма повышена из-за анемии, пациенту назначают комплексное лечение, которое заключается во введении препаратов железа и специальной диете. Биохимия покажет результативность предписанного лечения.

Высокий ЛДГ может быть при онкологии, но для постановки диагноза нужны дополнительные исследования. Если исследование подтвердило наличие онкологического заболевания, нужно принимать срочные меры. Врачи могут решить между химической терапией, оперативными методами и лучевым лечением. Чаще всего применяется комплексное лечение.

Также кровь на анализ нужно постоянно сдавать при лечении острого панкреатита. Именно показатели ЛДГ в этом случае укажут на эффективность лечения. Лечение острого панкреатита должно проводиться в стационаре под наблюдением врачей. Обычно медикам удается снять приступ без оперативного лечения. Однако в очень тяжелых случаях пациенту назначается удаление поджелудочной железы.

Вместе с определением уровня ЛДГ врачи чаще всего назначают анализ на АСТ, АЛТ, белок, альбумин, билирубин и др. Только совокупность этих показателей может указать врачам на наличие определенного заболевания.

Теперь вы знаете, что же это такое в крови ЛДГ и что означают его показатели. Если вам показан этот анализ, его нужно обязательно сдать, ведь просто так его не назначают. Сегодня современная медицина уже может по анализу крови выявить многие заболевания, даже те, которые себя еще не проявили. Именно по этой причине так важно регулярно сдавать кровь на биохимию, ведь это может избавить вас от тяжелых болезней.

Поделитесь с друзьями в соц.сетях

Facebook

Twitter

Google+

Vkontakte

Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови: расшифровка показателей

ЛДГ в биохимическом анализе крови – это параметр, способный уточнить характер многих специфических и неспецифических патологий. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в лабораторных исследованиях не только для определения патологий, в некоторых случаях этот показатель нужен для отслеживания динамики выздоровления пациента.

Ферменты

Наука знает два способа ускорения биохимических реакций в живых организмах – путем увеличения температуры и путем добавления вещества-катализатора (фермента). Ферменты в живой природе – часто узкоспециализированные вещества, способные катализировать одну-единственную реакцию. Например, фермент «АТФ-аза» расщепляет только молекулу АТФ, а ферменты «киназы» катализируют перенос молекул фосфатных групп и только.

Лактатдегидрогеназа – это фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, он помогает лактату превращаться в пируват. Во время этого процесса образуется важный кофермент НАДН (никотинамидадениндинуклеотид восстановленный).

Что такое ЛДГ в расширенном биохимическом анализе крови?

В сыворотке крови лактатдегидрогеназа существуют в пяти изоферментных разновидностях – ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Это особые молекулярные формы лактатдегидрогеназы, имеющие свою функциональную специфику. Биохимики изображают ЛДГ в виде тетрамера, состоящего из определенного числа субъединиц двух типов – М (от английского слова «muscle») и Н (от английского слова «heart»). Таким образом, подразумевается место локализации того или иного типа ЛДГ – в обычной мускулатуре и сердечной.

Внимание! В практике биохимического анализа крови чаще всего используется параметр общего ЛДГ, то есть, обобщенного, суммарного содержания всех изофракций ЛДГ.

Нормы ЛДГ в БАК

Норма общего уровня ЛДГ в крови людей разного возраста такова:

у новорожденного – до 2000 Ед/л
у ребенка до 2 лет – 425 Ед/л
у ребенка от 2 до 12 лет – 295-300 Ед/л
у ребенка старше 12 лет – 250 Ед/л
у взрослых – 235-250 Ед/л

В случаях, когда в качестве биохимического маркера нужен тот или иной изофермент ЛДГ, прибегают к специальным лабораторным тестам – методу Севела-Товарека, методу термоингибирования, методу инактивации мочевиной. Перечисленные тесты позволяют измерить уровень активности изоферментов в разных условиях, выявить наличие возможной патологии. На таблице ниже дан перечень нормального уровня активности изоферментов в каждом из перечисленных видов исследования.

Некоторые особенности, связанные с наличием параметра ЛДГ в бланке результата анализа БАК

Система клинических обследований в современной медицине построена по принципу «от простого к сложному», изначально существуют доступные для любого врача методы обследования состояния здоровья пациента – визуальный осмотр, пальпация, прослушивание шумов в лёгких и сердце, измерение температуры, исследование пульса. Далее назначается более глубокое обследование – клинический анализ крови, общий анализ мочи, УЗИ, рентген. Если эти методы выявили патологию, но не смогли окончательно установить ее природу, то следующим будет более точный вид лабораторных исследований – биохимический анализ крови (БАК). Тип БАК определяется результатами предыдущего обследования. Если локализаций патологии несколько, назначается общий БАК; если одна – расширенный БАК. Логика назначения такова: общий БАК при измерении основных биохимических параметров поможет точно установить источник патологии; расширенный БАК, в который входит параметр ЛДГ, сможет более точно указать источник патологии, ее тип и причину возникновения.

Возможные патологии, связанные с отклонением уровня ЛДГ в биохимическом анализе крови от нормы

Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки). Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части. В случае с изофракциями ЛДГ можно четко указать локализацию явления, так как каждый из изоферментов имеет свою специфику месторасположения:

Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.

Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.

Обзор заболеваний, которые сопровождаются высоким уровнем ЛДГ в крови

В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека. Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.

Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:

Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.

Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.

61.Биохимическая диагностика инфаркта миокарда. Креатинкиназа. Лактатдегидрогеназа. Другие биохимические показатели повреждения миокарда.

При инфаркте миокарда (ИМ) в результате некроза клеток сердечной мышцы в кровеносное русло попадают содержащиеся в них ферменты и белки. По их наличию, времени появления и концентрации в плазме крови можно оценить ущерб, нанесенный сердечной мышце. Эти сведения дополняют данные ЭКГ и помогают в ранней диагностике ИМ, что позволяет своевременно избрать правильную тактику лечения.

Идеальный биохимический маркер должен обладать наивысшей специфичностью и чувствительностью в отношении некроза миокарда, в течение короткого времени после начала симптомов ИМ достигать в крови диагностически значимого уровня, этот уровень должен сохраняться в течение многих дней. В настоящее время маркера, полностью отвечающего всем этим требованиям, не существует, поэтому для диагностики ИМ рекомендуется параллельно использовать два маркера — «ранний» и «поздний». Содержание «раннего» маркера при ИМ диагностически значимо повышается в крови в первые часы заболевания, «поздний» —достигает диагностически значимого уровня только через 6—9 ч, но обладает высокой специфичностью в отношении некроза миокарда.

Ранние маркеры некроза миокарда:

Миоглобин
МВ-КФК (сердечная форма креатинфосфокиназы — КФК)
Сердечная форма белка, связывающего жирные кислоты (сБСЖК)

Поздние маркеры некроза миокарда:

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
Сердечные тропонины I и Т

Среди множества биохимических маркеров, которые могут менять свою концентрацию в плазме крови при ИМ, наиболее кардиоспецифическими являются тропонины, МВ-фракция креатенинфосфокиназы (КФК-МВ) и миоглобулин, которые и представляют наибольшую диагностическую ценность.

Тропонин — является ферментом «быстрого реагирования», поскольку попадает в периферический кровоток из зоны некроза уже в первые часы повреждения миокарда. Тропонины Т и I присутствуют только в клетках миокарда, поэтому повышение их концентрации в крови является достоверным признаком ИМ и показателем его распространенности. Отрицательный тропониновый тест вначале сердечного приступа и через 12 часов позволяет исключить у больного ИМ и диагностировать нестабильную стенокардию. Даже незначительное повышение уровня тропонинов в периферической крови через 6-12 часов после болевого приступа расценивается как признак ишемии миокарда ведущей к некрозу и позволяет выявить ИМ без явных клинических симптомов и ЭКГ-признаков заболевания.

МВ-фракция креатенинфосфокиназы (МВ-КФК) содержится преимущественно в клетках миокарда, но в небольшом количестве присутствует и в скелетных мышцах, поэтому активность этого фермента в крови может повышаться при повреждении не только сердечной мышцы, но и других мышечных групп. Судить о повреждении миокарда на фоне сердечного приступа позволяет нарастание активности МВ-КФК в динамике. Для диагностики ИМ в первые сутки от начала сердечного приступа ее определяют 2-3 раза каждые 8 часов. Три отрицательных результата позволяют исключить ИМ, а нарастание концентрации этого фермента в крови с высокой долей вероятности свидетельствует об ИМ. Уровень активности MB — КФК позволяет определить величину инфаркта миокарда и тяжесть заболевания.

Миоглобин — очень ранний и чувствительный, но менее специфичный маркер ИМ, поскольку содержание этого мышечного белка в крови может увеличиваться и по другим причинам. Миоглобин при сердечном приступе появляется в крови еще до формирования очага некроза, на стадии выраженного ишемического повреждения сердечной мышцы. Повышение уровня миоглобина в 10 раз и больше указывает на некроз мышечных клеток.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, катализируя превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH. ЛДГ имеет пять изо-энзимов. В сердечной мышце содержится преимущественно изоэнзим ЛДГ-1. При ИМ концентрация ЛДГ начинает превышать нормальный уровень через 14—48 ч после начала симптомов, достигает максимального значения на 3—6-е сутки заболевания и возвращается к норме на 7—14-е сутки болезни. ЛДГ-1 была обнаружена также в эритроцитах, почках, мозге, желудке, повышение концентрации этого белка в крови больных далеко не всегда связано с некрозом миокарда. Отношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, превышающее 0,76, обладает 90% специфичностью при выявлении некроза миокарда. Это соотношение может увеличиваться и в случае отсутствия ИМ, если у больного имеются массивный гемолиз, мегалобластическая анемия, распространенное повреждение скелетных мышц, тяжелое заболевание печени. Из-за позднего повышения концентрации ЛДГ в сыворотке крови этот маркер не применяется для ранней диагностики ИМ и суждения об успехе тромболитической терапии, однако ЛДГ длительно использовалась для диагностики ИМ в поздние сроки заболевания.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) – фермент, который катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося Nh4 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении Nh4 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината. У больных ИМ уровень АсАТ превышает норму через 8—12 ч после начала боли, достигает максимального значения к 24—З6-му часу и возвращается к норме за 3—4 дня. Большое количество этого фермента содержится в тканях печени, что сильно снижает его специфичность в отношении некроза миокарда. АсАТ неудобна как для ранней, так и для поздней диагностики ИМ, она используется только в сочетании с более чувствительными и специфичными маркерами. Низкая специфичность в отношении некроза миокарда послужила причиной того, что использование этого маркера, как и ЛДГ, для диагностики ИМ в настоящее время также признано нецелесообразным..

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Неспецифическая реакция на повреждение миокарда включает нейтрофильный лейкоцитоз (появляется через несколько часов после окклюзии и длится 3-7 сут, число лейкоцитов достигает 12000-15000 в мкл). СОЭ повышается медленнее, достигает пика в 1-ю неделю и часто остается повышенной в течение 1-2 нед.

сБСЖК по последовательности аминокислот идентичен БСЖК, содержащемуся в поперечнополосатой мышечной ткани скелетных мышц, однако представлен в скелетной мускулатуре в минимальном количестве. Максимальное количество сБСЖК находится в ткани миокарда — 0,5 мг/г. Единственная мышца, в которой имеется относительно большое количество сБСЖК, — это диафрагма (примерно 25% от содержания в ткани миокарда). Некоторое количество сБСЖК содержится в тканях аорты, и можно предположить, что содержание его повышается, в крови при расслаивающей аневризме аорты. Так как сБСЖК в основном свободно расположен в цитоплазме клеток, в случае повреждения клеточной мембраны кардиомиоцита он быстро попадает в кровоток. В крови здоровых людей циркулирует небольшое количество сБСЖК.

— креатинкиназа — Биохимия

Креатинфосфокиназа (КФК, креатинкиназа, АТФ:креатин‑фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2.), магнийзависимый фермент, содержится исключительно в цитоплазме и митохондриях миокарда, скелетной мускулатуры и ткани мозга, где катализирует реакцию:

Креатин + АТФ АДФ + Креатинфосфат

Равновесие реакции при щелочных значениях pH сдвинуто в сторону образования АТФ. Образуемый в отдыхе между усилиями или после нагрузки креатинфосфат представляет собой запас энергии для ресинтеза АТФ во время мышечного сокращения.

Высокая активность фермента обнаружена в мышечной и нервной ткани, в которых значительная часть энергии переносится между клеточными компартментами в виде креатинфосфата. Среди различных типов мышечной ткани активность КФК распределяется следующим образом: поперечно‑полосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Фермент является гетерогенным белком, состоящим из 2‑х типов субъединиц — В (англ. brain) и М (англ. muscle). В связи с этим выделяют три изофермента: ММ (содержится в скелетной мускулатуре и миокарде), ВВ (преимущественно в мозге и гладких мышцах) и МВ (в сердечной мышце). Изоферменты различаются по физико‑химическим и иммунологическим свойствам.

1. Определение активности фермента можно проводить как по прямой, так и по обратной реакции, определяя содержание креатина или креатинфосфата:

в обратной реакции образовавшийся креатин определяют колориметрически с использованием диацетила и α‑нафтола.
в прямой реакции содержание креатинфосфата определяют после его кислотного гидролиза по уровню образующегося неорганического фосфата.

Спектрофотометрический способ определения с использованием непрямого оптического теста Варбурга, осуществляется по прямой и обратной реакции:

Прямая реакция:

Креатин + АТФ Креатинфосфат + АДФ

АДФ + Пируватфосфат АТФ + Пируват

Пируват + НАДН Лактат + НАД

Обратная реакция:

Креатинфосфат + АДФ Креатин + АТФ

АТФ + глюкоза АДФ + глюкозо‑6‑фосфат

Глюкозо‑6‑фосфат + НАДФ 6‑Фосфоглюконат + НАДФН

Изоферменты креатинфосфокиназы определяют при помощи электрофореза (на агаре, в полиакриламидном геле) и колоночной хроматографии.

Унифицированными методами являются колориметрический метод с использованием креатина в качестве субстрата (определение уровня образующегося креатинфосфата по содержанию неорганического фосфора) и оптический тест с использованием креатинфосфата в качестве субстрата (длина волны 334, 340, 365 нм).

Определение активности креатинфосфокиназы
по образованию неорганического фосфора

Принцип

Креатинфосфат является нестойким веществом и спонтанно гидролизуется в кислой среде до креатинина и остатка фосфорной кислоты. Неорганический фосфат определяют колориметрически как желтый комплекс фосфорнованадиево‑молибденовой кислоты.

Нормальные величины

Общая активность
Сыворотка	(указанный метод)	до 100 нмоль/с·л или до 6 МЕ
Сыворотка	(оптический тест)	5‑80 МЕ

Изоферменты
Сыворотка (электрофорез)	BB — отсутствие или следы
	MB < 4‑6% общей активности
	MM > 94‑96%общей активности

Влияющие факторы

in vitro: завышает результаты исследования наличие фосфора в посуде, гемолиз (из‑за наличия в эритроцитах аденилаткиназы). Разведение сыворотки может дать неадекватные результаты.

in vivo: повторные мышечные инъекции, тяжелые мышечные нагрузки, хирургические операции, этанол, длительная анестезия ведут к увеличению активности фермента в сыворотке.

Клинико‑диагностическое значение

Наиболее широкое применение исследование активности КФК нашло при диагностике инфаркта миокарда: активность фермента возрастает уже через 2‑3 часа после поражения миокарда и через 14‑30 часов достигает максимума, нормализация показателей наступает обычно на вторые-третьи сутки после приступа, длительное удерживание гиперэнзимемии наблюдается у больных с выраженным нарушением коронарного кровообращения. Кроме инфаркта, увеличение активности фермента в сыворотке стимулируют миокардиты, сердечная недостаточнсть, сердечные аритмии, при этом отмечается 20‑30‑кратное превышение нормальных показателей. Увеличение идет в основном за счет MB‑фракции КФК.

Значительно более высокая активность КФК обнаруживается при заболеваниях мышечной системы, прежде всего миогенного происхождения (полиомиелит, мышечная дистрофия, дерматомиозит). При прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) увеличение активности КФК отмечается уже в первые стадии болезни. В конечной стадии, вследствие замещения мышечной ткани на соединительную и жировую, активность фермента приходит в норму.

Подъем активности может наблюдаться при травматическом повреждении ткани мозга, инфаркте мозга, менингите, гипотиреозе, отравлениях снотворными, кровоизлияниях в мозг.

Снижение активности не имеет практического значение, отражая либо малую мышечную массу, либо сидячий образ жизни.