О чем говорит щелочная фосфатаза? :: SYL.ru
Щелочная фосфатаза – фермент (белок), который обеспечивает нормальное протекание химических реакций в организме человека, показатель фосфорно-кальциевого обмена. Отклонение его от нормы служит сигналом об определенных заболеваниях, поэтому в анализе крови часто присутствует этот показатель. Его уровень зависит от нескольких факторов: пола, возраста, методов исследования. Содержание этого фермента с диагностической целью определяется не только в сыворотке крови, но и в слизистых, костях, печени, других органах, то есть во всем организме. Считается, что кровь здоровых людей при отсутствии патологий содержит в основном печеночную изоформу показателя. Общепринятые обозначения – ALKP, alkaline phosphatase или просто ALP.
Как щелочная фосфатаза помогает диагностировать заболевания?
1. Повышенный уровень:
- язвенный колит;
- опухоль поджелудочной;
- застой желчи, обструкция желчных протоков, гепатит, другие патологии печени;
- онкологические образования в яичках, мозгу;
- инфекционный мононуклеоз;
- патологии костей: рахит, болезнь Педжета (щелочная фосфатаза повышается в три-четыре раза), рак кости;
- вирусный гепатит;
- синдром раздраженного кишечника;
- гиперпаратиреоз;
- лейкемия;
- миелома;
- инфаркт почки, легкого.
2. Пониженный уровень:
- недостаток питания;
- анемия;
- гипотериоз;
- авитаминоз;
- недостаток минералов: цинка, магния;
- болезни Вильсона-Коновалова;
- дефицит белка.
Как берется анализ?
Современные лабораторные методики диагностики позволяют получить результат за несколько часов. Сам забор занимает пару минут. Щелочная фосфатаза различных видов содержится во всех тканях (кишечнике, печени, плаценте). При выполнении анализа измеряют содержание определенного вида фермента. Подготовка к исследованию: строго натощак, нельзя пить воду, так как это может спровоцировать усиленную выработку щелочной фосфатазы и исказить результаты исследования. Воздерживаться от пищи и воды нужно не менее шести часов непосредственно перед тестом. Определенные лекарственные препараты влияют на выработку фермента, поэтому перед сдачей анализа необходима консультация врача. Показатель будет неточным при приеме антибиотиков, мужских гормонов, транквилизаторов, противозачаточных таблеток, трициклических антидепрессантов, кортизона, аллопуринола, хлорпромазина, метилдофа, обезболивающих наркотиков, нестероидных противовоспалительных, пропранолола. Главное, что отражает активность фермента в сыворотке крови – скорость процессов роста костных тканей.
Нормы щелочной фосфатазы
Диапазон нормальных результатов варьирует от 30 до 390 МЕ/л. Его значение изменяется в зависимости от пола, возраста, состояния организма. У мужчин он выше по сравнению с женщинами, а у детей в пубертатный период выше, чем у взрослых. Рост показателя отмечается у беременных женщин, так как плацента – дополнительный источник выработки фермента в организме. Нормальные результаты имеют незначительное отличие за счет погрешности разных лабораторий. Некоторые клиники могут применять иные единицы измерения или показатели для исследования. Фермент, активный центр которого состоит из цинка, – это щелочная фосфатаза. Норма у детей возрастает, так как происходит активный рост скелета. Это вполне нормальное явление и состояние организма.
Уровень показателя
Возрастной период, лет | Норма, МЕ/л | |
Мужской пол | Женский пол | |
До года | 80 — 383 | 124 — 340 |
1 — 6 | 86 — 345 | 69 — 325 |
6 — 12 | 42 — 390 | 50 — 332 |
12 — 18 | 30 — 390 | 30 — 332 |
От 18 | 30 — 120 |
Щелочная фосфатаза — это… Что такое Щелочная фосфатаза?
Щелочная фосфатаза
Димер щелочной фосфатазы бактерий. Синим выделен N-конец, красным — C-конец.[1]Щелочная фосфатаза | ||
---|---|---|
Обозначения в базах данных | ||
Pfam | PF00245 | |
InterPro | IPR001952 | |
SMART | SM00098 | |
PROSITE | PDOC00113 | |
SCOP | 1alk | |
Available PDB structures: 1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh5, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq |
Щелочная фосфатаза
Бактерии
У бактерий щелочная фосфатаза располагается в периплазматическом пространстве, снаружи от плазматической мембраны. Щелочная фосфатаза бактерий относительно устойчива к инактивации, денатурации и деградации. Возможно, одной из функций фосфатазы является отщепление фосфатов от органических молекул, так как многие фосфорилированные соединения не могут проникать через плазматическую мембрану.
Свойства
Фермент, выделенный из E. coli, имеет оптимум рН 8.0, [3] в то время как фермент, выделенный из пульпы зуба быка, имеет оптимум рН около 8.5.[4]
Применение
Щелочная фосфатаза применяется в молекулярно-биологических исследованиях для того, чтобы отщепить фосфатные группы на 5′-конце и предотвратить лигирование этих концов. Удаление концевых фосфатов также делает возможным введение концевой радиоактивной метки. Наиболее широко используют щелочную фосфатазу из креветок, которая также наиболее легко инактивируется после отщепления фосфата.
Щелочная фосфатаза также широко используется в иммуноферментном анализе.
Ингибиторы
Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, за исключением плацетарных (PALP и SEAP) ингибируются гомоаргинином.
Нагревание в течение 2 часов при 65 °C инактивирует большинство изоферментов, кроме плацентарных изоформ (PALP и SEAP).
Человек
Физиология
У человека щелочная фосфатаза представлена во всех тканях, особенно высокая концентрация в печени, желчном протоке, почках, костях и плаценте.
В организме человека и других млекопитающих встречаются следующие изоферменты:
- ALPI — кишечная
- ALPL — неспецифичная в тканях печени, костей и почках
- ALPP — плацентарная
Диагностика
Нормальный уровень щелочной фосфатазы от 20 до 140 МЕ/л.[5] Уровень щелочной фосфатазы повышается при закупорке желчного протока.[6] Концентрации у детей и беременных женщин значительно выше. Пониженный уровень щелочной фосфатазы встречается гораздо реже, чем повышенный.
Оральные контрацептивы снижают уровень щелочной фосфатазы. [7]
См. также
- Функциональные тесты печени
- Кислая фосфатаза
Примечания
- ↑ PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW (March 1991). «Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis». J. Mol. Biol. 218 (2): 449–64. DOI:10.1016/0022-2836(91)90724-K. PMID 2010919.
- ↑ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G (2002). «Effect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants». Chem. Pap. 56 (5): 326–329.
- ↑ Garen A, Levinthal C (March 1960). «A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase». Biochim. Biophys. Acta 38: 470–83. DOI:10.1016/0006-3002(60)91282-8. PMID 13826559.
- ↑ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M (February 1986). «Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH». J. Dent. Res. 65 (2): 125–7. PMID 3003174.
- ↑ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. Архивировано из первоисточника 30 апреля 2012.
- ↑ ALP: The Test
- ↑ Schiele F, Vincent-Viry M, Fournier B, Starck M, Siest G (November 1998). «Biological effects of eleven combined oral contraceptives on serum triglycerides, gamma-glutamyltransferase, alkaline phosphatase, bilirubin and other biochemical variables».
Щелочная фосфатаза — это… Что такое Щелочная фосфатаза?
Щелочная фосфатаза
Димер щелочной фосфатазы бактерий. Синим выделен N-конец, красным — C-конец.[1]Щелочная фосфатаза | ||
---|---|---|
Обозначения в базах данных | ||
Pfam | PF00245 | |
InterPro | IPR001952 | |
SMART | SM00098 | |
PROSITE | PDOC00113 | |
SCOP | 1alk | |
Available PDB structures: 1aja, 1ajb, 1ajc, 1ajd, 1alh, 1ali, 1alj, 1alk, ,1anj 1ani ,1anj, 1b8j, 1ed8, 1ed9, 1elx, 1ely, 1elz, ,1ew8 1ew2 ,1ew8, 1ew9, 1hjk, 1hqa, 1k7h, 1kh5, 1kh5, ,1kh9 1kh7 ,1kh9, 1khj, 1khk, 1khl, 1khn, 1shn, 1shq, ,1urb 1ura ,1urb, 1y6v, 1y7a, 1zeb, 1zed, 1zef, 2anh, ,2ga3 2g9y ,2ga3, 2glq |
Щелочная фосфатаза (англ. Alkaline phosphatase, ALP, ALKP) — фермент гидролаза (КФ 3.1.3.1), отщепляющая фосфат (дефосфорилирование) от многих типов молекул, например, нуклеотидов, белков и алкалоидов. Фермент проявляет наибольшую активность в щелочной среде.[2]
Бактерии
У бактерий щелочная фосфатаза располагается в периплазматическом пространстве, снаружи от плазматической мембраны. Щелочная фосфатаза бактерий относительно устойчива к инактивации, денатурации и деградации. Возможно, одной из функций фосфатазы является отщепление фосфатов от органических молекул, так как многие фосфорилированные соединения не могут проникать через плазматическую мембрану.
Свойства
Фермент, выделенный из E. coli, имеет оптимум рН 8.0, [3] в то время как фермент, выделенный из пульпы зуба быка, имеет оптимум рН около 8.5.[4]
Применение
Щелочная фосфатаза также широко используется в иммуноферментном анализе.
Ингибиторы
Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, за исключением плацетарных (PALP и SEAP) ингибируются гомоаргинином.
Нагревание в течение 2 часов при 65 °C инактивирует большинство изоферментов, кроме плацентарных изоформ (PALP и SEAP).
Человек
Физиология
У человека щелочная фосфатаза представлена во всех тканях, особенно высокая концентрация в печени, желчном протоке, почках, костях и плаценте.
В организме человека и других млекопитающих встречаются следующие изоферменты:
- ALPI — кишечная
- ALPL — неспецифичная в тканях печени, костей и почках
- ALPP — плацентарная
Диагностика
Нормальный уровень щелочной фосфатазы от 20 до 140 МЕ/л.[5] Уровень щелочной фосфатазы повышается при закупорке желчного протока.[6] Концентрации у детей и беременных женщин значительно выше. Пониженный уровень щелочной фосфатазы встречается гораздо реже, чем повышенный.
Оральные контрацептивы снижают уровень щелочной фосфатазы. [7]
См. также
- Функциональные тесты печени
- Кислая фосфатаза
Примечания
- ↑ PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW (March 1991). «Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis». J. Mol. Biol. 218 (2): 449–64. DOI:10.1016/0022-2836(91)90724-K. PMID 2010919.
- ↑ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G (2002). «Effect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants».
- ↑ Garen A, Levinthal C (March 1960). «A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase». Biochim. Biophys. Acta 38: 470–83. DOI:10.1016/0006-3002(60)91282-8. PMID 13826559.
- ↑ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M (February 1986). «Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH». J. Dent. Res. 65 (2): 125–7. PMID 3003174.
- ↑ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. Архивировано из первоисточника 30 апреля 2012.
- ↑ ALP: The Test
- ↑ Schiele F, Vincent-Viry M, Fournier B, Starck M, Siest G (November 1998). «Biological effects of eleven combined oral contraceptives on serum triglycerides, gamma-glutamyltransferase, alkaline phosphatase, bilirubin and other biochemical variables». Clin. Chem. Lab. Med. 36 (11): 871–8. DOI:10.1515/CCLM.1998.153. PMID 9877094.
Щелочная фосфатаза — Википедия
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Щелочная фосфатаза | |
---|---|
Димер щелочной фосфатазы бактерий. Синим выделен N-конец, красным — C-конец.[1] | |
Обозначения | |
CAS | 9001-78-9 |
Щелочна́я фосфата́за (англ. Alkaline phosphatase, ALP, ALKP) — фермент гидролаза (КФ 3.1.3.1), отщепляющая фосфат (дефосфорилирующая) от многих типов молекул, например, нуклеотидов, белков и алкалоидов. Фермент проявляет наибольшую активность в щелочной среде
Бактерии
У бактерий щелочная фосфатаза располагается в периплазматическом пространстве, снаружи от цитоплазматической мембраны. Щелочная фосфатаза бактерий относительно устойчива к инактивации, денатурации и деградации. Возможно, одной из функций фосфатазы является отщепление фосфатов от органических молекул, так как многие фосфорилированные соединения не могут проникать через плазматическую мембрану.
Видео по теме
Свойства
Фермент, выделенный из бактерий Escherichia coli, имеет оптимум рН 8.0[3], в то время как фермент, выделенный из пульпы зуба быка, имеет оптимум рН около 8.5[4].
Применение
Щелочная фосфатаза применяется в молекулярно-биологических исследованиях для того, чтобы отщепить фосфатные группы на 5′-конце и предотвратить лигирование этих концов. Удаление концевых фосфатов также делает возможным введение концевой радиоактивной метки. Наиболее широко используют щелочную фосфатазу из креветок, которая также наиболее легко инактивируется после отщепления фосфата.
Щелочная фосфатаза также широко используется в иммуноферментном анализе.
Ингибиторы
Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, за исключением плацетарных (PALP и SEAP), ингибируются гомоаргинином.
Нагревание в течение 2 часов при 65 °C инактивирует большинство изоферментов, кроме плацентарных изоформ (PALP и SEAP).
Человек
Физиология
У человека щелочная фосфатаза представлена во всех тканях, особенно высокая концентрация в печени, желчном протоке, почках, костях и плаценте.
В организме человека и других млекопитающих встречаются следующие изоферменты:
- ALPI — кишечная
- ALPL — неспецифичная в тканях печени, костей и почках
- ALPP — плацентарная
Диагностика
Нормальный уровень щелочной фосфатазы от 20 до 140 МЕ/л[5]. Уровень щелочной фосфатазы повышается при закупорке желчного протока[6]. Концентрации у детей и беременных женщин значительно выше. Пониженный уровень щелочной фосфатазы встречается гораздо реже, чем повышенный. Сниженный уровень щелочной фосфатазы — основной показатель гипофосфатазии (редкого заболевания костной ткани), которое характеризуется нарушением формирования скелета, задержкой физического развития, переломами и т. д.
Оральные контрацептивы снижают уровень щелочной фосфатазы[7].
См. также
Примечания
- ↑ PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW (March 1991). «Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis». J. Mol. Biol. 218 (2): 449–64. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K. PMID 2010919.
- ↑ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G (2002). «Effect of carboxymethyl chitin-glucan on the activity of some hydrolytic enzymes in maize plants» (PDF). Chem. Pap. 56 (5): 326–329.
- ↑ Garen A, Levinthal C (March 1960). «A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase». Biochim. Biophys. Acta. 38: 470–83. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8. PMID 13826559.
- ↑ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M (February 1986). «Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH». J. Dent. Res. 65 (2): 125–7. PMID 3003174.
- ↑ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. Архивировано 30 апреля 2012 года.
- ↑ ALP: The Test
- ↑ Schiele F, Vincent-Viry M, Fournier B, Starck M, Siest G (November 1998). «Biological effects of eleven combined oral contraceptives on serum triglycerides, gamma-glutamyltransferase, alkaline phosphatase, bilirubin and other biochemical variables». Clin. Chem. Lab. Med. 36 (11): 871–8. doi:10.1515/CCLM.1998.153. PMID 9877094.
Щелочная фосфатаза, кишечная — Википедия
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Кишечная щелочная фосфатаза — фермент человека, кодируемый геном ALPI (англ. Alkaline phosphatase, intestinal) на 2-й хромосоме. Принадлежит к группе щелочных фосфатаз.
Ген ALPI состоит из 11 экзонов, причём позиции интронов совпадают с таковыми у других двух щелочных фосфатаз человека, что говорит об их общем происхождении от одного гена-предка[1].
На белковом уровне кишечная форма фермента на 86,5 % аналогична плацентарной щелочной фосфатазе (ALPP) и на 56,6 % — щелочной фосфатазе печени/кости/почек (ALPL)[2].
Функция кишечной щелочной фосфатазы изучена слабо. Считается, что при диете с высоким содержанием жиров общий уровень циркулирующей щелочной фосфатазы повышается за счёт именно этой формы фермента.
В исследовании 2008 года показано, что кишечная щелочная фосфатаза обладает способностью детоксифицировать липополисахариды и защищать организм от вторжения бактерий через слизистый барьер кишечника[3]. Авторы исследования предположили, что снижение производства кишечной щелочной фосфатазы при голодании организма является одним из ключевых факторов дисфункции слизистого барьера, наблюдаемой у критически больных пациентов[3].
- ALPL — печёночная/костная/почечная (неспецифическая) щелочная фосфатаза
- ALPP — плацентарная щелочная фосфатаза
- ↑ Henthorn P.S., Raducha M., Kadesch T., Weiss M.J., Harris H. Sequence and characterization of the human intestinal alkaline phosphatase gene (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — August (vol. 263, no. 24). — P. 12011—12019. — PMID 2841341.
- ↑ Henthorn P.S., Raducha M., Edwards Y.H., Weiss M.J., Slaughter C., Lafferty M.A., Harris H. Nucleotide and amino acid sequences of human intestinal alkaline phosphatase: close homology to placental alkaline phosphatase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1987. — March (vol. 84, no. 5). — P. 1234—1238. — PMID 3469665.
- ↑ 1 2 Goldberg R.F., Austen W.G., Zhang X., Munene G., Mostafa G., Biswas S., McCormack M., Eberlin K.R., Nguyen J.T., Tatlidede H.S., Warren H.S., Narisawa S., Millán J.L., Hodin R.A. Intestinal alkaline phosphatase is a gut mucosal defense factor maintained by enteral nutrition (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2008. — March (vol. 105, no. 9). — P. 3551—3556. — DOI:10.1073/pnas.0712140105. — PMID 18292227.