Разница между фибрином и фибриногеном

Главное отличие — фибрин против фибриногена

Фибрин и фибриноген являются двумя белковыми компонентами, которые играют жизненно важную роль в свертывании крови, фибринолизе, воспалительных реакциях, заживлении ран и неоплазии. Вышеуказанные функции регулируются различными интерактивными сайтами на обоих типах молекул. Фибриноген превращается в фибрин с помощью тромбина, фактора свертывания крови. главное отличие между фибрином и фибриногеном является то, что фибрин — это нить белков, которая образует сетку во время образования тромба, тогда как фибриноген — это белок плазмы, участвующий в образовании фибрина, Три типа путей, участвующих в формировании сгустка крови, являются внутренним путем, внешним путем и общим путем.

Ключевые области покрыты

1. Что такое фибрин
— определение, формирование, функция
2. Что такое фибриноген
— определение, структура, функции
3. Каковы сходства между фибрином и фибриногеном
— Краткое описание общих черт
4. В чем разница между фибрином и фибриногеном
— Сравнение основных различий

Ключевые термины: активированные тромбоциты, свертывание крови, коагуляция, фибрин, фибриноген, фибринопептид A (FPA), тромбин

Что такое фибрин

Фибрин относится к эластичному белесому белку, продуцируемому действием тромбина на фибриноген плазмы с образованием интеркалирующей фиброзной сети во время свертывания крови. Фибриноген состоит из двух наборов Aα-, Bβ- и γ-цепей. Шесть цепей связаны дисульфидными мостиками. Каждая молекула фибриногена состоит из двух D-доменов, соединенных с центральным E-доменом через спиральный сегмент. И внешние, и внутренние пути активируют факторы свертывания, которые превращают неактивный протромбин в тромбин.

тромбин превращает фибриноген в сшитый фибрин. Это расщепляет фибринопептид A (FPA) из Aα-цепей молекулы фибриногена, инициирующих полимеризацию фибрина. Ассоциация доменов D и E образует двухцепочечные фибриллы. Поздняя латеральная ассоциация и разветвление фибрилл образуют сеть фибрина. Антипараллельная С-концевая сборка межмолекулярных γ-цепей образует ковалентные поперечные связи под действием фактора свертывания крови XIII или XIIIa, образуя γ-димеры. Образование сшитых γ-димеров показано на Рисунок 1.

Рисунок 1: γ-димеры фибрина

Активированные тромбоциты и другие компоненты крови задерживаются в сшитой фибриновой сетке, образуя тромб. Образование сгустка крови предотвращает кровотечение. Образовавшаяся фибриновая сетка участвует в заживлении ран и иногда вызывает новообразование, аномальный рост ткани. Фибриновая сетка может быть расщеплена плазмином в процессе, известном как

фибринолиз.

Что такое фибриноген

Фибриноген относится к растворимому белку, найденному в плазме крови, из которого вырабатывается фибрин во время свертывания крови. Он обладает удлиненной структурой и длиной 45 нм. Aα-цепь, Bβ-цепь и γ-цепь состоят из 610, 461, 411 остатков соответственно. Расщепление N-концевой последовательности FPA тромбином вызывает полимеризацию фибрина. Кристаллическая структура нативного куриного фибриногена показана на фигура 2.

Рисунок 2: Фибриноген

Основная функция фибриногена — циркулировать по всему организму в плазме и активироваться тромбином с образованием фибрина.

Сходства между фибрином и фибриногеном

• Фибрин и фибриноген представляют собой два типа белковых компонентов, участвующих в образовании сгустка крови.
• Как фибрин, так и фибриноген необходимы для общего пути свертывания крови.

Разница между фибрином и фибриногеном

Определение

фибрин: Фибрин относится к эластичному белесому белку, продуцируемому действием тромбина на фибриноген плазмы с образованием интеркалирующей фиброзной сети во время свертывания крови.

Фибриноген: Фибриноген относится к растворимому белку, найденному в плазме крови, из которого вырабатывается фибрин во время свертывания крови.

Значимость

фибрин: Фибрин — это волокнистое вещество, состоящее из белков.

Фибриноген: Фибриноген является белком плазмы.

Деятельность

фибрин: Фибрин является активной формой.

Фибриноген: Фибриноген является неактивной формой.

Растворимость

фибрин: Фибрин нерастворим.

Фибриноген: Фибриноген растворим в плазме.

формирование

фибрин: Фибрин образуется под действием тромбина на фибриноген.

Фибриноген: Фибриноген — это гликопротеин в крови.

Роль

фибрин: Фибрин участвует в образовании тромба вместе с активированными тромбоцитами и другими компонентами.

Фибриноген: Фибриноген участвует в формировании фибриновой сети.

Заключение

Фибрин и фибриноген являются двумя типами белковых компонентов в организме животного, и они играют жизненно важную роль в свертывании крови. Фибрин представляет собой нитевидный белок, образующийся при полимеризации фибриногена под действием тромбина. Он образует сеть для улавливания активированных тромбоцитов и других компонентов для образования кровяного сгустка. Фибриноген является белком плазмы. Основное различие между фибрином и фибриногеном заключается в структуре и функции каждого белкового компонента.

Ссылка:

1. MOSESSON, M.W. «Фибриноген и структура и функции фибрина».Журнал тромбоза и гемостаза, Blackwell Science Inc, 8 ав

Фибриноген и фибрин. Ваш домашний доктор. Расшифровка анализов без консультации врача

Фибриноген и фибрин

Нормальные показатели анализа на фибриноген и фибрин приведены в таблице 43.

Фибриноген

Фибриноген — фактор свертывания крови — вырабатывается паренхиматозными клетками печени и под действием тромбина превращается в фибрин (нерастворимый белок), основной субстрат тромба.

Повышенный показатель

Повышенное значение фибриногена наблюдается при:

• воспалительных и некротических процессах;

• лихорадке;

• инфекционных заболеваниях;

• ожогах;

• травмах;

• хирургических вмешательствах;

• диффузных болезнях соединительной ткани;

• нефрите;

• уремическом синдроме;

Физиологическое повышение значения фибриногена наблюдается при беременности и во время менструации.

• инфаркте миокарда;

• лучевой болезни;

• пароксизмальной ночной гемоглобинурии;

• злокачественных опухолях.

Пониженный показатель

Пониженное значение фибриногена наблюдается при:

• циррозе печени;

• отравлении гепатотропными ядами;

• врожденном дефиците фибриногена;

• ДВС-синдроме;

• состояниях после кровотечения;

• ожогах;

• травмах;

• шоковых состояниях;

• кахексии;

• цинге;

• тяжелом токсикозе беременных;

• укусе змей;

• эмболии околоплодными водами;

• действии фенобарбитала, урокиназы и стрептокиназы.

Фибринолитическая активность плазмы

Фибринолитическая активность освобожденной от ингибиторов плазмы — это время, которое необходимо для полного растворения сгустка.

Время устанавливается по лизису эуглобулиновой фракции.

Повышенный показатель

Удлинение времени фибринолитической активности наблюдается при:

• тромбозе;

• геморрагическом васкулите;

• апластических процессах кроветворения.

Пониженный показатель

Сокращение времени фибринолитической активности наблюдается при:

• ДВС-синдроме;

• циррозе печени;

• хирургических операциях на легких, матке, простате, мозге;

• осложнениях после родов;

• шоковых и стрессовых состояниях;

• ацидозе;

• гипоксии;

• сильных физических нагрузках.

Фибриназа

Это фермент, который принимает участие в образовании фибринового сгустка.

Повышенный показатель

Повышение показателя фибриназы (снижение активности) наблюдается при:

• гепатите;

• циррозе печени;

• болезни Лаки — Лорана;

• раке с метастазированием в печень;

• лучевой болезни;

• ДВС-синдроме;

• сепсисе;

• миелолейкозе;

• тяжелых операциях.

Пониженный показатель Понижение показателя фибриназы (повышение активности) наблюдается при большом объеме плазмотрансфузий.

Ретракция кровяного сгустка

Это самопроизвольное отделение сыворотки крови от ее сгустка при отстаивании.

Повышенный показатель

Повышенный показатель ретракции кровяного сгустка наблюдается при:

• анемии;

• гиперфибриногемии.

Пониженный показатель

Пониженный показатель ретракции кровяного сгустка наблюдается при:

• эритремии;

• увеличении гематокрита;

• тромбоцитопении;

болезни Верльгофа;

• геморрагической алейкии Франка.

Продукты деградации фибриногена

Повышенный показатель

Наличие продуктов деградации фибриногена наблюдается при:

• ДВС-синдроме;

• тромбозе;

• инфаркте миокарда;

• легочной эмболии;

• лейкозе;

• злокачественных опухолях;

Для исследования ретракции кровяного сгустка берут венозную кровь, а для определения продуктов деградации фибриногена — свежую сыворотку с добавлением ингибиторов фибринолиза.

• почечной недостаточности;

• болезнях печени;

• состояниях после хирургического вмешательства;

• лечении фибринолитическими препаратами.

Поделитесь на страничке

Следующая глава >

ФИБРИНОГЕН — Большая Медицинская Энциклопедия

Фибриноген (фибрин + греч» gennao создавать, производить; син.: I фактор свертывания крови) — белок, растворенный в плазме крови, превращающийся под воздействием тромбина в фибрин в процессе свертывания крови.

В плазме крови фибриноген содержится в концентрации от 2 до 4 г/л (в зависимости от применяемых методов определения). Молекулярный вес (масса) фибриногена значительно больше, чем у остальных белков плазмы и составляет примерно 340 000. Константа седиментации фибриногена (s_20,w) равна 7,68. Длина молекулы фибриногена варьирует от 42 до 70 им в зависимости от количества связанной воды. При ионной силе нативной крови молекула фибриногена как целое довольно гибка и неустойчива. В нейтральной среде фибриноген имеет максимум поглощения в УФ-спектре при 280 нм, при увеличении pH до 11.0 появляются максимумы поглощения при 282 и 280 нм.

Фибриноген растворяется в разбавленных солевых растворах, выпадает в осадок при разведении плазмы крови и осаждается при увеличении ионной силы раствора, то есть. относится к фракции эуглобулинов (см. Глобулины). При постоянных значениях pH между 6,0 и 7,0 растворимость фибриногена повышается с увеличением ионной силы раствора. Нагревание до 50° вызывает быструю необратимую денатурацию и осаждение фибриногена из растворов. Содержание общего азота в фибриногене составляет около 17%, серы — 1,25%, фосфора — 17 мкг/100 мг. Углеводная часть составляет 2,5 — 3% всей молекулы фибриногена, при этом от 0,7 до 1,3% приходится на долю гексоз, 0,55 —1,3% — гексозаминов и 0,54—0,7% — сиаловых кислот. Углеводная часть молекулы фибриногена связывается с белковой частью N-ацетил-D-глюкозаминал-бета-аспартиламидом через остаток аспарагина. В фибриногене обнаружены все известные аминокислоты, однако преобладают треонин, серин, триптофан, лизин, глицин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Выявлены значительные видовые различия фибриногена по молекулярному весу, первичной структуре и COOH- и NH

2-концевым остаткам.

Молекула фибриногена представляет собой димер, каждая субъединица которого состоит из трех типов полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками (SS-связями) в единую ковалентную структуру. Полипептидные цепи обозначаются Aα, Bβ и γ и имеют молекулярный вес соответственно 67 000, 58 000, 47 000; α- и β-цепи на NH₂-концах содержат фибрино-пептиды А и В, состоящие соответственно из 16 и 14 аминокислотных остатков и отщепляемые при действии тромбина (см.) на фибриноген. Первичная структура установлена для Aα- и γ-цепей и одной трети β-цепи. Между Bβ — и γ-цепями имеется выраженная гомология.

Отмечена значительная гетерогенность Aα-полипептидных цепей, как и молекул фибриногена в целом, вследствие воздействия на них тромбина и плазмина (см. Фибринолизин) — основных ферментов гемостаза (см.) и фибринолиза (см.). В молекуле интактного фибриногена существуют конечные продукты протеолиза в виде крупных самостоятельных функционально важных блоков, называемых доменами. Известны основные домены — центральный (E) с молекулярным весом 60 000 и два периферических домена (D) с молекулярным весом около 95 000, имеется также домен αC. Три полипептидные цени начинаются в середине центрального домена. NH

2-концы трех цепей одной субъединицы молекулы фибриногена составляют половину центрального домена E. Эти цени, продолжаясь в периферическом направлении, образуют домен D, от которого отходит обширная COOH-концевая область Aα-цепи в виде домена αC.

Кроме плазмы крови и лимфы, фибриноген обнаружен в тромбоцитах. Различают внеклеточный фибриноген, адсорбированный на мембранах тромбоцитов, и внутриклеточный, связанный с альфа-гранулами тромбоцитов (см.).

Содержание фибриногена в плазме крови здоровых лиц отличается довольно большим постоянством. В течение суток колебания содержания фибриногена в крови незначительны. При старении наблюдается повышение концентрации фибриногена в крови. Несмотря на высокий молекулярный вес фибриноген легко мигрирует во внесосудистое пространство и обнаруживается в лимфе, соединительной ткани и интерстициальном пространстве. При патологических процессах количество внесосудистого фибриногена может достигать 80% от общего его содержания в организме. Поддержание постоянного количества фибриногена в кровяном русле достигается в результате динамического равновесия между скоростью его синтеза, транскапиллярного обмена и расщепления или утилизации.

Синтез фибриногена осуществляется в рибосомах и микросомах гепатоцитов (клеток паренхимы печени). Фибриноген характеризуется высокой скоростью обмена; период полураспада у человека составляет в среднем около 3 дней. Ежедневно образуется от 1,5 до 5 г фибриногена. В течение суток печень может обновить до 1/3 циркулирующего в крови фибриногена. Синтез фибриногена усиливают адренокортикотропный гормон (см.), трийодтиронин (см.) и продукты расщепления фибриногена и фибрина (см.). В плазме крови содержится 75 ± 15% общего количества фибриногена в организме. Катаболизм фибриногена происходит в плазме крови, а также в клетках эндотелия сосудов и макрофагах; интактиый фибриноген клетки эндотелия не захватывают. Свою физиологическую функцию фибриноген способен выполнять лишь после превращения под влиянием тромбина в фибрин и последующей его спонтанной полимеризации. На нервом этапе тромбин, разрывая в Aα-цепях фибриногена связь между остатком аргинина в 17-м положении одной цепи и остатком глицина в 16-м положении другой цепи, отщепляет два фибринопептида А, представляющие N-концевые участки полипептидных цепей, на втором этапе тромбин расщепляет связь между остатком аргинина в 14-м положении и остатком глутамина в 15-м положении другой цепи в Bβ-цепях и отщепляет два фибриноиептида В. Образующиеся после отщепления фибринопептидов фибрин-мономеры подвергаются полимеризации, а затем ковалентному связыванию под действием фибринстабилизирующего фактора (XIII фактора) свертывания крови. Фибриноген после превращения в фибрин участвует в остановке кровотечения из поврежденных сосудов и процессах репарации тканей, защищает от проникновения и распространения возбудителя инфекции при заживлении ран. Резкое снижение содержания фибриногена в крови может быть причиной кровоточивости.

Описано более 80 случаев врожденного дефицита фибриногена (см. Афибриногенемия). Кроме того, существуют наследственные и приобретенные дисфибриногенемии, связанные с изменением строения молекулы фибриногена в области ее углеводного компонента или белковой части (см. Геморрагические диатезы, табл.). Клинические проявления нарушения свертывания крови при этом часто отсутствуют, патология выявляется случайно. При некоторых наследственных аномалиях фибриногена, по данным 3. С. Баркагана (1983), наблюдается незначительная кровоточивость, при других — склонность к тромбозам (см.). Структура фибриногена в крови может быть изменена в результате активации фибринолиза или образования тромбина. Появляющиеся при действии плазмина продукты распада фибриногена, или фибрин-мономеры, возникающие под влиянием тромбина, образуют с нативным фибриногеном растворимые комплексы (см. Паракоагуляция). На свойства фибриногена в крови оказывает влияние гепарин (см.). При активации противосвертывающей системы крови гепарин, поступающий в кровоток, образует с фибриногеном комплексы, обладающие высокой антитромбиновой, антинолимеразной и неферментативной фибринолитической активностью. Повышение содержания фибриногена в крови отмечено при различных заболеваниях: воспалительных процессах, заболеваниях почек, печени, ишемической болезни сердца, инфаркте миокарда и др. Изменение содержания фибриногена в плазме крови имеет часто дифференциально-диагностическое и прогностическое значение. По данным Пилгерема (L. О. Piigeram, 1968), скорость обмена фибриногена у больных ишемической болезнью сердца возрастает до 0,446 мг/мл в сутки, по сравнению с 0,387 мг/мл у здоровых лиц этого же возраста.

Существует более 100 методов определения концентрации фибриногена в крови, в том числе гравиметрические, объемный, нефелометрический, химический, электрофоретический, хронометрический, иммунохимический и тромбоэластографический. Большинство методов включает двухступенчатую процедуру: сначала осуществляют отделение фибриногена от других белков посредством превращения его в фибрин, затем — количественное определение фибриногена, при этом чаще всего используют колориметрический и нефелометрический методы (см. Колориметрия, Нефелометрия). Результаты определения фибриногена по тромбиновому времени (см. Тромбин) в норме коррелируют с данными иммунологического метода. При высоком содержании в крови продуктов расщепления фибриногена рекомендуется сульфитный метод определения фибриногена.

Препараты фибриногена получают из плазмы крови доноров методом спиртового фракционирования по Кону (I фракция). После лиофилизации фибриноген имеет вид пористой массы белого и кремоватого цвета. Форма выпуска: герметически укупоренные стеклянные флаконы емкостью 250 мл и 500 мл, содержащие соответственно 1 г и 2 г коагулируемого белка (фибриногена). Хранение при температуре от 2 до 10°.

Фибриноген применяют в качестве гемостатического средства при гипо- и афибриногенемиях, кровотечениях в травматологической, хирургической, онкологической практике, при массивных кровотечениях в акушерской практике. Применение фибриногена противопоказано при тромбозах различной этиологии, повышенной свертываемости крови, инфаркте миокарда, расстройствах микроциркуляции в органах при острой почечной недостаточности, гепаторенальном синдроме и др. Препараты фибриногена, меченного ¹²⁵I, используют для диагностики тромбозов, поскольку он избирательно включается в тромбы. Внутривенно введенный фибриноген, меченный ¹²⁵I, быстро удаляется. Измененный белок поглощается фагоцитами (см. Система мононуклеарных фагоцитов) и подвергается ферментативному расщеплению лизосомными гидролазами (см.).

Библиогр.: Андреенко Г. В. Дисфибриногенемии, Лаборат. дело, № 8, с. 451, 1974; она же, Фибринолиз.(Биохимия, физиология, патология), с. 95, М., 1979; Андреенко Г. В. и Подорольская Л. В. Сульфитный метод определения концентрации фибриногена в крови, Лаборат. дело, № 3, с. 169, 1979; Баркаган 3. С. Гематогенные тромбофилии, Тер. арх., т. 55, № 8, с. 88, 1983; Белицер В. А. Домены — крупные, функционально важные блоки молекул фибриногена и фибрина, в кн.: Биохимия животных и человека, под ред. М. Д. Курского, в. 6, с. 38, Киев, 1982; Зуба и ров Д. М. Биохимия свертывания крови, с. 7, М., 1978; Кудряшов Б. А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и ее свертывания, М., 1975; Машковский М. Д. Лекарственные средства, ч. 2, с. 82, М., 1984.

Г. В. Андреенко.

Фибриноген

Фибриноген – первый фактор системы свертывания крови. Выработка этого белка происходит в печени. При свертывании он трансформируется в фибрин, который нерастворим в жидкостях и служит основой сгустка крови, останавливающего кровотечение. Анализ крови на фибриноген назначается, чтобы определить, насколько организм способен образовывать тромбы, выявить патологические нарушения в этом процессе.

Показания к исследованию:

• аномальное кровотечение;
• прогрессирующая патология печени;
• оценка гемостаза;
• тромботический эпизод.

Общие сведения

Гемостаз запускается в случае повреждения сосуда либо ткани и начала кровотечения. Этот процесс направлен на то, чтобы не допустить фатального для жизни кровотечения. Образуется сгусток, который сначала замедляет кровотечение, а в дальнейшем полностью его останавливает.

В норме все факторы свертывания действуют в комплексе. Тромб имеет стабильную структуру. Если нарушается взаимодействие факторов или количество одного из них недостаточно, сбалансированная работы системы нарушается. В таком случае развивается тромбоз либо малейшая травма приводит к значительным кровотечениям.

Количество этого белка обязательно проверяют в ходе подготовительного этапа, предшествующего хирургическому вмешательству. Также тест назначается беременным, чтобы оценить риски при родах.

При острых воспалительных процессах количество белка значительно возрастает. Кроме того, резкий рост показателей наблюдается при отмирании тканей. Высокий уровень белка характерен для инсульта, воспалительных процессов, инфаркта, инфекционных заболеваний, пневмонии, злокачественных новообразований, гипотиреоза и других патологий. Чтобы поставить диагноз и определиться с методикой лечения, проводят комплексное обследование, которое включает в себя различные лабораторные тесты, например, анализ на мочевую кислоту. Также могут проводиться инструментальные исследования. При интерпретации результатов данного теста необходимо учитывать, что повышение показателей может быть вызвано значительным ожогом, операцией, приемом оральных контрацептивов.

Увеличение количества белка при беременности в большинстве случаев является естественным процессом и не свидетельствует о патологии. В случае воспаления дополнительное лечение не требуется. После того, как воспаление будет успешно пролечено, фибриноген придет в норму.

Георгий Максимов

Поделиться: